AP1S2_Ap1s2 Inibidores

Os inibidores comuns de AP1S2_Ap1s2 incluem, entre outros, Brefeldin A CAS 20350-15-6, Inibidor de Dinamina I, Dynasore CAS 304448-55-3, Exo1 CAS 461681-88-9, Pitstop 2 CAS 1419093-54-1 e Monensin A CAS 17090-79-8.

Os inibidores da AP1S2 são compostos químicos que influenciam direta ou indiretamente a função da AP1S2, uma subunidade do complexo proteico adaptador 1, que está envolvida na montagem de vesículas revestidas de clatrina e no tráfico intracelular. Compostos como a Brefeldina A, o Dynasore, o Exo1 e o Pitstop 2 actuam perturbando o transporte de proteínas e a formação de vesículas, impedindo assim indiretamente a formação e a função das vesículas que envolvem a AP1S2. Por exemplo, a Brefeldina A inibe o transporte de proteínas do retículo endoplasmático para o aparelho de Golgi, que é um passo crítico na formação de vesículas, enquanto a Dynasore perturba a formação de vesículas ao inibir a GTPase dynamin. Exo1, por outro lado, inibe a função do complexo exocisto, um componente-chave no tráfico de vesículas, diminuindo assim a atividade funcional de AP1S2.

Compostos como a monensina, o nocodazol, a wortmannina, o LY294002, a vinblastina, a genisteína, a clorpromazina e a latrunculina B influenciam a função da AP1S2, perturbando vários aspectos do tráfico intracelular e da sinalização. A monensina, por exemplo, perturba o tráfico intracelular alterando os gradientes iónicos, enquanto o Nocodazole e a Vinblastina perturbam o transporte de vesículas ao longo dos microtúbulos despolimerizando-os e inibindo a dinâmica dos microtúbulos, respetivamente. A Wortmannin e o LY294002 são inibidores da PI3K que perturbam o tráfico de vesículas através da inibição da via dependente da PI3K. A genisteína é um inibidor da tirosina quinase que interrompe a sinalização intracelular, o que pode influenciar indiretamente a formação e o tráfico de vesículas. A clorpromazina, um fármaco anfifílico catiónico, e a latrunculina B, uma toxina que se liga aos monómeros de actina, inibem a endocitose mediada pela clatrina e a polimerização da actina, respetivamente, levando à diminuição da atividade funcional da AP1S2.