CapZ-α抗体(C-1): sc-374303

キャッピングタンパク質のF-アクチンファミリーには、CapZ-α1、CapZ-α2、CapZ-α3、CapZ-β3が含まれ、これらはすべてカルシウム依存的に機能し、アクチンフィラメントの急速に成長する有棘末端に結合し、それによってこれらの末端でのタンパク質交換を阻害する。F-アクチンキャッピングタンパク質複合体は、αサブユニットとβサブユニットからなるヘテロ二量体で、アクチンフィラメントの有棘末端をキャップし、アクチンモノマーの重合の核となるが、アクチンフィラメントを切断することはない。CapZ-α1はF-アクチンキャッピングタンパク質サブユニットα-1としても知られ、F-アクチンキャッピングタンパク質複合体を形成するヘテロ二量体の286アミノ酸のサブユニットである。CapZ-α1はまた、S-100β鎖と結合することが示されている。S-100β鎖は、アルツハイマー病との関連が指摘されているカルシウム感受性中間フィラメントの集合に関与するシグナル伝達分子である。

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CapZ-α抗体(C-1) 参考文献:

1. 結節性硬化症遺伝子は細胞の14-3-3タンパク質レベルを制御している。  |  Hengstschläger, M., et al. 2003. Biochem Biophys Res Commun. 312: 676-83. PMID: 14680818
2. S100A8は、HPV18感染口腔扁平上皮癌のバイオマーカーとして、抑制サブトラクションハイブリダイゼーション、臨床プロテオミクス解析、免疫組織化学染色により同定された。  |  Lo, WY., et al. 2007. J Proteome Res. 6: 2143-51. PMID: 17451265
3. エンドソームの分裂に関与するアクチン重合マシン、WASH複合体の進化的保存。  |  Derivery, E. and Gautreau, A. 2010. Commun Integr Biol. 3: 227-30. PMID: 20714399
4. 逆ホルミン2の疾患の原因となる変異は、G-アクチン、F-アクチンキャッピングタンパク質（CapZ &α;-1）、プロフィリン2への結合を制御している。  |  Rollason, R., et al. 2016. Biosci Rep. 36: e00302. PMID: 26764407
5. メカノシグナル伝達経路は、エネルギー利用を最適化するために、既存のサルコメアタンパク質を翻訳後修飾することによって、筋肉の構造と機能を変化させる。  |  Russell, B. and Solís, C. 2021. J Muscle Res Cell Motil. 42: 367-380. PMID: 33595762
6. NcRNAによって制御されるCAPZA1は、肺腺がん全体の予後および免疫学的効果に関連する。  |  Qin, T., et al. 2022. Front Oncol. 12: 1025192. PMID: 36686785
7. S-100b結合エピトープの特性解析。新規ターゲット、アクチンキャッピングタンパク質CapZの同定。  |  Ivanenkov, VV., et al. 1995. J Biol Chem. 270: 14651-8. PMID: 7540176
8. S100a0タンパク質とアクチンキャッピングタンパク質CapZとの相互作用：CapZαサブユニットにおける推定S100a0結合部位の特徴づけ。  |  Ivanenkov, VV., et al. 1996. Biochem Biophys Res Commun. 221: 46-50. PMID: 8660341
9. アクチンキャッピングタンパク質CapZに対するS100Bタンパク質の結合部位の同定。  |  Kilby, PM., et al. 1997. Protein Sci. 6: 2494-503. PMID: 9416599
10. S100A1のC末端領域の疎水性残基は、標的タンパク質との結合には必須であるが、二量体化には必須ではない。  |  Osterloh, D., et al. 1998. Cell Calcium. 24: 137-51. PMID: 9803314

好ましい CapZ-α 抗体は CapZ-α 抗体である (H-9): sc-374302.