Anticorpo SNAP 23 (E-5): sc-374060

Nelle cellule eucariotiche, l'apparato di Golgi riceve le proteine appena sintetizzate dal reticolo endoplasmatico e le trasporta, dopo una modificazione covalente, alla loro destinazione nella cellula. Per le proteine dirette alla membrana, si ritiene che questo processo avvenga attraverso il trasporto vescicolare. Il corretto trasporto vescicolare è determinato dall'accoppiamento specifico delle SNARE associate alla vescicola (v-SNARE) con quelle sulla membrana di destinazione (t-SNARE). Questo complesso recluta poi le proteine di attacco NSF solubili (SNAP) e il fattore sensibile all'N-etilmaleimide (NSF) per formare il complesso altamente stabile dei recettori SNAP (SNARE). La formazione di un complesso SNARE avvicina la vescicola e la membrana bersaglio e può fornire l'energia per guidare la fusione dei bilayer lipidici. Una proteina t-SNARE correlata a SNAP 25, SNAP 23, è necessaria per l'esocitosi, il che suggerisce che SNAP 23 possa svolgere un ruolo importante negli eventi di fusione delle membrane. Il gene umano SNAP 23 codifica due isoforme SNAP 23, SNAP 23A e SNAP 23B. SNAP 23B è identica a un frammento di SNAP 23A, ma a SNAP 23B mancano 53 residui aminoacidici (da 90 a 142) che sono presenti in SNAP 23A. SNAP 23 è espressa in modo ubiquitario ed è un importante regolatore dell'aggancio e della fusione delle vescicole di trasporto in tutte le cellule dei mammiferi.

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Anticorpo SNAP 23 (E-5) Riferimenti:

1. Organizzazione del macchinario secretorio nel cervello di roditore: distribuzione dei t-SNARE, SNAP-25 e SNAP-23.  |  Chen, D., et al. 1999. Brain Res. 831: 11-24. PMID: 10411979
2. Coinvolgimento di SNAP-23 e della sintassina 6 nell'esocitosi dei neutrofili umani.  |  Martín-Martín, B., et al. 2000. Blood. 96: 2574-83. PMID: 11001914
3. Fosforilazione di SNAP-23 nelle piastrine umane attivate.  |  Polgár, J., et al. 2003. J Biol Chem. 278: 44369-76. PMID: 12930825
4. Le proteine SNARE SNAP-25 e SNAP-23 mostrano affinità diverse per le zattere lipidiche nelle cellule PC12. Regolazione tramite domini distinti ricchi di cisteina.  |  Salaün, C., et al. 2005. J Biol Chem. 280: 1236-40. PMID: 15542596
5. SNAP-23 non è essenziale per l'esocitosi costitutiva nelle cellule HeLa.  |  Okayama, M., et al. 2007. FEBS Lett. 581: 4583-8. PMID: 17825825
6. Un ruolo neuronale per SNAP-23 nel traffico dei recettori del glutammato postsinaptici.  |  Suh, YH., et al. 2010. Nat Neurosci. 13: 338-43. PMID: 20118925
7. Il trattamento con TAT-SNAP-23 inibisce il priming delle funzioni neutrofile che contribuiscono allo shock e/o alla lesione polmonare acuta extra-polmonare indotta dalla sepsi.  |  Bai, J., et al. 2015. Innate Immun. 21: 42-54. PMID: 24391146
8. La fosforilazione di SNAP-23 a Ser95 causa un'alterazione strutturale e regola negativamente la formazione e la maturazione del fagosoma mediata dal recettore Fc nei macrofagi.  |  Sakurai, C., et al. 2018. Mol Biol Cell. 29: 1753-1762. PMID: 29771640
9. La metiotepina downregola SNAP-23 e inibisce la degranulazione delle cellule di leucemia basofila di ratto e dei mastociti derivati dal midollo osseo di topo.  |  Kondo, D., et al. 2023. Eur J Immunol. 53: e2250360. PMID: 37736882
10. Distribuzione tissutale di SNAP-23 e sua localizzazione subcellulare nelle cellule 3T3-L1.  |  Wong, PP., et al. 1997. Biochem Biophys Res Commun. 230: 64-8. PMID: 9020061

L'anticorpo SNAP 23 preferito è l'anticorpo SNAP 23 (D-11): sc-374215.