HSP 47 Ativadores

Os activadores comuns da HSP 47 incluem, entre outros, a Geldanamicina CAS 30562-34-6, 17-AAG CAS 75747-14-7, Radicol CAS 12772-57-5, Celastrol, Celastrus scandens CAS 34157-83-0 e Quercetina CAS 117-39-5.

A HSP 47, também conhecida como proteína de choque térmico 47, é uma chaperona molecular específica do colagénio, pertencente à família das serpinas. Localiza-se principalmente no retículo endoplasmático (RE) das células. As chaperonas moleculares são um grupo diversificado de proteínas responsáveis pela dobragem, montagem e translocação corretas de outras proteínas. A HSP 47 liga-se especificamente e estabiliza as moléculas de procolagénio no interior do RE, assegurando a conformação tridimensional correta e impedindo a agregação prematura antes da sua secreção para o espaço extracelular. A correta dobragem do procolagénio é crucial, uma vez que qualquer dobragem incorrecta do procolagénio pode levar a várias anomalias moleculares e estruturais.

Os activadores da HSP 47 são compostos ou moléculas que podem aumentar a atividade ou a expressão da HSP 47. O papel da HSP 47 na biossíntese do colagénio torna estes activadores de particular interesse, uma vez que podem influenciar indiretamente a estabilidade e a maturação do colagénio. A ativação da HSP 47 pode ser importante em vários processos que dependem da integridade estrutural do colagénio. O modo de ação destes activadores pode variar, incluindo a regulação positiva da transcrição, o aumento da estabilidade da proteína ou a amplificação da sua interação com moléculas de procolagénio. A compreensão dos activadores da HSP 47 está ainda numa fase inicial, e mais investigação irá elucidar os mecanismos detalhados e o espetro destes compostos. No entanto, os activadores da HSP 47 constituem um subconjunto fascinante de moléculas com potenciais implicações para vários processos biológicos centrados no colagénio.