Keratin 71 Ativadores

Os activadores comuns da queratina 71 incluem, entre outros, o dimetilsulfóxido (DMSO) CAS 67-68-5, o ácido retinóico, todos os trans CAS 302-79-4, o zinco CAS 7440-66-6, o cloreto de cálcio anidro CAS 10043-52-4 e o cloreto de magnésio CAS 7786-30-3.

Os activadores químicos da queratina 71 incluem uma variedade de compostos que influenciam a função da proteína através de diferentes mecanismos. O dimetilsulfóxido aumenta a permeabilidade da membrana, o que pode alterar o ambiente celular da queratina 71, influenciando a sua atividade ao promover condições mais favoráveis para o seu estado funcional. Por exemplo, ao alterar a dinâmica da membrana e a hidratação celular, o dimetilsulfóxido pode criar um ambiente que facilita as alterações conformacionais necessárias para a ativação da queratina 71. O ácido retinóico, conhecido por desempenhar um papel na diferenciação celular, pode levar à ativação da queratina 71 à medida que as células progridem através de várias fases de diferenciação em que a queratina 71 está envolvida. Do mesmo modo, o Cloreto de Cálcio e o Cloreto de Magnésio contribuem para a ativação da Queratina 71 ao afetar o equilíbrio iónico no interior da célula, o que pode induzir alterações estruturais na proteína, levando à sua ativação.

Além disso, o Cloreto de Zinco, o Sulfato de Cobre (II) e o Ortovanadato de Sódio actuam como cofactores ou inibidores de enzimas que modificam pós-traducionalmente proteínas como a Queratina 71. O cloreto de zinco e o sulfato de cobre (II) podem participar em reacções enzimáticas que ligam grupos funcionais à queratina 71, modificando o seu estado de atividade. Em contrapartida, o Ortovanadato de Sódio pode inibir as fosfatases, impedindo a desfosforilação e mantendo assim a Queratina 71 num estado fosforilado ativo. A inibição do cloreto de lítio da GSK-3, uma quinase envolvida na fosforilação de proteínas, pode igualmente resultar numa forma mais ativa da queratina 71. O ditiotreitol (DTT) actua reduzindo as ligações dissulfureto na queratina 71, o que pode levar a uma mudança conformacional e subsequente ativação da proteína. Por outro lado, o peróxido de hidrogénio pode induzir uma resposta ao stress oxidativo que pode envolver a ativação da queratina 71 como parte do mecanismo celular para gerir o stress oxidativo. O isoproterenol, um agonista beta-adrenérgico, aumenta os níveis intracelulares de AMPc, o que pode modificar o padrão de fosforilação da queratina 71, afectando a sua atividade. Por último, a ureia, através das suas propriedades de desnaturação proteica, pode romper os complexos inibitórios ligados à queratina 71, levando à libertação e ativação da proteína.