HSP 억제제
| 제품명 | CAS # | 카탈로그 번호 | 수량 | 가격 | 引用 | RATING |
|---|---|---|---|---|---|---|
Pifithrin-μ | 64984-31-2 | sc-203195 sc-203195A | 10 mg 50 mg | $127.00 $372.00 | 4 | |
피피트린-μ은 기질 결합 도메인과의 상호작용을 통해 독특한 작용 메커니즘을 보이는 열충격 단백질 70(HSP70)의 강력한 억제제로 작용합니다. 이 화합물은 샤페론과 클라이언트 단백질의 상호작용을 방해하여 단백질 접힘과 분해 경로를 변화시킵니다. 이 화합물의 동역학 프로필은 HSP70과의 빠른 연관성을 보여주며 세포 스트레스 반응을 효과적으로 조절하고 잘못 접힌 단백질의 안정성에 영향을 미칩니다. | ||||||
Radicicol | 12772-57-5 | sc-200620 sc-200620A | 1 mg 5 mg | $90.00 $326.00 | 13 | |
라디시콜은 열충격 단백질 90(HSP90)의 선택적 억제제로 작용하여 ATP 결합 포켓과 결합하여 샤프론 기능을 방해합니다. 이러한 상호작용은 클라이언트 단백질 성숙에 필요한 형태 변화를 방해하여 단백질의 불안정성을 초래합니다. 이 화합물은 HSP90의 ATPase 활성의 동역학을 변화시키는 독특한 결합 친화력을 나타내며 궁극적으로 스트레스에 대한 세포 반응과 단백질 항상성에 영향을 미칩니다. | ||||||
Heat Shock Protein Inhibitor I | 218924-25-5 | sc-221709 | 5 mg | $95.00 | 5 | |
열충격 단백질 억제제 I은 기질 결합 도메인에 결합하여 열충격 단백질, 특히 HSP70을 선택적으로 표적으로 삼습니다. 이러한 상호작용은 스트레스 조건에서 클라이언트 단백질의 적절한 접힘과 안정화를 돕는 단백질의 능력을 방해합니다. 억제제의 고유한 구조적 특징은 특이성을 강화하여 샤페론 주기를 조절하고 잘못 접힌 단백질의 분해 경로에 영향을 주어 세포 스트레스 반응과 단백질 안정성에 영향을 미칩니다. | ||||||
Heat Shock Protein Inhibitor II | 1859-42-3 | sc-221710 | 10 mg | $137.00 | ||
열충격 단백질 억제제 II는 열충격 단백질, 특히 HSP90의 ATPase 도메인과 상호 작용하여 독특한 메커니즘을 나타냅니다. 이러한 결합은 샤프론의 형태 역학을 변화시켜 클라이언트 단백질의 성숙과 안정화를 촉진하는 샤프론의 능력을 손상시킵니다. 억제제의 독특한 분자 구조는 클라이언트 단백질 상호 작용의 선택적 파괴를 촉진하여 세포 신호 전달 경로와 스트레스 반응 메커니즘에 영향을 미치고 궁극적으로 단백질 항상성에 영향을 미칩니다. | ||||||
PF-04929113 | 908115-27-5 | sc-364576 sc-364576A | 5 mg 50 mg | $495.00 $1980.00 | ||
PF-04929113 는 열충격 단백질의 선택적 조절자로서 기능하며, 특히 HSP70의 ATP 결합 부위를 표적으로 합니다. 이 화합물의 독특한 구조적 특징은 샤프론과 기질 단백질의 상호작용을 방해하여 폴딩 경로를 변경하고 단백질 안정화를 손상시킬 수 있습니다. 이 화합물은 클라이언트 단백질 방출 속도에 영향을 미치고 잘못 접힌 단백질의 분해를 촉진하여 세포의 스트레스 반응과 단백질 안정성에 영향을 미치는 독특한 동역학적 특성을 나타냅니다. | ||||||
VER-50589 | 747413-08-7 | sc-296692 sc-296692A | 500 µg 1 mg | $70.00 $110.00 | ||
VER-50589는 선택적 열충격 단백질 조절제로 작용하여 고유한 결합 친화력을 통해 HSP90과 결합합니다. 이 화합물은 HSP90의 형태 역학을 변화시켜 클라이언트 단백질과의 상호작용을 방해하고 성숙 경로에 영향을 미칩니다. 이 화합물의 독특한 분자 상호작용은 샤프론 활동의 조절로 이어져 주요 조절 단백질의 안정성과 회전율에 영향을 미쳐 세포 항상성과 스트레스 반응 메커니즘에 영향을 미칩니다. | ||||||