cathepsin A Inibidores

Os inibidores comuns da catepsina A incluem, entre outros, a lactacistina CAS 133343-34-7, a quimostatina CAS 9076-44-2, o dicloridrato de antipaína CAS 37682-72-7, a clasto-lactacistina β-lactona CAS 154226-60-5 e a clasto-lactacistina β-lactona CAS 155975-72-7.

A classe química dos inibidores da catepsina A inclui um grupo diversificado de compostos, visando principalmente as cisteíno-proteases. Estes inibidores variam na sua especificidade e modo de ação. Alguns, como o E-64 e o Z-Phe-Phe-DMK, são selectivos em relação às cisteíno-proteases e ligam-se covalentemente ao local ativo, conduzindo a uma inibição irreversível. Outros, como a Leupeptina, apresentam uma especificidade mais ampla, inibindo tanto as serina como as cisteína proteases. O mecanismo primário destes inibidores envolve a formação de um complexo estável com a protease, impedindo-a assim de interagir com os seus substratos. Esta interação pode ser competitiva, como acontece com a cistatina, ou não competitiva, como se observa no caso de inibidores irreversíveis como o E-64.

Alguns destes inibidores, embora não visem diretamente a catepsina A, podem influenciar a sua atividade através da modulação de vias relacionadas. Por exemplo, a Pepstatina A, um inibidor da protease aspártica, e a Nitroxolina, um antibiótico com atividade inibidora da metaloprotease, podem afetar indiretamente a catepsina A, alterando o ambiente proteolítico dentro da célula. Do mesmo modo, a calpeptina, principalmente um inibidor da calpaína, pode afetar indiretamente a função da catepsina A devido à natureza interligada das vias proteolíticas.