β-1,3-GalNAc-T2 Inibidores

Os inibidores comuns da β-1,3-GalNAc-T2 incluem, entre outros, a tunicamicina CAS 11089-65-9.

A β-1,3-GalNAc-T2 não é exatamente uma classe química, mas sim uma enzima que se insere numa classe mais vasta de enzimas conhecidas como glicosiltransferases. As glicosiltransferases são enzimas responsáveis por facilitar a transferência de porções de açúcar de dadores de açúcar activados para moléculas aceitadoras específicas, produzindo frequentemente oligossacáridos, glicoproteínas e glicolípidos no processo. A β-1,3-GalNAc-T2 pertence a um subgrupo destas enzimas responsável pela transferência de N-acetilgalactosamina (GalNAc) para proteínas específicas, iniciando a formação de O-glicanos do tipo mucina.

O nome completo da enzima, β-1,3-N-acetilgalactosaminiltransferase 2, fornece informações sobre a sua função. A designação β-1,3 indica o tipo de ligação glicosídica que a enzima forma, especificamente uma ligação beta entre a posição 1 da molécula de GalNAc e a posição 3 da sua molécula aceitadora. A enzima tem como alvo principal os resíduos de serina e treonina nas proteínas, o que a torna essencial no processo de O-glicosilação. A O-glicosilação é uma modificação pós-traducional das proteínas e, nos mamíferos, esta modificação começa normalmente com a adição de GalNAc a resíduos de serina ou treonina, um passo mediado pela família das GalNAc-transferases, à qual pertence a β-1,3-GalNAc-T2. A adição destas porções de açúcar pode influenciar várias propriedades das proteínas, incluindo a estabilidade, a solubilidade e as interacções proteína-proteína. A presença ou ausência de estruturas específicas de O-glicanos pode também servir como marcadores de processos ou estados celulares. As funções específicas e os substratos da β-1,3-GalNAc-T2, tal como de outros membros desta família de enzimas, são tópicos de investigação em curso, uma vez que os cientistas continuam a descobrir os pormenores intrincados da biologia dos glicanos e as suas implicações para a função celular.