HSP 90 억제제
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| 제품명 | CAS # | 카탈로그 번호 | 수량 | 가격 | 引用 | RATING |
|---|---|---|---|---|---|---|
HSP-990 | 934343-74-5 | sc-364508 sc-364508A | 10 mg 50 mg | $299.00 $930.00 | 1 | |
HSP-990은 HSP90의 강력한 억제제로, 샤프론의 ATPase 활성을 방해하는 것이 특징입니다. N-말단 도메인에 결합하여 클라이언트 단백질을 불안정하게 만드는 구조적 변화를 유도하여 분해를 촉진합니다. 이 화합물은 단백질과 단백질 간 상호작용의 역학을 독특하게 변화시켜 다양한 신호 복합체의 조립과 기능에 영향을 미칩니다. 이 화합물의 동역학적 프로필은 빠른 작용 시작을 보여주며 세포 스트레스 반응을 조절하는 데 효과적이라는 점을 강조합니다. | ||||||
Novobiocin Sodium Salt | 1476-53-5 | sc-358734 sc-358734A sc-358734B sc-358734C sc-358734D sc-358734E | 1 g 5 g 10 g 50 g 100 g 500 g | $84.00 $287.00 $350.00 $1200.00 $2283.00 $11223.00 | 1 | |
노보비오신 나트륨 염은 HSP90의 선택적 억제제로 작용하여 샤프론의 ATP 결합 부위와 결합합니다. 이러한 상호작용은 클라이언트 단백질의 적절한 접힘과 안정화를 방해하는 형태적 변화를 초래합니다. 이 독특한 메커니즘에는 주요 조절 단백질의 회전율에 영향을 미치는 샤프론 주기를 방해하는 것이 포함됩니다. 또한 노보비오신은 세포의 열 충격 반응에 영향을 미쳐 스트레스 조건에서 단백질 항상성을 조절하는 역할을 보여줍니다. | ||||||
Macbecin I | 73341-72-7 | sc-204067 | 1 mg | $245.00 | 1 | |
Macbecin I은 N-말단 도메인에 결합하여 ATP 가수분해를 방해하고 샤프론이 클라이언트 단백질 성숙을 촉진하지 못하게 함으로써 HSP90의 강력한 억제제로서 기능합니다. 이러한 저해는 HSP90의 형태 역학을 변화시켜 발암성 단백질의 불안정화를 초래합니다. 또한 맥베신 I은 특정 HSP90 이소형에 대해 독특한 선택성을 나타내어 세포 신호 경로에 영향을 미치고 잘못 접힌 단백질의 분해를 강화하여 세포 스트레스 반응에 영향을 미칩니다. | ||||||
Ganetespib | 888216-25-9 | sc-364496 sc-364496A | 10 mg 250 mg | $268.00 $1020.00 | ||
가네테스핍은 ATP 결합 포켓을 표적으로 하는 HSP90의 선택적 억제제로, 단백질 접힘과 안정화에서 샤프론의 기능을 효과적으로 방해합니다. 이 화합물의 결합은 클라이언트 단백질과의 상호작용을 방해하는 형태 변화를 유도하여 단백질 분해를 촉진합니다. 이 화합물은 열 충격 반응을 조절하는 독특한 능력을 발휘하여 세포 단백질 항상성 네트워크에 영향을 미치고 스트레스 조건에서 단백질 항상성의 역학을 변화시킵니다. | ||||||
MPC-3100 | 958025-66-6 | sc-364542B sc-364542C sc-364542 sc-364542D sc-364542A | 1 mg 5 mg 10 mg 25 mg 50 mg | $87.00 $348.00 $522.00 $1200.00 $1485.00 | 1 | |
MPC-3100은 N-말단 ATPase 도메인에 결합하여 강력한 HSP90 억제제로 작용하여 샤프론의 형태적 상태를 크게 변화시킵니다. 이러한 상호작용은 샤프론 주기를 방해하여 클라이언트 단백질의 적절한 접힘과 성숙을 방해합니다. 또한 MPC-3100은 잘못 접힌 단백질의 프로테아좀 분해를 촉진하여 세포 스트레스 반응에 영향을 미치고 열 충격 단백질 네트워크를 조절하여 궁극적으로 세포 항상성에 영향을 미칩니다. | ||||||
Benzisoxazole Hsp90 억제제 | 1012788-65-6 | sc-223790 sc-223790A | 1 mg 5 mg | $196.00 $885.00 | ||
벤지족사졸 Hsp90 억제제는 Hsp90의 ATP 결합 부위를 선택적으로 표적화하여 샤프론의 기능을 불안정하게 만드는 형태 변화를 유도합니다. 이 화합물은 Hsp90과 클라이언트 단백질 간의 상호작용을 방해하여 단백질의 응집과 후속 분해를 유도합니다. 샤프론 주기를 조절하는 독특한 능력은 스트레스에 대한 세포 반응을 향상시켜 단백질 항상성에 영향을 미치고 세포 기능에 중요한 신호 경로를 변경합니다. | ||||||
17-GMB-APA-GA | sc-220644 | 1 mg | $213.00 | |||
17-GMB-APA-GA는 N-말단 도메인에 결합하여 ATP 가수분해를 효과적으로 차단함으로써 Hsp90의 강력한 조절자 역할을 합니다. 이러한 상호작용은 샤프론의 형태 역학에 중대한 변화를 일으켜 클라이언트 단백질을 안정화시키는 능력을 손상시킵니다. 이 화합물의 독특한 구조는 특정 수소 결합과 소수성 상호작용을 촉진하여 선택성을 향상시킵니다. 또한 샤프론의 조절 경로에 영향을 미쳐 세포 스트레스 반응과 단백질 폴딩 메커니즘에 영향을 미칩니다. | ||||||
17-AEP-GA | sc-364389 sc-364389A | 1 mg 5 mg | $263.00 $681.00 | |||
17-AEP-GA는 Hsp90의 C-말단 도메인을 표적으로 하여 샤프론의 ATPase 활성을 방해함으로써 선택적 억제제로서 기능합니다. 이 화합물은 단백질이 클라이언트 단백질과 상호 작용하는 능력을 방해하는 형태 변화를 유도하여 단백질의 성숙과 안정성에 영향을 미칩니다. 이 화합물의 독특한 분자 구조는 특정 정전기적 상호작용과 소수성 접촉을 촉진하여 결합 친화력을 향상시킵니다. 또한 17-AEP-GA는 중요한 신호 경로를 조절하여 세포 항상성 및 스트레스 반응 메커니즘에 영향을 미칩니다. | ||||||
17-DMAP-GA | sc-364390 sc-364390A | 1 mg 5 mg | $263.00 $681.00 | |||
17-DMAP-GA는 N-말단 도메인에 결합하여 ATP 결합과 가수분해를 효과적으로 방해함으로써 Hsp90의 강력한 조절자 역할을 합니다. 이러한 상호 작용은 단백질 폴딩 및 안정화에서 샤프론의 기능을 손상시키는 일련의 형태적 변화를 초래합니다. 이 화합물의 독특한 구조적 특징은 강력한 반데르발스 힘과 수소 결합을 촉진하여 특이성을 향상시킵니다. 또한 17-DMAP-GA는 주요 분자 샤프론 네트워크에 영향을 미쳐 세포 스트레스 반응에 영향을 미칩니다. | ||||||
NVP-BEP800 | 847559-80-2 | sc-364552 sc-364552A | 10 mg 50 mg | $480.00 $1455.00 | ||
NVP-BEP800은 ATP 결합을 방해하기 위해 N-말단 도메인을 표적으로 하는 강력한 Hsp90 억제제입니다. 이 화합물은 Hsp90 구조의 형태 변화를 유도하여 단백질과 단백질의 상호작용을 변화시키는 독특한 작용 메커니즘을 보여줍니다. 이 화합물의 선택적 결합 프로파일은 소수성 포켓과 특정 수소 결합의 조합에 의해 주도되며, 이는 총체적으로 샤페론 주기를 방해하고 클라이언트 단백질 턴오버에 영향을 미칩니다. | ||||||