Anticorpo phospholemman (A-8): sc-390822

Il fosfolemman, un membro della famiglia FXYD di piccole proteine di membrana, forma canali ionici nel bilayer lipidico che presentano due caratteristiche inedite, la selettività per gli zwitterioni e la commutazione tra conformazioni selettive per anioni e cationi. La taurina contribuisce come osmolita a regolare la diminuzione del volume, implicando un ruolo del fosfolemman in questo processo. Inoltre, la fosforilazione del fosfolemman si verifica in seguito a stimolazione adrenergica o insulinica del muscolo cardiaco e scheletrico, il che lascia intendere un ruolo potenziale nella contrattilità muscolare. Le proteine FXYD interagiscono anche con la Na, K-ATPasi nel golgi o nella membrana plasmatica in modo specifico per tessuto e isotipo, fornendo così un possibile meccanismo di regolazione della contrazione muscolare da parte del fosfolemman.

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Anticorpo phospholemman (A-8) Riferimenti:

1. Il fosfolemman, una proteina di membrana a singola campata, è una proteina accessoria della Na,K-ATPasi nel cervelletto e nel plesso corioideo.  |  Feschenko, MS., et al. 2003. J Neurosci. 23: 2161-9. PMID: 12657675
2. La fosforilazione del fosfolemman altera il suo trasferimento di energia di risonanza di fluorescenza con la pompa Na/K-ATPasi.  |  Bossuyt, J., et al. 2006. J Biol Chem. 281: 32765-73. PMID: 16943195
3. Regolazione dello scambiatore Na+/Ca2+ cardiaco da parte del fosfolemman.  |  Cheung, JY., et al. 2007. Ann N Y Acad Sci. 1099: 119-34. PMID: 17446450
4. Fosfolemman: il suo ruolo nella normale fisiologia cardiaca e il suo potenziale come bersaglio farmacologico nelle malattie.  |  Shattock, MJ. 2009. Curr Opin Pharmacol. 9: 160-6. PMID: 19195931
5. Carenza di fosfolemman nei cuori postinfartuati: maggiore contrattilità ma aumento della mortalità.  |  Mirza, MA., et al. 2012. Clin Transl Sci. 5: 235-42. PMID: 22686200
6. Regolazione coordinata dello scambiatore Na(+)/Ca (2+) cardiaco e della Na (+)-K (+)-ATPasi da parte del fosfolemman (FXYD1).  |  Cheung, JY., et al. 2013. Adv Exp Med Biol. 961: 175-90. PMID: 23224879
7. Il fosfolemman non è necessario per la stimolazione acuta della Na⁺-K⁺-ATPasi α₂-attività durante la fatica del muscolo scheletrico.  |  Manoharan, P., et al. 2015. Am J Physiol Cell Physiol. 309: C813-22. PMID: 26468207
8. Scoperta e caratterizzazione della superfamiglia Fosfolemman/SIMP/Viroporina.  |  Tyler, D., et al. 2022. Microb Physiol. 32: 83-94. PMID: 35152214
9. Depalmitoilazione glutatione-dipendente del fosfolemman da parte della perossiredossina 6.  |  Howie, J., et al. 2024. Cell Rep. 43: 113679. PMID: 38236777
10. Domini strutturali nel fosfolemman: un possibile ruolo del terminale carbossilico nell'inattivazione del canale.  |  Chen, Z., et al. 1998. Circ Res. 82: 367-74. PMID: 9486665

L'anticorpo phospholemman preferito è l'anticorpo phospholemman (C-1): sc-393415.