CapZ-α Inibidores
Os inibidores comuns da CapZ-α incluem, entre outros, a citocalasina D CAS 22144-77-0, a latrunculina A, Latrunculia magnifica CAS 76343-93-6, a jasplakinolida CAS 102396-24-7, a faloidina CAS 17466-45-4 e o cloridrato de ML-7 CAS 110448-33-4.
As classes químicas conhecidas como inibidores da CapZ-α englobam compostos que influenciam a dinâmica da actina, o que pode afetar indiretamente a função da CapZ-α. O CapZ-α é fundamental para cobrir as extremidades farpadas dos filamentos de actina, uma ação essencial para regular a polimerização da actina e manter a integridade estrutural celular. Os inibidores listados, embora não visem diretamente o CapZ-α, exercem os seus efeitos através da modulação da montagem do filamento de actina, da estabilidade ou das interacções com outras proteínas de ligação à actina. Por exemplo, a citocalasina D e a latrunculina A ligam-se diretamente aos filamentos e monómeros de actina, respetivamente, interrompendo o processo de polimerização e reduzindo potencialmente a necessidade de atividade da CapZ-α. A swinholida A, ao romper os filamentos de actina, e a jasplakinolida, através da estabilização dos filamentos, alteram o equilíbrio da polimerização e despolimerização da actina, afectando a função de CapZ-α.
Os inibidores da CapZ-α têm como alvo os nucleadores de actina, como o complexo Arp2/3 e as forminas, influenciando assim indiretamente a formação de novos filamentos de actina que a CapZ-α iria captar. Da mesma forma, os inibidores de proteínas que regulam a dinâmica da actina têm como alvo MLCK e ROCK, respetivamente, bem como a blebbistatina, um inibidor da miosina II, podem modificar o citoesqueleto de actina. Essas alterações podem mudar os requisitos celulares para o capeamento mediado por CapZ-α. Estes compostos modulam coletivamente o citoesqueleto de actina, influenciando assim indiretamente a funcionalidade da CapZ-α sem se ligarem diretamente ou alterarem a própria proteína. As interacções destes produtos químicos com a dinâmica da actina oferecem conhecimentos sobre a regulação indireta da atividade da CapZ-α e sublinham a complexidade de visar funções proteicas específicas através da rede do citoesqueleto de actina.
VEJA TAMBÉM
| Nome do Produto | CAS # | Numero de Catalogo | Quantidade | Preco | Uso e aplicacao | NOTAS |
|---|---|---|---|---|---|---|
Cytochalasin D | 22144-77-0 | sc-201442 sc-201442A | 1 mg 5 mg | $145.00 $442.00 | 64 | |
A citocalasina D liga-se às extremidades crescentes dos filamentos de actina, impedindo a polimerização adicional e levando à despolimerização. Embora não tenha como alvo direto o CapZ-α, ao tamponar a extremidade farpada, pode imitar a função do CapZ-α, competindo assim potencialmente com ele e diminuindo indiretamente a sua atividade de tamponamento em novos filamentos. | ||||||
Latrunculin A, Latrunculia magnifica | 76343-93-6 | sc-202691 sc-202691B | 100 µg 500 µg | $260.00 $799.00 | 36 | |
A latrunculina A liga-se à G-actina monomérica, sequestrando-a e impedindo a sua polimerização em F-actina. Com menos G-actina disponível para o alongamento dos filamentos, o papel do CapZ-α na cobertura das extremidades farpadas dos filamentos de actina pode ser indiretamente afetado, uma vez que há menos filamentos a necessitar de cobertura. | ||||||
Jasplakinolide | 102396-24-7 | sc-202191 sc-202191A | 50 µg 100 µg | $180.00 $299.00 | 59 | |
O jasplakinolide estabiliza os filamentos de actina e promove a sua montagem. Não inibe diretamente a CapZ-α, mas, ao estabilizar os filamentos, pode reduzir a taxa de renovação das extremidades dos filamentos de actina, reduzindo assim potencialmente a necessidade da função de capeamento da CapZ-α. | ||||||
Phalloidin | 17466-45-4 | sc-202763 | 1 mg | $229.00 | 33 | |
A faloidina liga-se e estabiliza a F-actina, impedindo a despolimerização dos filamentos. Embora não seja um inibidor direto da CapZ-α, a estabilização dos filamentos de actina pode reduzir a gama dinâmica dentro da qual a CapZ-α funciona, uma vez que estariam disponíveis menos extremidades farpadas livres para a capilarização. | ||||||
ML-7 hydrochloride | 110448-33-4 | sc-200557 sc-200557A | 10 mg 50 mg | $89.00 $262.00 | 13 | |
O ML-7 é um inibidor da cinase da cadeia leve da miosina (MLCK). Afecta a contratilidade da actina-miosina e pode influenciar indiretamente a tensão e a dinâmica dos filamentos de actina, o que pode alterar os requisitos para a atividade de captação de CapZ-α. | ||||||
Y-27632, free base | 146986-50-7 | sc-3536 sc-3536A | 5 mg 50 mg | $182.00 $693.00 | 88 | |
O Y-27632 é um inibidor da proteína cinase associada a Rho (ROCK), que desempenha um papel na organização do citoesqueleto de actina. Ao inibir a ROCK, o Y-27632 pode levar a alterações na dinâmica da actina e reduzir potencialmente a necessidade celular da ação do CapZ-α. | ||||||
(S)-(−)-Blebbistatin | 856925-71-8 | sc-204253 sc-204253A sc-204253B sc-204253C | 1 mg 5 mg 10 mg 25 mg | $71.00 $260.00 $485.00 $949.00 | ||
A blebistatina é um inibidor da miosina II e afecta a contração muscular e a motilidade celular ao interferir com a interação miosina-actina. A redução das interações actina-miosina pode levar a alterações na dinâmica dos filamentos de actina, o que poderia influenciar indiretamente a atividade de CapZ-α. | ||||||
BEZ235 | 915019-65-7 | sc-364429 | 50 mg | $207.00 | 8 | |
SMIFH2 é um inibidor da família de proteínas formin, que estão envolvidas na nucleação e alongamento da actina. A inibição da formina pode levar a uma diminuição do alongamento dos filamentos, o que pode reduzir a necessidade da função de capeamento do CapZ-α. | ||||||