HSP 47 Inibidores

Os inibidores comuns da HSP 47 incluem, entre outros, o galato de (-)-epigalocatequina CAS 989-51-5, o D,L-sulforafano CAS 4478-93-7, a genisteína CAS 446-72-0, a silibina CAS 22888-70-6 e o ácido ursólico CAS 77-52-1.

Os inibidores da HSP 47 pertencem a uma classe química distinta de compostos que têm como alvo uma proteína celular específica conhecida como Proteína de Choque Térmico 47, abreviada como HSP 47. A HSP 47 é uma chaperona molecular que se encontra principalmente no retículo endoplasmático (RE) das células eucarióticas e desempenha um papel crucial na dobragem e secreção adequadas do colagénio, uma proteína estrutural essencial na matriz extracelular. O colagénio é vital para a manutenção da integridade dos tecidos, e quaisquer perturbações na sua síntese ou montagem podem levar a várias condições patológicas, incluindo fibrose e doenças do tecido conjuntivo. Por conseguinte, a HSP 47 surge como um alvo para as condições caracterizadas pela deposição excessiva de colagénio, e os inibidores da HSP 47 são concebidos para modular a sua atividade.

O mecanismo de ação dos inibidores da HSP 47 envolve a ligação selectiva e a inibição da HSP 47, que, por sua vez, interrompe a sua função de chaperona específica do colagénio. Ao interferir com o processamento normal do colagénio no RE, estes inibidores podem impedir a produção de colagénio excessivo, atenuando assim a progressão das doenças fibróticas. Estruturalmente, os inibidores da HSP 47 podem variar muito, abrangendo pequenas moléculas, péptidos ou outras entidades químicas que demonstrem uma elevada afinidade pela proteína HSP 47. O seu desenvolvimento representa uma via promissora de investigação no domínio da biologia molecular e tem a capacidade de produzir novos conhecimentos sobre a regulação da síntese de colagénio e as suas implicações em vários processos fisiológicos e patológicos.