Anticorpo Aminopeptidase A (FG35.4): sc-52444

L'anticorpo anti-Aminopeptidasi A (FG35.4) è un anticorpo monoclonale IgG1 di ratto contro l'Aminopeptidasi A (designato anche anticorpo anti-Aminopeptidasi A) che rileva la proteina Aminopeptidasi A di origine murina mediante IP e FCM. L'anticorpo Aminopeptidasi A (FG35.4) è disponibile sia nella forma non coniugata di anticorpo anti-Aminopeptidasi A, sia in forme multiple coniugate di anticorpo anti-Aminopeptidasi A, compresa la PE. L'aminopeptidasi A, designata anche APA, antigene di differenziazione renale umano gp160, glutamil aminopeptidasi o enpep, è una glicoproteina renale legata alla differenziazione. Come metalloproteasi zinco-dipendente della superficie cellulare, l'aminopeptidasi A scinde specificamente i residui acidi amino-terminali da substrati peptidici come l'angiotensina II. L'APA è espressa sulla superficie delle cellule epiteliali del glomerulo e delle cellule del tubulo prossimale del nefrone umano, dove può mediare il traffico costitutivo di vescicole contenenti Glut4. Queste vescicole contenenti Glut4 sono strutture microsomiali simili ai secretori tessuto-specifici che mediano la traslocazione insulino-dipendente di GLUT4 sulla superficie cellulare nelle cellule grasse e muscolari. Mutazioni nel gene gp160/APA, con perdita dell'espressione della proteina o dell'attività enzimatica, si verificano nel 20% dei carcinomi renali primari a cellule chiare.

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Anticorpo Aminopeptidase A (FG35.4) Riferimenti:

1. Espressione dell'aminopeptidasi A nella neoplasia cervicale e sua relazione con la trasformazione e la progressione neoplastica.  |  Fujimura, H., et al. 2000. Oncology. 58: 342-52. PMID: 10838501
2. Clonazione molecolare dell'antigene murino BP-1/6C3: membro della famiglia delle metallopeptidasi zinco-dipendenti.  |  Wu, Q., et al. 1990. Proc Natl Acad Sci U S A. 87: 993-7. PMID: 1689065
3. Risoluzione e caratterizzazione degli stadi cellulari pro-B e pre-pro-B nel midollo osseo di topo normale.  |  Hardy, RR., et al. 1991. J Exp Med. 173: 1213-25. PMID: 1827140
4. Il fattore di crescita IL-7 induce l'espressione di un antigene associato alla trasformazione nelle cellule pre-B normali.  |  Sherwood, PJ. and Weissman, IL. 1990. Int Immunol. 2: 399-406. PMID: 2085485
5. Una nuova molecola di superficie cellulare sulle cellule precoci del lignaggio B.  |  Cooper, MD., et al. Nature. 321: 616-8. PMID: 3086746
6. Proteine associate alla trasformazione nei linfomi murini a cellule B, distinte dai prodotti genici del virus Abelson.  |  Pillemer, E., et al. 1984. Proc Natl Acad Sci U S A. 81: 4434-8. PMID: 6611551
7. La principale proteina delle vescicole contenenti GLUT4, la gp160, possiede un'attività aminopeptidasi.  |  Kandror, KV., et al. 1994. J Biol Chem. 269: 30777-80. PMID: 7983006
8. Distribuzione tissutale diffusa dell'aminopeptidasi A, un ectoenzima evolutivamente conservato riconosciuto dall'anticorpo BP-1.  |  Li, L., et al. 1993. Tissue Antigens. 42: 488-96. PMID: 8146860
9. Clonazione molecolare dell'antigene di differenziazione renale umano gp160: aminopeptidasi A umana.  |  Nanus, DM., et al. 1993. Proc Natl Acad Sci U S A. 90: 7069-73. PMID: 8346219
10. Possibile ruolo di gp160 nel traffico di GLUT4 costitutivo ma non stimolato dall'insulina: dissociazione tra gp160 e localizzazione di GLUT4.  |  Filippis, A., et al. 1998. Biochem J. 330 (Pt 1): 405-11. PMID: 9461537
11. Espressione e attività enzimatica dell'aminopeptidasi A nei tumori renali umani primari.  |  Nanus, DM., et al. 1998. Int J Oncol. 13: 261-7. PMID: 9664120