OTTMUSG00000016790 Inibitori

Gli inibitori comuni OTTMUSG00000016790 includono, ma non sono limitati a, Tricostatina A CAS 58880-19-6, Butirrato di sodio CAS 156-54-7, Acido suberoilanilide idrossamico CAS 149647-78-9, Panobinostat CAS 404950-80-7 e Acido valproico CAS 99-66-1.

Il membro della famiglia Histone cluster 2, una variante delle proteine istoniche, svolge un ruolo fondamentale nella struttura della cromatina e nella regolazione genica. Gli inibitori chimici sopra elencati, tutti inibitori dell'istone deacetilasi, agiscono su questa proteina modificandone lo stato di acetilazione, che a sua volta influenza l'architettura e la funzione della cromatina. La tricostatina A, ad esempio, aumenta l'acetilazione delle proteine istoniche, compreso il membro della famiglia del cluster istonico 2, determinando un rilassamento della struttura della cromatina. Questo rilassamento altera il normale funzionamento della proteina nel mantenere la cromatina compatta, essenziale per l'espressione genica regolata. Allo stesso modo, il sodio butirrato, inibendo la deacetilazione degli istoni, ne aumenta i livelli di acetilazione, compromettendo la capacità della proteina di svolgere il suo ruolo nel rimodellamento della cromatina e nel controllo dell'espressione genica.

Anche inibitori come Vorinostat, Panobinostat e Acido Valproico agiscono come inibitori dell'istone deacetilasi, determinando un aumento dell'acetilazione dell'istone membro della famiglia del cluster 2. La conseguenza è una cromatina più aperta. La conseguenza è una conformazione della cromatina più aperta, meno favorevole al normale ruolo della proteina nell'organizzazione della cromatina e nella regolazione genica. Inibitori come Romidepsin e Belinostat funzionano in modo simile, mantenendo livelli più elevati di acetilazione sulle proteine istoniche, influenzando così la struttura della cromatina e il ruolo del membro della famiglia del cluster 2 degli istoni. Entinostat, Tacedinalina, Quisinostat, Mocetinostat e Givinostat agiscono tutti con lo stesso meccanismo di inibizione dell'istone deacetilasi, determinando cambiamenti nella struttura della cromatina attraverso un aumento dell'acetilazione degli istoni. Questi cambiamenti influenzano la funzionalità dei membri della famiglia del cluster 2 degli istoni nel rimodellamento della cromatina e nel controllo dell'espressione genica. Il tema costante di questi inibitori è la loro capacità di interrompere la normale struttura compatta della cromatina, cruciale per il ruolo funzionale dell'istone cluster 2, inibendo così la sua capacità di partecipare efficacemente all'organizzazione della cromatina e alla regolazione genica.