Anticorpo cathepsin L (B-8): sc-393770

La famiglia degli enzimi proteolitici catepsina contiene diverse classi di proteasi. La classe delle cisteina-proteasi comprende le catepsine B, L, H, K, S e O. La classe delle aspartil-proteasi è composta dalle catepsine D ed E. La catepsina G appartiene alla classe delle serina-proteasi. La maggior parte delle catepsine sono lisosomiali e ciascuna di esse è coinvolta nel metabolismo cellulare, partecipando a vari eventi come la biosintesi dei peptidi e la degradazione delle proteine. La catepsina L (designata anche major excreted protein, MEP o CATL) è un membro della famiglia delle peptidasi C1 ed è stata identificata come una proteina più strettamente correlata alla catepsina H. È una cisteina proteinasi lisosomiale che media il catabolismo proteico intracellulare di collagene, elastina e inibitore della α-1 proteasi. La catepsina L è un dimero composto da catene pesanti e leggere legate da disolfuro, entrambe prodotte da un unico precursore proteico. Per questo gene sono state trovate almeno due varianti di trascrizione che codificano la stessa proteina. I fibroblasti di topo trasformati e stimolati da fattori di crescita o promotori tumorali secernono una forma di catepsina L.

L'anticorpo cathepsin L preferito è l'anticorpo cathepsin L (33/2): sc-32320.