CROT Antikörper (H-1): sc-365976

CROT-Antikörper (H-1) ist ein monoklonaler Maus IgM κ CROT-Antikörper (auch als CROT-Antikörper bezeichnet), der Proteine von Maus-, Ratte- und menschlicher Herkunft durch WB, IP, IF, IHC (P) und ELISA detektiert. Der CROT-Antikörper (H-1) ist als nicht konjugierter Anti-CROT-Antikörper erhältlich. CROT (Carnitin O-Octanoyltransferase), auch als COT (Carnitin Octanoyl-Transferase) bezeichnet, ist ein Mitglied der Carnitin/Cholin-Acetyltransferase-Proteinfamilie, zu der auch CAT, CPTI, CPTI-M und CPTII gehören. Mitglieder der Carnitin/Cholin-Acetyltransferase-Familie sind für die β-Oxidation von Fettsäuren unerlässlich. CROT lokalisiert sich in Peroxisomen und ist in Leber, Niere und proximalem Darmepithel hoch exprimiert. CROT spielt eine Rolle bei der Lipidmetabolismus, indem es die reversible Konversion von Acyl-CoAs in ihre entsprechenden Carnitinester katalysiert - ein entscheidender Schritt, um Fettsäuren aus Peroxisomen in Mitochondrien zu transportieren, wo sie weiter abgebaut werden können. Mit einer Präferenz für gerade und verzweigte mittelkettige Acyl-CoAs (Kettenlänge C6-C10) spielt CROT eine wichtige Rolle bei der Energieumwandlung in Eukaryoten. Darüber hinaus kann die CROT-Aktivität durch Malonyl-CoA gehemmt werden.

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CROT Antikörper (H-1) Literaturhinweise:

1. Molekulare Klonierung und Expression der menschlichen Carnitin-Octanoyltransferase: Hinweise auf ihre Rolle bei der peroxisomalen Beta-Oxidation verzweigtkettiger Fettsäuren.  |  Ferdinandusse, S., et al. 1999. Biochem Biophys Res Commun. 263: 213-8. PMID: 10486279
2. Genomik der menschlichen Carnitin-Acyltransferase-Gene.  |  van der Leij, FR., et al. 2000. Mol Genet Metab. 71: 139-53. PMID: 11001805
3. Die Oxidation lang- und mittelkettiger Fettsäuren ist in trainierten menschlichen Skelettmuskeln erhöht.  |  Jong-Yeon, K., et al. 2002. Metabolism. 51: 460-4. PMID: 11912554
4. Neugestaltung der Spezifität der Carnitin-Acetyltransferase durch Protein-Engineering.  |  Cordente, AG., et al. 2004. J Biol Chem. 279: 33899-908. PMID: 15155769
5. Struktur und Funktion von Carnitin-Acyltransferasen.  |  Jogl, G., et al. 2004. Ann N Y Acad Sci. 1033: 17-29. PMID: 15591000
6. Durch Mutagenese bestimmter Aminosäuren wird Carnitin-Acetyltransferase in Carnitin-Palmitoyltransferase umgewandelt.  |  Cordente, AG., et al. 2006. Biochemistry. 45: 6133-41. PMID: 16681386
7. Peroxisomen, die Refsum-Krankheit und die Alpha- und Omega-Oxidation von Phytansäure.  |  Wanders, RJ. and Komen, JC. 2007. Biochem Soc Trans. 35: 865-9. PMID: 17956234
8. Tacrin-induzierte Leberschäden: eine Analyse von 19 Kandidatengenen.  |  Alfirevic, A., et al. 2007. Pharmacogenet Genomics. 17: 1091-100. PMID: 18004213
9. Kurz- und mittelkettige Carnitin-Acyltransferasen und Acyl-CoA-Thioesterasen in der Maus stellen komplementäre Systeme für den Transport von Beta-Oxidationsprodukten aus den Peroxisomen dar.  |  Westin, MA., et al. 2008. Cell Mol Life Sci. 65: 982-90. PMID: 18264800
10. MicroRNA-Modulation der Cholesterin-Homöostase.  |  Fernández-Hernando, C. and Moore, KJ. 2011. Arterioscler Thromb Vasc Biol. 31: 2378-82. PMID: 22011750
11. miR-126a-5p-Dbp und miR-31a-Crot/Mrpl4 Interaktionspaare entscheidend für die Entwicklung von Bluthochdruck und Schlaganfall.  |  Zhao, Q., et al. 2019. Mol Med Rep. 20: 4151-4167. PMID: 31545431
12. Eine Multi-Patienten-Analyse der Trajektorien des Rotationszentrums unter Verwendung von Finite-Elemente-Modellen des menschlichen Unterkiefers.  |  Gholamalizadeh, T., et al. 2021. PLoS One. 16: e0259794. PMID: 34780529

Monoklonale Antikörper für Säuger- und Nicht-Säuger-Proteine detektieren im Wesentlichen alle Ziele, die auch von polyklonalen Antikörpern abgedeckt werden. Über 8.300 unserer Antikörper werden als ImmunoCruz^®-Konjugate angeboten, was die Nutzung von Sekundärantkörpern überflüssig macht.

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Primärantikörper wie Anti-CROT Antikörper (H-1) für Säuger-Zielproteine werden für den Nachweis einer Reihe von Säugetierarten empfohlen, hauptsächlich von Mäusen, Ratten und Menschen. Viele Säugetier-Antikörper sind auch ideal für die Veterinärforschung und detektieren das Zielproteinen in Schafen, Schweinen, Ziegen, Katzen, Hunden, Rindern und Pferden. Primäre monoklonale Antikörper von Santa Cruz Biotechnology sind für die in-vitro Grundlagenforschung im Labor geeignet und nicht für diagnostische oder therapeutische Zwecke bestimmt. Monoklonale Antikörper für Säuger- und Nicht-Säuger-Proteine detektieren im Wesentlichen alle Ziele dar, die von polyklonalen Antikörpern abgedeckt werden.

CROT Antikörper (H-1) Spezifikationen

Alternative Bezeichnung: CROT

Klon: H-1

Klassifikation: Primärantikörper

Klonalität: Monoklonaler Antikörper

Antikörper Isotyp: IgM kappa light chain

Aminosäuren: 1-300

Ziel-Epitop: CROT

Epitope Spezies: human

Reaktivität: CROT

Speziesreaktivität: mouse, rat, human

Reaktivität mit weiteren Säugetierarten: N/A

Reaktivität mit weiteren Nicht-Säugetierartent: N/A

Anwendungen: WB, IP, IF, IHC(P), ELISA

Gebinde: Each vial contains 200 µg IgM kappa light chain in 1.0 ml of PBS with < 0.1% sodium azide and 0.1% gelatin

Produktreferenzen: 1 Referenzen in verschiedenen wissenschaftlichen Publikationen

Konjugate für CROT Antikörper (H-1): N/A