Anticorpo Histone H1⁰ (F-10): sc-377468

L'anticorpo Histone H10 (F-10) è un anticorpo monoclonale IgG1 κ di topo che rileva la proteina Histone H10 di origine murina, russa e umana mediante WB, IP, IF, IHC(P) ed ELISA. L'istone H1(0) (H1 histone family, member 0) è un membro ricco di lisina della famiglia H1 degli istoni linker. La famiglia di proteine H1 interagisce con il DNA linker tra i nucleosomi e media la compattazione in cromatina di ordine superiore. L'istone H1(0) è una variante unica considerata un istone linker sostitutivo che viene espresso e incorporato nella cromatina in assenza di replicazione del DNA. Al contrario, la maggior parte degli istoni H1 somatici sono varianti dipendenti dalla replicazione che si trovano nelle cellule proliferanti. L'istone H1(0) è espresso nelle cellule che si trovano nelle fasi terminali della differenziazione o che hanno un basso tasso di divisione cellulare. A differenza di altri istoni linker specifici per la differenziazione, la cui espressione è specifica per ogni tessuto e specie, l'istone H1(0) è ampiamente espresso in molti tessuti della maggior parte dei vertebrati. L'istone H1(0) deriva da un gene privo di introni, H1F0 nell'uomo, che è stato mappato sul cromosoma 22q13.1. Gli istoni sono soggetti a modifiche post-traslazionali da parte di enzimi principalmente sulle loro code N-terminali, ma anche nei loro domini globulari. Tali modificazioni includono metilazione, citrullinazione, acetilazione, fosforilazione, sumoilazione, ubiquitinazione e ADP-ribosilazione.

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Anticorpo Histone H1⁰ (F-10) Riferimenti:

1. Impronta laser ultravioletta dei complessi di DNA della giunzione a quattro vie dell'istone H1(0).  |  Angelov, D., et al. 1999. Biochemistry. 38: 11333-9. PMID: 10471283
2. Accessibilità dell'istone H1(0) e dei suoi domini strutturali al legame anticorpale nella cromatina estesa e ripiegata.  |  Banchev, TB., et al. 1990. Mol Cell Biochem. 95: 167-75. PMID: 1694955
3. Studi calorimetrici delle interazioni dell'istone H1(0) e dei suoi domini carbossilici (H1(0)-C) e globulari (H1(0)-G) con il DNA del timo di vitello.  |  Machha, VR., et al. 2013. Biophys Chem. 184: 22-8. PMID: 24036047
4. Dipendenza dalla temperatura e dallo stress osmotico della termodinamica per il legame dell'istone linker H10, del suo dominio carbossilico (H10-C) o del dominio globulare (H10-G) al DNA-B.  |  Machha, VR., et al. 2017. Biochem Biophys Rep. 12: 158-165. PMID: 29090277
5. Effetto della fosforilazione sul comportamento strutturale dei peptidi derivati dal dominio C-terminale intrinsecamente disordinato dell'istone H1.0.  |  Chaves-Arquero, B., et al. 2020. Chemistry. 26: 5970-5981. PMID: 32073728
6. Inibizione selettiva dell'auto-rinnovamento delle cellule tumorali attraverso un asse Quisinostat-istone H1.0.  |  Morales Torres, C., et al. 2020. Nat Commun. 11: 1792. PMID: 32286289
7. Struttura, dinamica e stabilità del dominio globulare dell'istone H1.0 umano e ruolo delle cariche positive.  |  Martinsen, JH., et al. 2022. Protein Sci. 31: 918-932. PMID: 35066947
8. Effetti dell'acido butirrico sulla regolazione del ciclo cellulare e induzione dell'istone H1(0) nelle cellule di topo e nella coltura tissutale. Inducibilità dell'H1 (0) nella fase S-G2 tardiva del ciclo cellulare.  |  Chabanas, A., et al. 1985. J Mol Biol. 183: 141-51. PMID: 4009723
9. Relazione tra acetilazione dell'istone core e attività del gene dell'istone H1(0).  |  Girardot, V., et al. 1994. Eur J Biochem. 224: 885-92. PMID: 7925412
10. Regolazione non coordinata della sintesi dell'istone H1(0) e del livello di mRNA H1(0).  |  Rousseau, D. 1996. Biochem Mol Biol Int. 38: 1023-32. PMID: 9132149

L'anticorpo Histone H1⁰ preferito è l'anticorpo Histone H1⁰ (34): sc-56695.