Anticorpo pan cathepsin (C-5): sc-365614

La famiglia degli enzimi proteolitici catepsina contiene diverse classi di proteasi. La classe delle cisteina-proteasi comprende le catepsine B, C, L, H, K, S, W e O. La classe delle aspartil-proteasi è costituita dalle catepsine D, E e F. La maggior parte delle catepsine sono lisosomiali e ciascuna di esse è coinvolta nel normale metabolismo cellulare, partecipando a vari eventi come la biosintesi dei peptidi e la degradazione delle proteine. La catepsina J è una cisteina proteasi murina della famiglia della papaina espressa esclusivamente nella placenta, il che potrebbe indicare un ruolo nell'impianto dell'embrione e/o nella funzione placentare. La catepsina L è una cisteina proteasi lisosomiale che è più strettamente correlata alla catepsina H. La catepsina M del topo è strettamente correlata alle catepsine P e L ed è altamente espressa nella placenta. Le catepsine M, P, Q e R sono conservate nel topo e nel ratto, ma non si trovano nella placenta umana o di coniglio, il che dimostra che questa famiglia di proteasi è probabilmente limitata ai roditori. La catepsina V, nota anche come catepsina U o catepsina L2, è espressa soprattutto nel timo e nel testicolo e potrebbe essere coinvolta nei processi tumorali.

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Anticorpo pan cathepsin (C-5) Riferimenti:

1. La fosfolipasi A2 beta, indipendente dal calcio, non è necessaria per l'attivazione dell'inflammasoma e la sua inibizione da parte del bromoenolo lattone.  |  Franchi, L., et al. 2009. J Innate Immun. 1: 607-17. PMID: 20160900
2. La TBX2 reprime la CST6 con conseguente attività incontrollata della legumina per sostenere la proliferazione del cancro al seno: una nuova via bersaglio selettiva per il cancro con opportunità terapeutiche.  |  D'Costa, ZC., et al. 2014. Oncotarget. 5: 1609-20. PMID: 24742492
3. L'aumento dell'autofagia nelle cellule del Sertoli di ratti trattati con etanolo è associato all'induzione dell'ossido nitrico sintasi (iNOS), alla soppressione del recettore degli androgeni e all'apoptosi delle cellule germinali.  |  Horibe, A., et al. 2017. Int J Mol Sci. 18: PMID: 28505146
4. L'attivazione di mTORC1 nelle cellule B conferisce una compromissione della microarchitettura della zona marginale esagerando l'attività della catepsina.  |  Meena, NK., et al. 2018. Immunology. 155: 505-518. PMID: 30144045
5. L'ossigeno iperbarico migliora significativamente la minzione frequente, l'iperalgesia e il danno tissutale in un modello murino di cistite di lunga durata indotta da un'instillazione intravescicale di perossido di idrogeno.  |  Minami, A., et al. 2019. Neurourol Urodyn. 38: 97-106. PMID: 30411813
6. Il danno mitocondriale indotto dall'etanolo nelle cellule del Sertoli è associato alla sovraespressione di parkina e all'attivazione della mitofagia.  |  Eid, N., et al. 2019. Cells. 8: PMID: 30934625
7. La catepsina L regola le reti metaboliche che controllano la crescita e la proliferazione rapida delle cellule.  |  Weiss-Sadan, T., et al. 2019. Mol Cell Proteomics. 18: 1330-1344. PMID: 31010818
8. Sonde molecolari per il rilevamento selettivo delle cisteine-catepsine.  |  Schleyer, KA. and Cui, L. 2021. Org Biomol Chem. 19: 6182-6205. PMID: 34288999
9. La perdita di Progranulina determina un aumento dell'attività della pan-cathepsina e una riduzione della proteina lisosomiale LAMP1.  |  Anderson, A. and Tansey, MG. 2023. bioRxiv.. PMID: 37503267

L'anticorpo pan cathepsin preferito è l'anticorpo pan cathepsin (H-1): sc-376803.