エンド-β-N-アセチルグルコサミニダーゼ(ENGase)は、糖鎖分子の結合によって修飾されたタンパク質であるN-結合型糖タンパク質のプロセッシングにおいて重要な役割を果たす酵素である。この翻訳後修飾はタンパク質のフォールディング、安定性、機能にとって重要である。ENGaseはN-グリカンのキトビオースコアの2つのGlcNAc残基の間を特異的に切断し、無傷の糖鎖と1つのGlcNAc残基が残ったタンパク質を放出する。このユニークな切断活性により、ENGaseは他のグリコシダーゼと区別される。
ヒトでは、細胞質ENGaseとグリコシドヒドロラーゼファミリー18 ENGaseの2種類がある。前者は小胞体関連分解(ERAD)と呼ばれる過程を通して、ミスフォールディングした糖タンパク質の分解に関与する。後者はN-結合型糖鎖の加水分解により広く作用することが知られている。ENGaseをコードする遺伝子の変異は様々な疾患と関連している。例えば、細胞質ENGaseをコードする遺伝子の変異は、筋力低下と消耗を特徴とする常染色体劣性遺伝性筋肉疾患である遺伝性封入体ミオパチーの一種と関連している。N-結合型糖鎖を切断するENGaseの能力は、糖タンパク質医薬品の製造やN-糖鎖構造の研究に利用されている。
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