Cyp2c29 Inibidores

Os inibidores comuns do Cyp2c29 incluem, entre outros, a quercetina CAS 117-39-5, o montelucaste de sódio CAS 151767-02-1, a nifedipina CAS 21829-25-4, a trimetoprima CAS 738-70-5 e o fluconazol CAS 86386-73-4.

Os inibidores químicos da Cyp2c29 actuam através de vários mecanismos para impedir a função da proteína. O sulfafenazol é um inibidor seletivo que visa diretamente a enzima Cyp2c29, ligando-se ao seu sítio ativo. Esta ligação impede que os substratos endógenos interajam com a enzima, interrompendo efetivamente a sua atividade metabólica. Do mesmo modo, a quercetina funciona como um inibidor competitivo da Cyp2c29, ocupando o local ativo da enzima e impedindo assim a catálise dos seus substratos naturais. O montelucaste, embora seja conhecido principalmente por outra ação farmacológica, também demonstra efeitos inibitórios sobre a Cyp2c29, ligando-se ao seu sítio ativo, anulando os processos catalíticos típicos da enzima.

A nifedipina, um bloqueador dos canais de cálcio, estende a sua influência à Cyp2c29 ligando-se não seletivamente ao sítio ativo da proteína, reduzindo a capacidade da enzima para metabolizar substratos. A trimetoprima exibe o seu efeito inibitório na Cyp2c29 ocupando o local ativado, obstruindo diretamente a função da enzima na metabolização dos seus substratos. O fluconazol, outro inibidor, interage com o grupo heme no local ativo do Cyp2c29, que é essencial para a atividade da enzima, inibindo assim a sua função. Os metabolitos do Clopidogrel podem formar uma ligação irreversível com o local ativo da Cyp2c29, levando a uma inibição sustentada. O proadifeno, ou SKF-525A, actua como um inibidor não seletivo, ligando-se ao local ativo da Cyp2c29 e impedindo a capacidade da enzima para processar os seus substratos. O cetoconazol também tem como alvo o grupo heme da Cyp2c29, bloqueando a transferência de electrões que é vital para a atividade da enzima. O metimazol actua como um inibidor baseado no mecanismo, ligando-se covalentemente à enzima após a ativação pela própria Cyp2c29, culminando numa inibição irreversível. A α-Naftoflavona compete pelo sítio ativo da Cyp2c29, dificultando o metabolismo do substrato. Finalmente, a fenilbutazona liga-se ao local ativo da enzima, interferindo com a função catalítica normal da Cyp2c29 e inibindo assim o metabolismo do substrato. Cada produto químico apresenta um modo único de interação com a Cyp2c29, mas todos culminam na inibição funcional desta proteína metabólica.