Anticorpo CCS (E-1): sc-55560
- CCS Antibody E-1 è un monoclonale di topo IgG2b fornito in 200 µg/ml
- sollevato contro gli amminoacidi 1-274 che rappresentano l'intera lunghezza CCS di origine human
- raccomandato per il rilevamento di CCS di origine human in WB, IP, IF e ELISA; non cross-reattivo con CCS of mouse and rat origin
- m-IgGκ BP-HRP è il reagente secondario di rilevazione preferito per l'anticorpo CCS (E-1) per applicazioni WB. Questo reagente è ora offerto in combinazione con l'anticorpo CCS (E-1)(vedere le informazioni per l'ordine sotto). Per ulteriori coniugati m-IgGκ BP, consultare l'elenco completo delle proteine leganti le IgG di topo.
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La superossido dismutasi-1 (SOD-1) Cu-Zn è un ben caratterizzato spazzino citosolico dei radicali liberi dell'ossigeno che richiede il legame di rame e zinco per potenziare la sua attività enzimatica. Il chaperone del rame per la SOD-1 (CCS) è essenziale per l'incorporazione del rame nella SOD-1 e quindi è necessario per la sua attività enzimatica. CCS impedisce agli ioni di rame di legarsi agli scavenger di rame intracellulari e fornisce all'enzima SOD-1 il cofattore di rame necessario. CCS trasporta il rame solo alla SOD-1 e non riesce a trasportarlo alle proteine nei mitocondri, nel nucleo o nella via secretoria. CCS interagisce sia con le forme selvagge che con quelle mutate di SOD-1 attraverso i domini CCS, omologhi a quelli di SOD-1. CCS esiste come omodimero che può formare un eterodimero con SOD-1 durante la carica di rame. Sebbene molti tessuti esprimano CCS, il chaperone è più abbondante nel rene, nel fegato e nelle cellule Purkinje del sistema nervoso centrale.
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Anticorpo CCS (E-1) Riferimenti:
- L'ossigeno e il chaperone del rame CCS regolano l'attivazione post-traslazionale della superossido dismutasi Cu,Zn. | Brown, NM., et al. 2004. Proc Natl Acad Sci U S A. 101: 5518-23. PMID: 15064408
- Attivazione della Cu,Zn-superossido dismutasi in assenza di ossigeno e del chaperone di rame CCS. | Leitch, JM., et al. 2009. J Biol Chem. 284: 21863-21871. PMID: 19542232
- Regolazione del chaperone del rame CCS mediante ubiquitinazione mediata da XIAP. | Brady, GF., et al. 2010. Mol Cell Biol. 30: 1923-36. PMID: 20154138
- Importazione, maturazione e funzione di SOD1 e del suo chaperone di rame CCS nello spazio intermembrana mitocondriale. | Kawamata, H. and Manfredi, G. 2010. Antioxid Redox Signal. 13: 1375-84. PMID: 20367259
- Chaperones CCS, ATOX e COXIV risposte alla supplementazione di rame in adulti sani. | Araya, M., et al. 2012. Biometals. 25: 383-91. PMID: 22124795
- Un'attività di chaperone molecolare di CCS ripristina la maturazione dei mutanti SOD1 fALS. | Luchinat, E., et al. 2017. Sci Rep. 7: 17433. PMID: 29234142
- L'attivazione della superossido dismutasi rame-zinco (Sod1) termina l'interazione tra il suo chaperone del rame (Ccs) e il dominio citosolico di legame con i metalli dell'importatore di rame Ctr1. | Skopp, A., et al. 2019. Biometals. 32: 695-705. PMID: 31292775
- Mutazioni nella superossido dismutasi 1 (Sod1) legate alla sclerosi laterale amiotrofica familiare possono interrompere il legame ad alta affinità con lo zinco promosso dal chaperone di rame per Sod1 (Ccs). | Boyd, SD., et al. 2020. Molecules. 25: PMID: 32121118
- La variante patogena R163W del chaperone di rame per Sod1 (Ccs) funziona come anti-chaperone. | Zhang, B., et al. 2024. Biochemistry. 63: 2051-2062. PMID: 39099176
- Il chaperone del rame CCS interagisce direttamente con la superossido dismutasi rame/zinco. | Casareno, RL., et al. 1998. J Biol Chem. 273: 23625-8. PMID: 9726962
Informazioni ordini
| Nome del prodotto | Codice del prodotto | UNITÀ | Prezzo | Quantità | Preferiti | |
CCS Anticorpo (E-1) | sc-55560 | 200 µg/ml | $316.00 | |||
CCS (E-1): m-IgGκ BP-HRP Bundle | sc-534262 | 200 µg Ab; 40 µg BP | $354.00 |