α-Amylase, from Bacillus amyloliquefaciens Ativadores

Os activadores comuns da α-amilase de Bacillus amyloliquefaciens incluem, entre outros, Acarbose CAS 56180-94-0, Cloreto de cálcio anidro CAS 10043-52-4, Cloreto de sódio CAS 7647-14-5, Zinco CAS 7440-66-6 e Glicerol CAS 56-81-5.

A α-Amilase de Bacillus amyloliquefaciens, uma enzima crucial na decomposição do amido, é significativamente influenciada por vários compostos químicos que aumentam a sua atividade funcional. A acarbose, um conhecido inibidor da alfa-glucosidase, desempenha um papel fundamental ao inibir competitivamente as enzimas que degradam os oligossacáridos, conduzindo a uma maior disponibilidade de substrato para a α-Amilase e aumentando assim a sua atividade. Da mesma forma, a Maltotriose, tanto um substrato como um ativador, aumenta especificamente a ação enzimática da α-Amilase ao oferecer locais de ligação favoráveis, elevando assim a sua afinidade para os substratos de amido. Os iões essenciais como o cálcio, presente no cloreto de cálcio, são vitais para a estabilidade estrutural da enzima, aumentando diretamente a sua atividade ao manter a integridade do seu sítio ativo. Além disso, o cloreto de sódio em concentrações moderadas afecta beneficamente as estruturas terciárias e quaternárias da enzima, aumentando a afinidade do substrato e a eficiência enzimática. O cloreto de zinco também desempenha um papel crítico ao fornecer iões de zinco que mantêm a geometria do sítio ativo da enzima, aumentando assim a sua eficiência catalítica.

Outros compostos, como o glicerol e o sorbitol, actuam como agentes estabilizadores da α-Amilase, particularmente em condições de stress. O glicerol aumenta a estabilidade térmica e a atividade da enzima, protegendo-a da desnaturação, enquanto o sorbitol a estabiliza a temperaturas mais elevadas, reduzindo a taxa de desnaturação térmica. A ureia, em baixas concentrações, melhora a atividade da α-amilase ao modificar o invólucro de hidratação da enzima, melhorando a interação e a estabilidade do substrato. O etilenoglicol, ao afetar a esfera de hidratação da enzima, também aumenta a sua estabilidade e atividade, especialmente em ambientes não aquosos. O ditiotreitol (DTT) é crucial para manter o estado reduzido dos resíduos de cisteína na α-Amilase, preservando a sua conformação ativa e aumentando assim a atividade enzimática. A β-ciclodextrina aumenta ainda mais a atividade da α-amilase ao formar complexos de inclusão com o amido, tornando-o mais acessível à degradação enzimática. Por último, os iões de magnésio do sulfato de magnésio contribuem para a dobragem adequada e a integridade estrutural da α-amilase, aumentando assim a sua eficiência na hidrólise do amido, ilustrando a complexa interação destes activadores na modulação da funcionalidade da enzima.