Anticorpo CCS (H-7): sc-55561
- CCS Antibody H-7 è un monoclonale di topo IgG1 κ CCS antibody, citato in 16 pubblicazioni, fornito in 200 µg/ml
- sollevato contro gli amminoacidi 1-274 che rappresentano l'intera lunghezza CCS di origine human
- CCS Antibody (H-7) é raccomandato per il rilevamento di CCS di origine mouse, rat e human in WB, IP, IF, IHC(P) e ELISA
- CCS Antibody (H-7) é disponibile coniugato con agarose per IP; HRP per WB, IHC(P) ed ELISA; sia con phycoerythrin o FITC per IF, IHC(P) e FCM
- disponibile anche coniugato con Alexa Fluor® 488, Alexa Fluor® 546; Alexa Fluor® 594 o Alexa Fluor® 647 per IF, IHC (P) e FCM
- disponibile anche coniugato con Alexa Fluor® 680 o Alexa Fluor® 790 per WB (NIR), IF e FCM
- Contattaci per ricevere un FREE 10 µg sample di CCS (H-7): sc-55561.
- m-IgG Fc BP-HRP, m-IgG1 BP-HRP e m-IgGκ BP-HRP sono i reagenti di rivelazione secondaria preferiti per CCS anticorpo (H-7) per le applicazioni WB and IHC(P). Questi reagenti sono ora offerti in un pacchetto con CCS Anticorpo (H-7) (vedi informazioni per l'ordine sotto).
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L'anticorpo CCS (H-7) è un anticorpo monoclonale di topo IgG1 a catena leggera kappa che rileva la proteina CCS di origine murina, russa e umana mediante western blotting (WB), immunoprecipitazione (IP), immunofluorescenza (IF), immunoistochimica e saggio di immunoassorbimento enzimatico (ELISA). L'anticorpo CCS (H-7) è disponibile sia in forma non coniugata che in varie forme coniugate, tra cui agarosio, perossidasi di rafano (HRP), ficoeritrina (PE), isotiocianato di fluoresceina (FITC) e molteplici coniugati Alexa Fluor®. Il chaperone del rame per la superossido dismutasi-1 (CCS) svolge un ruolo critico nella difesa antiossidante cellulare facilitando l'incorporazione del rame nella superossido dismutasi-1 (SOD-1), un enzima essenziale per la detossificazione dei radicali superossidi dannosi. Questo processo è fondamentale perché la SOD-1 richiede rame e zinco come cofattori per funzionare efficacemente e la CCS assicura che il rame venga consegnato specificamente alla SOD-1, impedendo al rame di legarsi ad altre proteine intracellulari che potrebbero alterare l'omeostasi cellulare. La CCS è espressa prevalentemente nel rene, nel fegato e nelle cellule di Purkinje del sistema nervoso centrale, evidenziando l'importanza della CCS nei tessuti particolarmente suscettibili allo stress ossidativo. Inoltre, CCS esiste come omodimero e può formare un eterodimero con SOD-1 durante il processo di caricamento del rame, il che sottolinea l'interazione unica di CCS con SOD-1 e la sua importanza nel mantenere l'attività e la stabilità di SOD-1.
Alexa Fluor® è un marchio registrato di Molecular Probes Inc., OR., USA
LI-COR® e Odyssey® sono marchi registrati di LI-COR Biosciences
Anticorpo CCS (H-7) Riferimenti:
- Rame libero intracellulare non rilevabile: il requisito di un chaperone di rame per la superossido dismutasi. | Rae, TD., et al. 1999. Science. 284: 805-8. PMID: 10221913
- Lo chaperone di rame per la superossido dismutasi è essenziale per attivare la superossido dismutasi Cu/Zn dei mammiferi. | Wong, PC., et al. 2000. Proc Natl Acad Sci U S A. 97: 2886-91. PMID: 10694572
- Clonazione e mappatura del chaperone di rame della superossido dismutasi murina (Ccsd) e mappatura dell'ortologo umano. | Moore, SD., et al. 2000. Cytogenet Cell Genet. 88: 35-7. PMID: 10773661
- Meccanismo di attivazione della Cu,Zn-superossido dismutasi da parte del metallochaperone umano hCCS. | Rae, TD., et al. 2001. J Biol Chem. 276: 5166-76. PMID: 11018045
- Formazione di eterodimeri tra la superossido dismutasi e il suo chaperone di rame. | Lamb, AL., et al. 2000. Biochemistry. 39: 14720-7. PMID: 11101286
- L'mRNA di CCS e SOD1 è ridotto dopo l'integrazione di rame nelle cellule mononucleari periferiche di individui con un'elevata concentrazione di ceruloplasmina nel siero. | Suazo, M., et al. 2008. J Nutr Biochem. 19: 269-74. PMID: 17683925
- Caratterizzazione molecolare e biochimica di una mutazione unica in CCS, il chaperone di rame umano della superossido dismutasi. | Huppke, P., et al. 2012. Hum Mutat. 33: 1207-15. PMID: 22508683
- Architettura e anatomia del locus cromosomico nel cromosoma umano 21 che codifica la superossido dismutasi Cu/Zn. | Levanon, D., et al. 1985. EMBO J. 4: 77-84. PMID: 3160582
- cDNA e sequenza amminoacidica dedotta della superossido dismutasi Cu-Zn murina. | Bewley, GC. 1988. Nucleic Acids Res. 16: 2728. PMID: 3362683
- Il rame chaperone per la superossido dismutasi. | Culotta, VC., et al. 1997. J Biol Chem. 272: 23469-72. PMID: 9295278
- Il chaperone del rame CCS interagisce direttamente con la superossido dismutasi rame/zinco. | Casareno, RL., et al. 1998. J Biol Chem. 273: 23625-8. PMID: 9726962
- Il chaperone di rame CCS è abbondante nei neuroni e negli astrociti del cervello umano e dei roditori. | Rothstein, JD., et al. 1999. J Neurochem. 72: 422-9. PMID: 9886096
Informazioni ordini
| Nome del prodotto | Codice del prodotto | UNITÀ | Prezzo | Quantità | Preferiti | |
CCS Anticorpo (H-7) | sc-55561 | 200 µg/ml | $316.00 | |||
CCS (H-7): m-IgG Fc BP-HRP Bundle | sc-528601 | 200 µg Ab; 10 µg BP | $354.00 | |||
CCS (H-7): m-IgGκ BP-HRP Bundle | sc-521017 | 200 µg Ab, 40 µg BP | $354.00 | |||
CCS (H-7): m-IgG1 BP-HRP Bundle | sc-543020 | 200 µg Ab; 20 µg BP | $354.00 | |||
CCS Anticorpo (H-7) AC | sc-55561 AC | 500 µg/ml, 25% agarose | $416.00 | |||
CCS Anticorpo (H-7) HRP | sc-55561 HRP | 200 µg/ml | $316.00 | |||
CCS Anticorpo (H-7) FITC | sc-55561 FITC | 200 µg/ml | $330.00 | |||
CCS Anticorpo (H-7) PE | sc-55561 PE | 200 µg/ml | $343.00 | |||
CCS Anticorpo (H-7) Alexa Fluor® 488 | sc-55561 AF488 | 200 µg/ml | $357.00 | |||
CCS Anticorpo (H-7) Alexa Fluor® 546 | sc-55561 AF546 | 200 µg/ml | $357.00 | |||
CCS Anticorpo (H-7) Alexa Fluor® 594 | sc-55561 AF594 | 200 µg/ml | $357.00 | |||
CCS Anticorpo (H-7) Alexa Fluor® 647 | sc-55561 AF647 | 200 µg/ml | $357.00 | |||
CCS Anticorpo (H-7) Alexa Fluor® 680 | sc-55561 AF680 | 200 µg/ml | $357.00 | |||
CCS Anticorpo (H-7) Alexa Fluor® 790 | sc-55561 AF790 | 200 µg/ml | $357.00 |