Moesin Inibidores

Os inibidores comuns da moesina incluem, entre outros, o fasudil, sal monocloridrato CAS 105628-07-7, o dicloridrato de H-1152 CAS 451462-58-1, a sinvastatina CAS 79902-63-9, a atorvastatina CAS 134523-00-5 e a lovastatina CAS 75330-75-5.

A moesina, um membro da família de proteínas ERM (ezrin, radixin, moesin), desempenha um papel fundamental na organização dos domínios membranares, ligando a membrana plasmática ao citoesqueleto de actina. Estas proteínas são cruciais para a manutenção da forma celular, da polaridade e da transdução de sinais. A moesina, em particular, está envolvida em vários processos celulares, incluindo a adesão celular, a migração e a organização das estruturas da superfície celular. Para atingir estas funções, liga-se a proteínas transmembranares e à F-actina, criando assim uma ponte entre a membrana celular e a estrutura citoesquelética subjacente. Esta ligação é modulada pela fosforilação de um resíduo de treonina conservado no domínio C-terminal da moesina. Quando fosforilada, a moesina torna-se ativa, permitindo a ligação entre a membrana plasmática e o citoesqueleto de actina. Dado o seu papel central na estrutura e sinalização celular, a regulação da atividade da moesina é essencial para vários processos fisiológicos.

Os inibidores da moesina são uma classe de compostos químicos concebidos para visar e modular a atividade ou as interacções da moesina. Estes inibidores podem funcionar através de diversos mecanismos. Alguns podem ligar-se diretamente à moesina, impedindo a sua interação com a F-actina ou as proteínas da membrana, interrompendo assim a ponte entre a membrana e o citoesqueleto. Outros podem interferir com os eventos de fosforilação que regulam a conformação e a atividade da moesina, afectando a sua capacidade de ligar a membrana plasmática à estrutura de actina. Além disso, alguns inibidores podem ter como alvo as vias de sinalização que influenciam a expressão, a localização ou as modificações pós-traducionais da moesina.