HSP 90 억제제
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| 제품명 | CAS # | 카탈로그 번호 | 수량 | 가격 | 引用 | RATING |
|---|---|---|---|---|---|---|
AICAR | 2627-69-2 | sc-200659 sc-200659A sc-200659B | 50 mg 250 mg 1 g | $60.00 $270.00 $350.00 | 48 | |
AICAR은 열충격 단백질 90(HSP90)의 강력한 조절자로서 작용하여 샤프론의 형태를 안정화시키는 독특한 능력을 발휘합니다. AICAR은 HSP90의 특정 부위에 결합하여 ATPase 활성에 영향을 주어 샤프론과 기질 단백질의 상호 작용을 변화시킵니다. 이러한 조절은 클라이언트 단백질의 폴딩과 안정성에 영향을 미쳐 궁극적으로 세포 신호 경로와 스트레스 반응 메커니즘에 영향을 미치며 단백질 항상성에서 복잡한 역할을 보여줍니다. | ||||||
Geldanamycin | 30562-34-6 | sc-200617B sc-200617C sc-200617 sc-200617A | 100 µg 500 µg 1 mg 5 mg | $38.00 $58.00 $102.00 $202.00 | 8 | |
겔다나마이신은 열충격 단백질 90(HSP90)의 선택적 억제제로 작용하여 N-말단 ATP 결합 포켓에 고친화적으로 결합함으로써 샤프론 기능을 방해합니다. 이러한 상호작용은 ATP 가수분해를 방해하여 적절한 폴딩과 기능을 위해 HSP90에 의존하는 클라이언트 단백질의 불안정화를 초래합니다. 결과적으로 겔다나마이신은 신호 전달 및 단백질 분해 경로를 포함한 중요한 세포 과정에 영향을 미쳐 세포의 단백질 항상성을 유지하는 데 중요한 역할을 합니다. | ||||||
17-AAG | 75747-14-7 | sc-200641 sc-200641A | 1 mg 5 mg | $66.00 $153.00 | 16 | |
17-AAG는 열충격 단백질 90(HSP90)의 강력한 억제제로, N-말단 도메인에 선택적으로 결합하는 능력이 특징입니다. 이 결합은 HSP90의 형태 역학을 변화시켜 ATPase 활성을 효과적으로 차단합니다. 결과적으로 클라이언트 단백질의 안정화가 손상되어 프로테아좀 경로를 통한 분해를 촉발합니다. 이러한 혼란은 세포 신호 네트워크와 스트레스 반응 메커니즘에 중대한 변화를 초래하여 세포 항상성에 미치는 영향을 강조할 수 있습니다. | ||||||
IPI-504 | 857402-63-2 | sc-364512 sc-364512A | 10 mg 50 mg | $640.00 $1600.00 | ||
IPI-504는 N-말단 도메인과 상호 작용하여 샤프론 기능을 방해하는 형태 변화를 유도하는 열충격 단백질 90(HSP90)의 선택적 억제제입니다. 이러한 간섭은 클라이언트 단백질의 안정화를 방해하여 잘못된 폴딩과 그에 따른 분해로 이어집니다. 이 화합물의 독특한 결합 친화력은 중요한 신호 경로에 영향을 미쳐 세포 스트레스 반응과 단백질 항상성에 영향을 미치고 세포 기능의 역학을 변화시킵니다. | ||||||
Radicicol | 12772-57-5 | sc-200620 sc-200620A | 1 mg 5 mg | $90.00 $326.00 | 13 | |
라디시콜은 열충격 단백질 90(HSP90)의 강력한 억제제로, N-말단 도메인에 결합하여 심각한 형태적 변화를 일으킵니다. 이러한 결합은 HSP90의 샤프론 활동을 방해하여 클라이언트 단백질의 불안정성을 초래합니다. 이 화합물의 독특한 상호 작용 프로필은 다양한 신호 전달에 영향을 미쳐 세포 스트레스 반응을 조절하고 단백질 접힘과 분해의 균형에 영향을 미쳐 궁극적으로 세포 항상성에 영향을 미칩니다. | ||||||
Herbimycin A | 70563-58-5 | sc-3516 sc-3516A | 100 µg 1 mg | $272.00 $1502.00 | 13 | |
허비마이신 A는 열충격 단백질 90(HSP90)의 선택적 억제제로, N-말단 ATP 결합 부위에 결합하여 샤프론 기능을 손상시키는 형태 변화를 유도합니다. 이러한 상호작용은 클라이언트 단백질의 안정화를 방해하여 프로테아좀 경로를 통해 분해를 촉발합니다. 허비마이신 A의 독특한 결합 역학은 여러 세포 신호 네트워크에 영향을 미쳐 스트레스 반응 메커니즘과 단백질 회전율을 변화시켜 전반적인 세포 평형에 영향을 미칩니다. | ||||||
Gedunin | 2753-30-2 | sc-203967 | 1 mg | $195.00 | 8 | |
게두닌은 열충격 단백질 90(HSP90)의 N-말단 도메인에 결합하여 단백질의 형태적 상태를 크게 변화시킴으로써 강력한 조절자 역할을 합니다. 이 결합은 HSP90의 ATPase 활성을 방해하며, 이는 샤프론 기능에 매우 중요한 역할을 합니다. 게두닌의 독특한 상호작용 프로필은 클라이언트 단백질의 안정성에 영향을 미쳐 분해를 촉진하고 스트레스 반응과 단백질 항상성에 관여하는 경로를 포함한 다양한 세포 경로에 영향을 미칩니다. | ||||||
Celastrol, Celastrus scandens | 34157-83-0 | sc-202534 | 10 mg | $155.00 | 6 | |
셀라스트러스 스칸덴스에서 추출한 셀라스트롤은 C-말단 도메인을 표적으로 하여 HSP90 조절제로서 독특한 작용 메커니즘을 나타냅니다. 이러한 상호작용은 단백질이 클라이언트 단백질 성숙을 촉진하는 능력을 방해하는 형태 변화를 유도합니다. 샤페론 주기에 대한 셀라스트롤의 영향은 클라이언트 단백질의 안정성과 회전율을 변화시켜 세포 스트레스 반응과 단백질 품질 관리 경로에 영향을 미치며, 세포 항상성에서 복잡한 역할을 수행함을 보여줍니다. | ||||||
NVP-AUY922 | 747412-49-3 | sc-364551 sc-364551A sc-364551B sc-364551C sc-364551D sc-364551E | 5 mg 25 mg 100 mg 250 mg 1 g 5 g | $150.00 $263.00 $726.00 $1400.00 $2900.00 $11000.00 | 3 | |
NVP-AUY922는 강력한 HSP90 억제제로 작용하며, 특히 샤프론 활동에 중요한 ATP 결합 부위를 파괴합니다. 이러한 방해는 클라이언트 단백질의 불안정화로 이어져 프로테아좀 경로를 통해 단백질 분해를 촉진합니다. 이 화합물의 독특한 결합 친화력은 HSP90의 형태 역학을 변화시켜 공동 샤프론 및 다운스트림 신호 경로와의 상호 작용에 영향을 미치고 궁극적으로 세포 스트레스 반응과 단백질 항상성에 영향을 미칩니다. | ||||||
17-DMAG | 467214-20-6 | sc-202005 | 1 mg | $201.00 | 8 | |
17-DMAG는 HSP90의 선택적 억제제로 작용하여 ATP 결합 포켓과 결합하여 샤프론 기능을 손상시키는 형태 변화를 유도합니다. 이러한 변화는 클라이언트 단백질의 안정성에 영향을 미쳐 유비퀴틴화와 그에 따른 프로테아좀 분해를 촉진합니다. 이 화합물의 독특한 상호 작용 프로필은 다중 단백질 복합체의 조립에도 영향을 미쳐 스트레스 반응과 단백질 폴딩에 관여하는 중요한 세포 경로를 조절합니다. | ||||||