Coronin 1C Inibidores

Os inibidores comuns da coronina 1C incluem, entre outros, a citocalasina D CAS 22144-77-0, a latrunculina A, Latrunculia magnifica CAS 76343-93-6, a swinholida A, Theonella swinhoei CAS 95927-67-6, a faloidina CAS 17466-45-4 e a (±)-blebistatina CAS 674289-55-5.

Os inibidores da coronina 1C, tal como acima enumerados, são principalmente produtos químicos que modulam o citoesqueleto de actina. A coronina 1C, que faz parte da família das coroninas, desempenha um papel importante na regulação da dinâmica dos filamentos de actina. Por conseguinte, os inibidores visam vários aspectos da dinâmica da actina e da organização do citoesqueleto, que afectam indiretamente a função da Coronina 1C.

O mecanismo primário destes inibidores envolve o rompimento ou a estabilização dos filamentos de actina. A citocalasina D, a latrunculina A e a condramida A são exemplos de compostos que interferem na polimerização da actina. A citocalasina D liga-se às extremidades farpadas dos filamentos de actina, impedindo o seu alongamento. A latrunculina A sequestra os monómeros de actina, inibindo assim a sua polimerização em filamentos. A condramida A, da mesma forma, liga-se à actina e inibe a sua polimerização. Por outro lado, compostos como o Jasplakinolide e a Faloidina estabilizam os filamentos de actina, criando um estado de desequilíbrio na dinâmica da actina. O Jasplakinolide liga-se aos filamentos de actina e promove a sua estabilização, enquanto a Faloidina se liga firmemente aos filamentos de actina, impedindo a sua desmontagem. Outros inibidores têm como alvo as proteínas que interagem com os filamentos de actina. A blebistatina e o ML-7 inibem a miosina II e a cinase da cadeia leve da miosina, respetivamente, afectando as interacções actina-miosina, cruciais para muitos processos celulares. O Y-27632 inibe a ROCK, uma quinase envolvida na regulação do citoesqueleto de actina, enquanto o CK-666 e o SMIFH2 têm como alvo o complexo Arp2/3 e as forminas, ambos essenciais para a nucleação e alongamento da actina.