HSP 90 억제제

KW-2478은 단백질의 N-말단 도메인과 결합하여 ATPase 활성을 방해하는 Hsp90의 선택적 억제제입니다. 이 화합물은 소수성 상호 작용과 정전기 상보성의 조합을 특징으로 하는 독특한 결합 역학을 나타내며, 이는 표적에 대한 친화력을 향상시킵니다. 그 결과 Hsp90의 형태적 변화는 샤프롱 기능을 방해하여 클라이언트 단백질의 성숙과 안정성에 영향을 미칩니다. KW-2478의 독특한 분자 구조는 샤프론 매개 경로를 정밀하게 조절하여 세포 항상성에 영향을 줄 수 있습니다.

BIIB 021은 Hsp90의 선택적 억제제로 작용하여 N-말단 도메인과 결합하여 ATPase 활성을 방해합니다. 이 화합물은 Hsp90-클라이언트 복합체를 독특하게 안정화하여 클라이언트 단백질의 적절한 접힘과 성숙을 방지합니다. 이 화합물의 상호 작용 프로필은 샤프론의 형태 역학을 조절하여 궁극적으로 세포 스트레스 반응 경로와 단백질 항상성에 영향을 미치는 뚜렷한 소수성 및 정전기적 상호 작용을 특징으로 합니다.

AT13387은 ATP 결합과 가수분해를 방해하기 위해 N-말단 도메인을 표적으로 삼아 Hsp90의 강력한 억제제로 작용합니다. 이 화합물은 샤프론의 형태적 지형을 독특하게 변화시켜 클라이언트 단백질 복합체의 불안정성을 초래합니다. 특정 상호작용에는 소수성 포켓과 수소 결합의 조합이 포함되며, 이는 샤프론의 활동을 미세 조정하고 세포 내 단백질 접힘 및 분해 경로의 조절에 영향을 미칩니다.

노보비오신은 Hsp90의 N-말단 도메인에 결합하여 단백질의 형태적 환경을 효과적으로 변화시킴으로써 강력한 억제제로 작용합니다. 이러한 상호 작용은 ATP 결합 부위를 방해하여 ATP 가수분해와 그에 따른 샤페론 활성을 감소시킵니다. 특정 수소 결합을 형성하고 주요 잔기와 소수성 상호작용을 하는 이 화합물의 독특한 능력은 억제 효능을 강화하여 궁극적으로 세포 환경 내에서 클라이언트 단백질의 안정성과 기능에 영향을 미칩니다.

VER-49009는 Hsp90의 선택적 억제제로 작용하여 N-말단 도메인과 결합하여 ATPase 주기를 방해합니다. 이 화합물은 Hsp90의 비활성 형태를 독특하게 안정화하여 클라이언트 단백질의 적절한 접힘과 성숙을 방지합니다. 이 화합물의 상호작용은 샤페론의 구조적 역학을 조절하고 세포 스트레스 반응 메커니즘에 영향을 미치는 소수성 및 극성 접촉의 뚜렷한 네트워크가 특징입니다.

VER-50589는 Hsp90의 선택적 억제제로 작용하여 단백질의 N-말단 도메인과 결합하여 형태 변화를 유도합니다. 이 화합물은 Hsp90의 닫힌 형태를 독특하게 안정화하여 ATPase 활성을 방해하고 샤프론 주기를 방해합니다. π-π 스태킹과 중요 아미노산과의 반데르발스 힘 등 독특한 분자 상호작용을 통해 세포 환경 내에서 단백질 폴딩과 안정성을 조절하는 효능을 발휘합니다.