Anticorpo MCAD (E-5): sc-365448

Le acil-CoA deidrogenasi sono una famiglia di enzimi che si localizzano nel mitocondrio e mirano a catene aciliche di lunghezza compresa tra 4 e 16, utilizzando la via di b-ossidazione mitocondriale degli acidi grassi. Nei tessuti dei mammiferi, molte acil-CoA deidrogenasi a catena diritta possiedono diverse specificità di substrato. In rari casi, le irregolarità dell'acil-CoA deidrogenasi a catena media possono causare ipoglicemia a digiuno, disfunzione epatica ed encefalopatia, spesso con conseguente morte in età infantile. L'MCAD, designato anche acil-CoA deidrogenasi a catena media (ACADM) e MCADH, è un omotetramero. Il gene MCAD codifica una proteina di 421 aminoacidi con caratteristiche di peptidi di transito proteico mitocondriale. La proteina mostra un'identità di sequenza dell'88% con MCAD di origine suina. L'acil-CoA deidrogenasi a catena media catalizza la reazione iniziale nella b-ossidazione degli acil-CoA a catena dritta da C4 a C12.

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Anticorpo MCAD (E-5) Riferimenti:

1. Le mutazioni dell'acil-CoA deidrogenasi a catena media (MCAD) identificate mediante screening prospettico MS/MS dei neonati differiscono da quelle osservate nei pazienti con sintomi clinici: identificazione e caratterizzazione di una nuova mutazione prevalente che determina una lieve carenza di MCAD.  |  Andresen, BS., et al. 2001. Am J Hum Genet. 68: 1408-18. PMID: 11349232
2. Caratterizzazione molecolare e funzionale di un deficit lieve di MCAD.  |  Zschocke, J., et al. 2001. Hum Genet. 108: 404-8. PMID: 11409868
3. L'omozigosi per una nuova e grave mutazione dell'acil-CoA deidrogenasi a catena media (MCAD), IVS3-1G > C, che porta all'introduzione di un codone di terminazione prematuro attraverso il misspling completo dell'mRNA MCAD, è associata a una diversità fenotipica che va dalla morte neonatale improvvisa allo stato asintomatico.  |  Korman, SH., et al. 2004. Mol Genet Metab. 82: 121-9. PMID: 15171999
4. Induzione dello stress ossidativo da parte dell'acido cis-4-decenoico: rilevanza della carenza di MCAD.  |  Schuck, PF., et al. 2007. Free Radic Res. 41: 1261-72. PMID: 17987455
5. Rilevazione dell'esanoilglicina urinaria nella diagnosi di deficit di MCAD da screening neonatale.  |  Downing, M., et al. 2008. J Inherit Metab Dis. 31: 550. PMID: 18649007
6. Studi funzionali di 18 varianti di acil-CoA deidrogenasi a catena media (MCAD) espresse eterologicamente.  |  Koster, KL., et al. 2014. J Inherit Metab Dis. 37: 917-28. PMID: 24966162
7. Ripiegamento e assemblaggio intramitocondriale dell'acil-CoA deidrogenasi a catena media (MCAD). Dimostrazione dell'alterato trasferimento della variante K304E di MCAD dal suo complesso con hsp60 al tetramero nativo.  |  Saijo, T., et al. 1994. J Biol Chem. 269: 4401-8. PMID: 7905878
8. Caratterizzazione dell'acil-CoA deidrogenasi a catena media (MCAD) umana wild-type e di enzimi mutanti presenti in pazienti MCAD-deficienti mediante elettroforesi su gel bidimensionale: evidenza di una modificazione post-traslazionale dell'enzima.  |  Bross, P., et al. 1994. Biochem Med Metab Biol. 52: 36-44. PMID: 7917465
9. Deficit di acil-CoA deidrogenasi a catena media (MCAD): diagnosi mediante analisi dell'acilcarnitina nel sangue.  |  Van Hove, JL., et al. 1993. Am J Hum Genet. 52: 958-66. PMID: 8488845
10. Diagnosi rapida della carenza di MCAD: analisi quantitativa dell'ottanoilcarnitina e di altre acilcarnitine in campioni di sangue di neonati mediante spettrometria di massa tandem.  |  Chace, DH., et al. 1997. Clin Chem. 43: 2106-13. PMID: 9365395

L'anticorpo MCAD preferito è l'anticorpo MCAD (E-8): sc-271931.