Anticorpo HSC70/HSP70 (H-2): sc-137211

La famiglia delle HSP 70 è composta da quattro proteine altamente conservate: HSP 70, HSC 70, GRP 75 e GRP 78. Queste proteine svolgono diversi ruoli: agiscono come chaperoni molecolari facilitando l'assemblaggio di complessi multiproteici, partecipano alla traslocazione di polipeptidi attraverso le membrane cellulari e verso il nucleo e aiutano il corretto ripiegamento delle catene polipeptidiche nascenti. Tutti i membri della famiglia, tranne HSP 70, sono espressi in modo costitutivo nelle cellule dei primati. L'espressione di HSP 70 è fortemente indotta in risposta allo stress termico. HSP 70 e HSC 70 svolgono ruoli chiave nel reticolo endoplasmatico citosolico e nei macchinari di importazione mitocondriale e si trovano sia nel citosol che nel nucleo delle cellule di mammifero. Sia HSP 70 che HSC 70 sono coinvolte nel chaperoning delle catene polipeptidiche nascenti e nella protezione delle cellule dall'accumulo di proteine ripiegate in modo improprio. GRP 78 è localizzato nel reticolo endoplasmatico, dove riceve le proteine secretorie importate ed è coinvolto nel ripiegamento e nella traslocazione delle catene peptidiche nascenti. L'espressione di GRP 75 è limitata alla matrice mitocondriale e contribuisce alla traslocazione e al ripiegamento di catene polipeptidiche nascenti di origine sia nucleare che mitocondriale. GRP 75 e GRP 78 non rispondono allo stress termico e sono indotti dalla privazione di glucosio. È stato ipotizzato che i membri della famiglia HSP 70 agiscano come motori generatori di forza, basandosi sull'idrolisi dell'ATP per la loro attività.

L'anticorpo HSC70/HSP70 preferito è l'anticorpo HSC70/HSP70 (W27): sc-24.