Anticorpo ERp57 (TO-2): sc-80648

I mammiferi si difendono dagli agenti patogeni intracellulari attraverso la presentazione di brevi peptidi patogeni derivati dal citoplasma alla superficie cellulare dei linfociti T citotossici, che successivamente portano a eventi citotossici nei confronti della cellula colpita. La presentazione dell'antigene è mediata da molecole del complesso maggiore di istocompatibilità (MHC) di classe I, che legano e coordinano brevi peptidi patogeni. Le molecole MHC di classe I si assemblano nel reticolo endoplasmatico con chaperoni prima di legarsi al trasportatore associato all'elaborazione dell'antigene (TAP). ERp57, designato anche come GRP57, GRP58, ERp60 ed ERp61, è un componente della via MHC di classe I che sembra interagire con le molecole MHC di classe I prima che si associno al TAP. Il gene umano ERp57 mappa sul cromosoma 15q15 e codifica una proteina di 505 aminoacidi. ERp57 presenta due motivi Trp-Cys-Gly-His-Cys-Lys completamente conservati tra i mammiferi. ERp57 può agire come una proteasi, una proteina disolfuro isomerasi, una fosfolipasi o una combinazione di queste.

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Anticorpo ERp57 (TO-2) Riferimenti:

1. Il recettore ERp57/GRp58/1,25D3-MARRS: molteplici ruoli funzionali in diversi sistemi cellulari.  |  Khanal, RC. and Nemere, I. 2007. Curr Med Chem. 14: 1087-93. PMID: 17456022
2. La co-translocazione di ERp57 e calreticulina determina l'immunogenicità della morte cellulare.  |  Panaretakis, T., et al. 2008. Cell Death Differ. 15: 1499-509. PMID: 18464797
3. ERp57 modula la segnalazione di STAT3 dal lume del reticolo endoplasmatico.  |  Coe, H., et al. 2010. J Biol Chem. 285: 6725-38. PMID: 20022947
4. L'isomerasi disolfuro ERp57 media l'aggregazione piastrinica, l'emostasi e la trombosi.  |  Wu, Y., et al. 2012. Blood. 119: 1737-46. PMID: 22207737
5. Il silenziamento dell'RNA interferente ERp57 può aumentare la sensibilità delle cellule di cancro ovarico umano resistenti ai farmaci al paclitaxel.  |  Li, S., et al. 2019. Int J Oncol. 54: 249-260. PMID: 30431082
6. Integrine ed ERp57 si coordinano per regolare la calreticulina di superficie nella morte cellulare immunogenica.  |  Liu, CC., et al. 2019. Front Oncol. 9: 411. PMID: 31192123
7. Dinamica di riconoscimento delle mutazioni tumorali sull'interfaccia ERp57-Tapasin.  |  Padariya, M., et al. 2020. Cancers (Basel). 12: PMID: 32244998
8. Cancer Biology of the Endoplasmic Reticulum Lectin Chaperones Calreticulin, Calnexin and PDIA3/ERp57.  |  Lam, STT. and Lim, CJ. 2021. Prog Mol Subcell Biol. 59: 181-196. PMID: 34050867
9. Identificazione del diidrotanshinone I come inibitore di ERp57 con proprietà anti-cancro al seno attraverso la via UPR.  |  Shi, W., et al. 2021. Biochem Pharmacol. 190: 114637. PMID: 34062127
10. La struttura di un complesso di editing MHC I-tapasina-ERp57 definisce la promiscuità dello chaperone.  |  Müller, IK., et al. 2022. Nat Commun. 13: 5383. PMID: 36104323

L'anticorpo ERp57 preferito è l'anticorpo ERp57 (MaP.ERp57): sc-23886.