Anticorpo V-ATPase B2 (C-9): sc-166122

La H+-ATPasi di tipo vacuolare (V-ATPasi) è un enzima a più unità responsabile dell'acidificazione degli organelli intracellulari eucariotici. Le V-ATPasi pompano protoni contro un gradiente elettrochimico, mentre le F-ATPasi invertono il processo, sintetizzando ATP. Un dominio V1 periferico, responsabile dell'idrolisi dell'ATP, e un dominio V0 integrale, responsabile della traslocazione dei protoni, compongono la V-ATPasi. Nove subunità (A-H) costituiscono il dominio V1 e cinque subunità (a, d, c, c' e c") costituiscono il dominio V0. Come la F-ATPasi, la V-ATPasi opera molto probabilmente attraverso un meccanismo rotatorio. La subunità V1 B della V-ATPasi esiste in due isoforme. Nell'orecchio interno, l'isoforma B1 della V-ATPasi funziona nella secrezione di protoni ed è necessaria per mantenere il corretto pH dell'endolinfa e la normale funzione uditiva. Il gene che codifica l'isoforma umana V-ATPasi B1 mappa sul cromosoma 2cen-q13. Mutazioni in questo gene causano acidosi tubulare renale distale associata a sordità neurosensoriale. L'isoforma B2 della V-ATPasi è espressa nel rene ed è l'unica isoforma B espressa negli osteoclasti. Il gene che codifica l'isoforma B2 della V-ATPasi umana mappa sul cromosoma 8p22-p21.

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Anticorpo V-ATPase B2 (C-9) Riferimenti:

1. Distribuzione delle Rab GTPasi nel rene di topo e confronto con la H+-ATPasi vacuolare.  |  Curtis, LM. and Gluck, S. 2005. Nephron Physiol. 100: p31-42. PMID: 15838183
2. Rilocalizzazione della subunità B2 della V-ATPasi sulla membrana apicale delle cellule chiare epididimali di topi carenti della subunità B1.  |  Da Silva, N., et al. 2007. Am J Physiol Cell Physiol. 293: C199-210. PMID: 17392376
3. Espressione compensatoria di membrana della subunità B2 della V-ATPasi nelle cellule intercalari midollari renali di topi con deficit di B1.  |  Paunescu, TG., et al. 2007. Am J Physiol Renal Physiol. 293: F1915-26. PMID: 17898041
4. Ruolo di CFTR e ClC-5 nella modulazione dell'attività della H+-ATPasi vacuolare nel tubulo prossimale del rene.  |  Carraro-Lacroix, LR., et al. 2010. Cell Physiol Biochem. 26: 563-76. PMID: 21063094
5. La V-ATPasi promuove la transizione epiteliale-mesenchimale indotta dal fattore di crescita trasformanteβ nelle cellule epiteliali tubulari prossimali di ratto.  |  Cao, X., et al. 2012. Am J Physiol Renal Physiol. 302: F1121-32. PMID: 22129967
6. Interazione tra la V-ATPasi B2 e i recettori della (pro)renina nel promuovere la progressione della fibrosi tubulo-interstiziale renale.  |  Liu, Y., et al. 2016. Sci Rep. 6: 25035. PMID: 27121029
7. L'alterazione della V-ATPasi porta a un aumento del pH lisosomiale, determina un'alterazione della degradazione lisosomiale e un blocco del flusso autofagico, contribuendo alla neurotossicità dello sviluppo indotta dal fluoro.  |  Han, X., et al. 2022. Ecotoxicol Environ Saf. 236: 113500. PMID: 35421827
8. La sovraespressione della V-ATPasi B2 attenua il danno polmonare/fibrosi stabilizzando la permeabilizzazione della membrana lisosomiale e aumentando la degradazione del collagene.  |  Lee, JU., et al. 2022. Exp Mol Med. 54: 662-672. PMID: 35624153
9. La V-ATPasi B2 promuove la fagocitosi microgliale dei detriti mielinici inattivando la via di segnalazione MAPK.  |  Li, Y., et al. 2024. Neuropeptides. 106: 102436. PMID: 38733728
10. F-53B altera il metabolismo energetico inibendo l'asse V-ATPasi-AMPK nelle cellule neuronali.  |  Zhang, Y., et al. 2025. J Hazard Mater. 487: 137111. PMID: 39793390

L'anticorpo V-ATPase B1/2 preferito è l'anticorpo V-ATPase B1/2 (F-6): sc-55544.