PHF13阻害剤

一般的な PHF13 阻害剤には、トリコスタチン A CAS 58880-19-6、5-アザシチジン CAS 320-67-2、(+/-)-JQ1、UNC0638 CAS 1255580-76-7、および 9-[5-デオキシ-5-[[cis-3-[2-[6-(1,1-ジメチルエチル)-1H-ベンズイミダゾール-2-イル]エチル]シクロブチル](1-メチルエチル)アミノ]-が含まれるが、これらに限定されるものではない -オキシ-5-[[シス-3-[2-[6-(1,1-ジメチルエチル)-1H-ベンズイミダゾール-2-イル]エチル]シクロブチル](1-メチルエチル)アミノ]-β-D-リボフラノシル]-9H-プリン-6-アミン CAS 1380288-87-8。

PHF13阻害剤は、クロマチンの構造を変化させることで間接的にタンパク質の機能を調節する、多様な化学化合物群を構成する。これらの化合物は主に、翻訳後修飾（PTM）の付加または除去に関与する酵素を標的とする。PHF13阻害剤は、クロマチンの構造を変化させることで間接的にタンパク質の機能を調節する、多様な化学化合物群を構成する。これらの化合物は主に、アセチル化やメチル化などのヒストン上の翻訳後修飾（PTM）の付加または除去に関与する酵素を標的としています。例えば、トリコスタチンAやMS-275はヒストン脱アセチル化酵素を阻害し、クロマチン構造をより緩和な状態にすることで、転写制御におけるPHF13の役割を損なう可能性があります。一方、5-アザシチジンおよびRG108はDNAメチルトランスフェラーゼを阻害し、PHF13の機能を相殺する可能性のある遺伝子発現の変化を誘導する。

同様に、他のPHF13阻害剤も、ヒストンメチルトランスフェラーゼまたはヒストン修飾を認識するタンパク質を標的とすることで、このタンパク質の機能を阻害する。BIX-01294、UNC0638、GSK126、EPZ-5676、およびChaetocinは、それぞれ異なるヒストンメチルトランスフェラーゼを阻害し、ヒストンのメチル化状態に変化をもたらすことでPHF13のクロマチン結合特性に影響を与える可能性がある。JQ1とI-BET151は、ブロモドメイン含有タンパク質を阻害し、YF2はヒストン脱メチル化酵素LSD1の阻害剤であり、エピジェネティックな状態を変化させることでPHF13の機能を変化させる可能性がある。