cathepsin B阻害剤

カテプシン阻害ペプチドは、カテプシンBの選択的モジュレーターとして機能し、酵素の活性部位を破壊する特異的相互作用に関与する。基質の構造を模倣することにより、結合を効果的に競合させ、反応速度論を変化させ、タンパク質分解活性を低下させる。この阻害はカテプシンBのコンフォメーションシフトを引き起こし、その安定性や他の細胞内タンパク質との相互作用に影響を与え、タンパク質分解経路の制御に重要な役割を果たす。

S-ニトロソグルタチオン（GSNO）は、そのユニークなニトロシル化機構により、カテプシンB活性の強力な調節因子として機能する。S-ニトロソチオール付加体を形成することにより、GSNOは酵素の酸化還元状態を変化させ、触媒効率と基質特異性に影響を与える。この相互作用は、酵素の安定性と活性に影響を与える構造変化をもたらし、細胞環境における酸化ストレスとニトロソ化ストレスの複雑なバランスを浮き彫りにする。翻訳後修飾におけるこの化合物の役割は、タンパク質分解制御におけるその重要性を強調している。

ヘミ硫酸リューペプチンは、非共有結合的な相互作用を形成して酵素の不活性コンフォメーションを安定化することにより、カテプシンBの強力な阻害剤として作用する。そのユニークな構造により、天然の基質を効果的に模倣し、活性部位への基質アクセスを阻害する。この競合的阻害は酵素の触媒効率を変化させ、酵素の三次構造に変化をもたらし、他のプロテアーゼや細胞成分との相互作用に影響を与える。

ALLM は、ALLN と同様に、カテプシン B を標的とする別の阻害剤であり、そのタンパク質分解機能を妨害します。

E-64-dは、カテプシンBの選択的阻害剤であり、酵素の活性部位であるシステイン残基と共有結合を形成することが特徴である。この不可逆的な結合は酵素のコンフォメーションを変化させ、基質の加水分解を効果的に阻害します。この化合物のユニークな親電子性は反応性を高め、タンパク質分解活性を著しく低下させる。さらに、E-64-dは、他のシステインプロテアーゼよりもカテプシンBに特異的であることから、タンパク質分解経路の標的化モジュレーションの可能性が強調された。

E-64は、カテプシンBを含むシステインプロテアーゼの強力かつ不可逆的な阻害剤であり、その活性部位と相互作用することで作用します。

ALLNは、カテプシンBを標的とする細胞透過性の阻害剤であり、その酵素活性を阻害します。

MDL-28170は、カテプシンBの強力な阻害剤であり、酵素の活性部位と特異的な非共有結合性相互作用をする能力によって区別される。この化合物はユニークな結合親和性を示し、酵素を不活性なコンフォメーションで安定化させ、それによって触媒機能を阻害する。MDL-28170の速度論的プロフィールは、阻害の迅速な開始を示し、タンパク質分解メカニズムや酵素制御の研究に効果的なツールとなっている。カテプシンBに対するその選択性は、プロテアーゼ関連経路の解明におけるその役割を強調している。

K11777はカテプシンBの強力な阻害剤であり、その酵素機能を破壊し、発現をダウンレギュレートする可能性がある。

Z-FA-FMKは、カテプシンBのフルオロメチルケトン系不可逆的阻害剤であり、そのタンパク質分解活性を阻害します。