Anticorpo FARSLA (L-8): sc-100987

L'anticorpo FARSLA (L-8) è un anticorpo monoclonale di topo IgG1 a catena leggera kappa che rileva la proteina FARSLA di origine umana mediante western blotting (WB), immunoprecipitazione (IP) e saggio di immunoassorbimento enzimatico (ELISA). L'anticorpo anti-FARSLA (L-8) è disponibile nella forma non coniugata. FARSLA, noto anche come FRSA, CML33, FARSL o subunità alfa della fenilalanil-tRNA sintetasi (PheHA), svolge un ruolo cruciale nella sintesi proteica come membro della famiglia delle aminoacil-tRNA sintetasi di classe II. L'anticorpo FARSLA (L-8) riconosce una proteina localizzata principalmente nel citoplasma, dove FARSLA funziona come un eterodimero composto da una subunità α catalitica e una subunità β regolatoria. La subunità α è essenziale per formare la tasca di legame dell'amminoacido, per mediare il legame ATP/aminoacil adenilato e per interagire con lo stelo accettatore del tRNA, fondamentale per un'accurata traduzione delle informazioni genetiche in proteine. FARSLA è altamente espressa nelle cellule proliferanti del midollo osseo e opera in modo dipendente dal ciclo cellulare e dalla differenziazione, sottolineando la sua importanza nella crescita e nello sviluppo cellulare. La capacità di FARSLA di assicurare la corretta aminoacilazione del tRNA è fondamentale per mantenere la fedeltà della sintesi proteica, che è fondamentale per la funzione cellulare e la risposta ai cambiamenti fisiologici.

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Anticorpo FARSLA (L-8) Riferimenti:

1. Fenilalanil-tRNA sintetasi umana: clonazione, caratterizzazione delle sequenze aminoacidiche dedotte in termini di domini strutturali ed espressione regolata in modo coordinato delle subunità alfa e beta in cellule di leucemia mieloide cronica.  |  Rodova, M., et al. 1999. Biochem Biophys Res Commun. 255: 765-73. PMID: 10049785
2. Clonazione del cDNA che codifica la proteina regolatrice dell'alfa-subunità della fenilalanil-tRNA sintetasi, la cui espressione è down-regolata durante il differenziamento.  |  Zhou, X., et al. 1999. Gene. 233: 13-9. PMID: 10375616
3. Clonazione ed espressione della fenilalanil-tRNA sintetasi umana in Escherichia coli: studio comparativo di enzimi ricombinanti purificati.  |  Moor, N., et al. 2002. Protein Expr Purif. 24: 260-7. PMID: 11858721
4. Le fenilalanil-tRNA sintetasi tetrameriche procariotiche ed eucariotiche mostrano una conservazione della modalità di legame dell'estremità CCA del tRNA(Phe).  |  Moor, N., et al. 2003. Biochemistry. 42: 10697-708. PMID: 12962494
5. La fenilalanil-tRNA sintetasi contiene un dominio dispensabile di legame all'RNA che contribuisce all'editing di aminoacil-tRNA non riconosciuti.  |  Roy, H. and Ibba, M. 2006. Biochemistry. 45: 9156-62. PMID: 16866361
6. La struttura cristallina del complesso ternario della fenilalanil-tRNA sintetasi con tRNAPhe e un analogo del fenilalanil-adenilato rivela un cambiamento conformazionale dell'estremità CCA.  |  Moor, N., et al. 2006. Biochemistry. 45: 10572-83. PMID: 16939209
7. FrsA funziona come decarbossilasi cofattore-indipendente per controllare il flusso metabolico.  |  Lee, KJ., et al. 2011. Nat Chem Biol. 7: 434-6. PMID: 21623357
8. Prove computazionali, strutturali e cinetiche che dimostrano che FrsA di Vibrio vulnificus non è una piruvato decarbossilasi cofattore-indipendente.  |  Kellett, WF., et al. 2013. Biochemistry. 52: 1842-4. PMID: 23452154
9. Caroline Drummond MBE, Hon DSc, NSch, FRAgS, FIAgM, FRSA, FSB, CEnv, BSc (Hons) Agric.  |  Dennis, C. 2022. Nutr Bull. 47: 374-375. PMID: 36045108
10. Aumento della velocità di carica del tRNA attraverso la modifica del complesso enzima-aminoacil-adenilato della fenilalanil-tRNA sintetasi.  |  Ibba, M., et al. 1995. FEBS Lett. 358: 293-6. PMID: 7843418
11. Conservazione nell'evoluzione di una piccola fenilalanil-tRNA sintetasi monomerica dei nucleotidi di riconoscimento del tRNA(Phe) e del sito iniziale di aminoacilazione.  |  Aphasizhev, R., et al. 1996. Biochemistry. 35: 117-23. PMID: 8555164
12. L'espressione di un gene che codifica una proteina tRNA sintetasi-simile è aumentata nelle cellule tumorigeniche di leucemia mieloide umana ed è dipendente dallo stadio del ciclo cellulare e dalla differenziazione.  |  Sen, S., et al. 1997. Proc Natl Acad Sci U S A. 94: 6164-9. PMID: 9177188