A Helicobacter pylori (H. pylori), uma bactéria Gram-negativa que coloniza o estômago humano, tem sido objeto de um extenso escrutínio científico, principalmente devido à sua associação com doenças gástricas, incluindo úlceras pépticas e cancros gástricos. As proteínas conhecidas como proteínas de choque térmico (HSPs) são fundamentais para a sua capacidade de sobreviver e prosperar no ambiente ácido inóspito do estômago. Estas chaperonas moleculares asseguram a dobragem, estabilização e atividade adequadas das proteínas, especialmente em condições de stress. No contexto da H. pylori, as HSPs são fundamentais para gerir as condições de stress colocadas pelo meio ácido do estômago.
Os inibidores que visam as HSPs da H. pylori representam uma classe de compostos químicos concebidos para perturbar os mecanismos de resposta adaptativa da bactéria. Ao visar estas chaperones moleculares, estes inibidores podem perturbar o equilíbrio que a bactéria estabeleceu com o seu hospedeiro, levando a potenciais desafios na sua sobrevivência. O mecanismo de ação destes inibidores envolve frequentemente a ligação às HSPs, bloqueando assim a sua atividade e, em alguns casos, levando à sua degradação. Exemplos de tais compostos incluem a geldanamicina e seus derivados, como o 17-AAG, que têm como alvo a HSP90, uma proteína de choque térmico bem caracterizada. O radicicol, outro composto desta categoria, também se liga à bolsa de ligação ao ATP da HSP90, tornando-a inativa. A especificidade e a afinidade de ligação destes inibidores podem variar, mas o seu objetivo principal permanece consistente: perturbar a atividade funcional das HSPs e, consequentemente, afetar a sobrevivência e a persistência da H. pylori no seu nicho especializado. As interacções moleculares e as vias afectadas por estes inibidores são ainda objeto de investigação em curso, lançando luz sobre a intrincada dança das interacções entre o hospedeiro e o agente patogénico.
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Nome do Produto | CAS # | Numero de Catalogo | Quantidade | Preco | Uso e aplicacao | NOTAS |
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Geldanamycin | 30562-34-6 | sc-200617B sc-200617C sc-200617 sc-200617A | 100 µg 500 µg 1 mg 5 mg | $38.00 $58.00 $102.00 $202.00 | 8 | |
Liga-se à Hsp90 e interrompe a sua função. Esta proteína chaperona é necessária para a dobragem correta de muitas proteínas clientes, muitas das quais estão envolvidas no crescimento e sobrevivência das células. A geldanamicina interfere com este processo, levando à degradação da proteína cliente. | ||||||
17-AAG | 75747-14-7 | sc-200641 sc-200641A | 1 mg 5 mg | $66.00 $153.00 | 16 | |
Um derivado da Geldanamicina. Liga-se especificamente à Hsp90, causando a degradação proteasomal de proteínas clientes que são essenciais para a sobrevivência e proliferação de células cancerígenas. Isto leva à inibição do crescimento e à apoptose. | ||||||
17-DMAG | 467214-20-6 | sc-202005 | 1 mg | $201.00 | 8 | |
Outro derivado da Geldanamicina. Inibe a Hsp90 ligando-se à sua bolsa de ligação ao ATP, impedindo a interação com a proteína cliente e conduzindo à sua degradação. | ||||||
Radicicol | 12772-57-5 | sc-200620 sc-200620A | 1 mg 5 mg | $90.00 $326.00 | 13 | |
Liga-se à bolsa de ligação ao ATP da Hsp90, inibindo a sua atividade de chaperona. Isto resulta na desestabilização e degradação de proteínas clientes. | ||||||
NVP-AUY922 | 747412-49-3 | sc-364551 sc-364551A sc-364551B sc-364551C sc-364551D sc-364551E | 5 mg 25 mg 100 mg 250 mg 1 g 5 g | $150.00 $263.00 $726.00 $1400.00 $2900.00 $11000.00 | 3 | |
Inibe a Hsp90 ligando-se ao seu domínio de ligação ATP N-terminal. Esta perturbação resulta na degradação de proteínas clientes que dependem da Hsp90 para a sua estabilidade. | ||||||
Ganetespib | 888216-25-9 | sc-364496 sc-364496A | 10 mg 250 mg | $268.00 $1020.00 | ||
Liga-se ao domínio N-terminal da Hsp90, inibindo a sua função de chaperona. Isto leva à degradação de múltiplas proteínas clientes que desempenham papéis na sinalização celular, proliferação e sobrevivência. | ||||||
AT13387 | 912999-49-6 | sc-364415 sc-364415A | 10 mg 50 mg | $555.00 $1606.00 | ||
Liga-se à Hsp90, interrompendo a sua atividade de chaperona. Esta ação provoca a degradação de várias proteínas clientes, muitas das quais desempenham papéis no crescimento e sobrevivência das células tumorais. | ||||||
BIIB 021 | 848695-25-0 | sc-364434 sc-364434A | 5 mg 25 mg | $128.00 $650.00 | ||
Liga-se especificamente à chaperona molecular Hsp90 e inibe-a, o que pode resultar na degradação proteasomal de proteínas de sinalização oncogénicas, na inibição da proliferação de células tumorais e na apoptose em populações de células tumorais susceptíveis. |