Gli inibitori chimici di TFIIIC35 agiscono attraverso diversi meccanismi per inibire la sua funzione nel complesso di iniziazione della trascrizione. La plumbagina può intercalarsi nel DNA, interrompendo l'attività di legame al DNA di TFIIIC35, essenziale per il suo ruolo nell'iniziazione della trascrizione. Anche l'actinomicina D ha come bersaglio il DNA, ma lo fa legandosi direttamente al sito di iniziazione della trascrizione, bloccando così l'accesso di TFIIIC35 alle regioni di legame necessarie sul filamento di DNA. Analogamente, la mitramicina A si lega al DNA in sequenze ricche di GC, che potrebbero alterare la struttura del DNA in modo tale da impedire la funzione di TFIIIC35. Il mitoxantrone e l'etoposide esercitano la loro azione inibitoria intercalando il DNA e inibendo la topoisomerasi II, rispettivamente, portando a rotture del DNA e a una conseguente riduzione della disponibilità di modelli di DNA intatti che TFIIIC35 richiede per avviare la trascrizione.
Altri inibitori influenzano TFIIIC35 prendendo di mira il macchinario di trascrizione o processi correlati. α-Amanitina ostacola la RNA polimerasi II, influenzando indirettamente TFIIIC35 attraverso la riduzione della trascrizione di geni necessari per la sua funzione. DRB inibisce la fosforilazione dell'RNA polimerasi II, essenziale per la transizione dall'iniziazione all'allungamento della trascrizione, influenzando così indirettamente il ruolo di TFIIIC35 nei complessi di trascrizione. Il triptolide, pur non essendo così diretto, compromette il legame di TFIIIC35 al DNA, inibendo la funzione complessiva del fattore di trascrizione. L'ICRF-193 agisce stabilizzando la forma chiusa della topoisomerasi II, riducendo la disponibilità di DNA rilassato, necessario a TFIIIC35 per formare i complessi di iniziazione. La tricostatina A inibisce le istone deacetilasi, determinando una struttura cromatinica più aperta che può disturbare la normale funzione di TFIIIC35. Infine, la clorochina altera TFIIIC35 modificando il pH degli organelli intracellulari e interferendo con le vie di degradazione delle proteine, il che può portare a un'alterata localizzazione di TFIIIC35, inibendo in ultima analisi la sua funzione nell'iniziazione della trascrizione.
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Schermo:
| Nome del prodotto | CAS # | Codice del prodotto | Quantità | Prezzo | CITAZIONI | Valutazione |
|---|---|---|---|---|---|---|
Plumbagin | 481-42-5 | sc-253283 sc-253283A | 100 mg 250 mg | $51.00 $61.00 | 6 | |
La plumbagina può inibire TFIIIC35 interferendo con l'attività di legame al DNA grazie alla sua capacità di intercalare nel DNA, potenzialmente interrompendo il legame di TFIIIC35 al DNA, che è essenziale per il suo ruolo nella formazione del complesso di iniziazione della trascrizione. | ||||||
α-Amanitin | 23109-05-9 | sc-202440 sc-202440A | 1 mg 5 mg | $260.00 $1029.00 | 26 | |
L'α-amanitina inibisce l'RNA polimerasi II, che a sua volta può inibire TFIIIC35 impedendo la trascrizione di geni che si basano sull'RNA polimerasi II, influenzando indirettamente la disponibilità e la funzione della proteina nei complessi di iniziazione della trascrizione. | ||||||
Actinomycin D | 50-76-0 | sc-200906 sc-200906A sc-200906B sc-200906C sc-200906D | 5 mg 25 mg 100 mg 1 g 10 g | $73.00 $238.00 $717.00 $2522.00 $21420.00 | 53 | |
L'actinomicina D può inibire TFIIIC35 legandosi al DNA nel sito di iniziazione della trascrizione, impedendo così l'accesso dei fattori di iniziazione della trascrizione come TFIIIC35 ai loro siti di legame necessari sul DNA, inibendo la formazione di complessi di trascrizione. | ||||||
Triptolide | 38748-32-2 | sc-200122 sc-200122A | 1 mg 5 mg | $88.00 $200.00 | 13 | |
È stato dimostrato che il triptolide inibisce l'attività di più fattori di trascrizione. Può inibire TFIIIC35 compromettendo la funzione del fattore di trascrizione, compreso il legame con il DNA, che è fondamentale per il suo ruolo nell'assemblaggio del complesso di iniziazione della trascrizione. | ||||||
DRB | 53-85-0 | sc-200581 sc-200581A sc-200581B sc-200581C | 10 mg 50 mg 100 mg 250 mg | $42.00 $185.00 $310.00 $650.00 | 6 | |
DRB può inibire TFIIIC35 inibendo la fosforilazione dell'RNA polimerasi II, che è necessaria per la transizione dall'inizio della trascrizione all'allungamento, influenzando indirettamente l'assemblaggio e la stabilità dei complessi di trascrizione che coinvolgono TFIIIC35. | ||||||
ICRF-193 | 21416-68-2 | sc-200889 sc-200889A | 1 mg 5 mg | $330.00 $898.00 | 7 | |
ICRF-193 può inibire TFIIIC35 stabilizzando la forma chiusa della topoisomerasi II, che può portare all'inibizione dell'iniziazione della trascrizione che coinvolge TFIIIC35, a causa della ridotta disponibilità di modelli di DNA rilassati necessari per il complesso di iniziazione. | ||||||
Etoposide (VP-16) | 33419-42-0 | sc-3512B sc-3512 sc-3512A | 10 mg 100 mg 500 mg | $32.00 $170.00 $385.00 | 63 | |
L'etoposide può inibire TFIIIC35 formando un complesso ternario con il DNA e la topoisomerasi II, che porta a rotture del DNA. Questo può inibire la funzione dei fattori di iniziazione della trascrizione come TFIIIC35, riducendo la disponibilità di modelli di DNA intatti per l'iniziazione della trascrizione. | ||||||
Camptothecin | 7689-03-4 | sc-200871 sc-200871A sc-200871B | 50 mg 250 mg 100 mg | $57.00 $182.00 $92.00 | 21 | |
La camptotina può inibire TFIIIC35 inibendo la topoisomerasi I, causando un danno al DNA che può portare all'inibizione dell'iniziazione della trascrizione, quindi inibendo indirettamente la funzione di TFIIIC35 nella formazione dei complessi di iniziazione della trascrizione. | ||||||
Mitoxantrone | 65271-80-9 | sc-207888 | 100 mg | $279.00 | 8 | |
Il mitoxantrone può inibire TFIIIC35 intercalandosi nel DNA e inibendo la topoisomerasi II, il che può portare a rotture del DNA e all'inibizione dei processi di iniziazione della trascrizione in cui è coinvolto TFIIIC35. | ||||||
Mithramycin A | 18378-89-7 | sc-200909 | 1 mg | $54.00 | 6 | |
La mitramicina A può inibire TFIIIC35 legandosi al DNA in sequenze ricche di GC, potenzialmente inibendo il legame e la funzione di TFIIIC35 nel complesso di iniziazione della trascrizione, alterando la struttura e l'accessibilità del DNA. | ||||||