cathepsin A Inhibidores

Los inhibidores comunes de la catepsina A incluyen, entre otros, la lactocistina CAS 133343-34-7, la quimostatina CAS 9076-44-2, el antidolor, dihidrocloruro CAS 37682-72-7, la clasto-lactacistina β-lactona CAS 154226-60-5 y la clasto-lactacistina β-lactona CAS 155975-72-7.

La clase química de los inhibidores de la catepsina A comprende un grupo diverso de compuestos, dirigidos principalmente contra las cisteína proteasas. Estos inhibidores varían en su especificidad y modo de acción. Algunos, como E-64 y Z-Phe-Phe-DMK, son selectivos hacia las cisteína proteasas y se unen covalentemente al sitio activo, provocando una inhibición irreversible. Otros, como la Leupeptina, presentan una especificidad más amplia, inhibiendo tanto las serina como las cisteína proteasas. El mecanismo primario de estos inhibidores implica la formación de un complejo estable con la proteasa, impidiendo así que interactúe con sus sustratos. Esta interacción puede ser competitiva, como se observa con la cistatina, o no competitiva, como se observa en el caso de inhibidores irreversibles como el E-64.

Algunos de estos inhibidores, aunque no se dirigen directamente a la catepsina A, pueden influir en su actividad modulando vías relacionadas. Por ejemplo, la Pepstatina A, un inhibidor de la proteasa aspártica, y la Nitroxolina, un antibiótico con actividad inhibidora de la metaloproteasa, pueden afectar indirectamente a la Catepsina A alterando el entorno proteolítico dentro de la célula. Del mismo modo, la Calpeptina, principalmente un inhibidor de la calpaína, puede afectar indirectamente a la función de la Catepsina A debido a la naturaleza interconectada de las vías proteolíticas.