Anticorpo SNAP 23 (F-1): sc-373743

Nelle cellule eucariotiche, l'apparato di Golgi riceve le proteine appena sintetizzate dal reticolo endoplasmatico e le trasporta, dopo una modificazione covalente, alla loro destinazione nella cellula. Per le proteine dirette alla membrana, si ritiene che questo processo avvenga attraverso il trasporto vescicolare. Il corretto trasporto vescicolare è determinato dall'accoppiamento specifico delle SNARE associate alla vescicola (v-SNARE) con quelle sulla membrana di destinazione (t-SNARE). Questo complesso recluta poi le proteine di attacco NSF solubili (SNAP) e il fattore sensibile all'N-etilmaleimide (NSF) per formare il complesso altamente stabile dei recettori SNAP (SNARE). La formazione di un complesso SNARE avvicina la vescicola e la membrana bersaglio e può fornire l'energia per guidare la fusione dei bilayer lipidici. Una proteina t-SNARE correlata a SNAP 25, SNAP 23, è necessaria per l'esocitosi, il che suggerisce che SNAP 23 possa svolgere un ruolo importante negli eventi di fusione delle membrane. Il gene umano SNAP 23 codifica due isoforme SNAP 23, SNAP 23A e SNAP 23B. SNAP 23B è identica a un frammento di SNAP 23A, ma a SNAP 23B mancano 53 residui aminoacidici (da 90 a 142) che sono presenti in SNAP 23A. SNAP 23 è espressa in modo ubiquitario ed è un importante regolatore dell'aggancio e della fusione delle vescicole di trasporto in tutte le cellule dei mammiferi.

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Anticorpo SNAP 23 (F-1) Riferimenti:

1. Funzione della t-SNARE SNAP-23 e delle proteine di membrana del trasportatore secretorio (SCAMP) nell'esocitosi nei mastociti.  |  Castle, JD., et al. 2002. Mol Immunol. 38: 1337-40. PMID: 12217404
2. Espressione eterogenea delle proteine SNARE SNAP-23, SNAP-25, Syntaxin1 e VAMP nel tessuto paratiroideo umano.  |  Lu, M., et al. 2008. Mol Cell Endocrinol. 287: 72-80. PMID: 18457912
3. La deplezione di SNAP-23 provoca la letalità embrionale preimpianto nei topi.  |  Suh, YH., et al. 2011. PLoS One. 6: e18444. PMID: 21479242
4. Il dominio ricco di cisteina della proteina associata a sinaptosomi di 23 kDa (SNAP-23) regola la sua associazione alla membrana e l'esocitosi regolata dai mastociti.  |  Agarwal, V., et al. 2019. Biochim Biophys Acta Mol Cell Res. 1866: 1618-1633. PMID: 31260699
5. La deplezione di SNAP-23 e della sintassina 4 altera l'omeostasi delle gocce lipidiche durante l'infezione da Chlamydia.  |  Monteiro-Brás, T., et al. 2019. Microb Cell. 7: 46-58. PMID: 32025513
6. Una ridotta O-GlcNAcilazione di SNAP-23 promuove la resistenza al cisplatino inducendo la secrezione di esosomi nel cancro ovarico.  |  Qian, L., et al. 2021. Cell Death Discov. 7: 112. PMID: 34001861
7. La capacità della SNAP-23 umana di generare complessi ternari SNARE resistenti alla SDS ad alto peso molecolare è influenzata dal contenuto della bobina C-terminale.  |  Vaidyanathan, VV. and Binz, T. 2021. Biochem Biophys Rep. 28: 101150. PMID: 34703905
8. Inibizione del legame di SNAP-23 alla sintassina 4 da parte di Munc18c.  |  Araki, S., et al. 1997. Biochem Biophys Res Commun. 234: 257-62. PMID: 9168999
9. SNAP-23 nel rene di ratto: colocalizzazione con l'acquaporina-2 nelle vescicole del dotto collettore.  |  Inoue, T., et al. 1998. Am J Physiol. 275: F752-60. PMID: 9815132
10. Espressione differenziale delle isoforme SNAP-25 e SNAP-23 nella ghiandola surrenale.  |  Grant, NJ., et al. 1999. J Neurochem. 72: 363-72. PMID: 9886089

L'anticorpo SNAP 23 preferito è l'anticorpo SNAP 23 (D-11): sc-374215.