cathepsin A Inhibitoren

Gängige cathepsin A Inhibitors sind unter underem Lactacystin CAS 133343-34-7, Chymostatin CAS 9076-44-2, Antipain, Dihydrochloride CAS 37682-72-7, clasto-Lactacystin β-Lactone CAS 154226-60-5 und clasto-Lactacystin β-lactone CAS 155975-72-7.

Die chemische Klasse der Cathepsin-A-Inhibitoren umfasst eine vielfältige Gruppe von Verbindungen, die hauptsächlich auf Cysteinproteasen abzielen. Diese Inhibitoren unterscheiden sich in ihrer Spezifität und Wirkungsweise. Einige, wie E-64 und Z-Phe-Phe-DMK, sind selektiv gegenüber Cysteinproteasen und binden kovalent an das aktive Zentrum, was zu einer irreversiblen Hemmung führt. Andere, wie Leupeptin, weisen eine breitere Spezifität auf und hemmen sowohl Serin- als auch Cysteinproteasen. Der Hauptmechanismus dieser Inhibitoren besteht in der Bildung eines stabilen Komplexes mit der Protease, wodurch diese daran gehindert wird, mit ihren Substraten zu interagieren. Diese Interaktion kann entweder kompetitiv sein, wie bei Cystatin, oder nicht-kompetitiv, wie im Fall von irreversiblen Inhibitoren wie E-64.

. Einige dieser Inhibitoren zielen zwar nicht direkt auf Cathepsin A ab, können aber dessen Aktivität beeinflussen, indem sie verwandte Signalwege modulieren. Zum Beispiel können Pepstatin A, ein Aspartylprotease-Inhibitor, und Nitroxolin, ein Antibiotikum mit metalloproteasehemmender Wirkung, indirekt auf Cathepsin A einwirken, indem sie die proteolytische Umgebung in der Zelle verändern. Ebenso kann Calpeptin, in erster Linie ein Calpain-Inhibitor, aufgrund der Vernetzung der proteolytischen Signalwege indirekt die Funktion von Cathepsin A beeinflussen.