Meprin A Inibitori
Gli inibitori comuni della Meprina A includono, ma non solo, l'Actinonin CAS 13434-13-4, l'Actinonin CAS 13434-13-4, la 1,10-Fenantrolina CAS 66-71-7, il Batimastat CAS 130370-60-4 e il Marimastat CAS 154039-60-8.
Gli inibitori chimici della Meprina A funzionano mirando al suo sito attivo, che ospita tipicamente uno ione zinco cruciale per la sua attività proteolitica. L'actinonina è un peptidomimetico che compete con i substrati naturali per legarsi al sito attivo della Meprina A, ostacolando così il processo enzimatico. Analogamente, la 1,10-fenantrolina agisce come inibitore chelando gli ioni metallici all'interno del sito attivo, bloccando di fatto l'attività catalitica che dipende da questi ioni. Anche Batimastat e Marimastat, entrambi inibitori sintetici delle metalloproteasi di matrice, inibiscono la Meprina A legandosi allo ione zinco nel suo sito attivo, impedendo così all'enzima di agganciarsi ai suoi substrati. Ilomastat, seguendo lo stesso meccanismo, occupa il sito attivo e inibisce la catalisi zinco-dipendente.
Inoltre, la fenantrolina-5,6-dione, un derivato della 1,10-fenantrolina, inibisce la Meprina A chelando lo ione metallo nel sito attivo, che è essenziale per la funzione dell'enzima. Il fosforamidone blocca l'attività idrolitica interagendo con il sito attivo e ostacolando l'azione della molecola d'acqua legata allo zinco, necessaria per la scissione dei legami peptidici. TAPI-0, TAPI-1 e TAPI-2 sono inibitori della metalloproteasi ad ampio spettro che impediscono l'ingresso del substrato e l'attività proteolitica legandosi al sito attivo della Meprina A. La Doxiciclina e la Minociclina, pur essendo principalmente antibiotici, inibiscono l'enzima legandosi allo ione metallico nel sito attivo, inibendo così la scissione proteolitica che la Meprina A effettuerebbe tipicamente sui suoi substrati peptidici. Questi inibitori funzionano collettivamente mirando direttamente al sito attivo della Meprina A, competendo con i substrati, chelando gli ioni metallici necessari o bloccando l'accesso al substrato e la catalisi.
| Nome del prodotto | CAS # | Codice del prodotto | Quantità | Prezzo | CITAZIONI | Valutazione |
|---|---|---|---|---|---|---|
Actinonin | 13434-13-4 | sc-201289 sc-201289B | 5 mg 10 mg | $160.00 $319.00 | 3 | |
L'actinonina è un composto peptidomimetico che inibisce le aminopeptidasi. La Meprina A, una metalloproteasi di zinco, ha siti attivi simili a quelli delle aminopeptidasi. L'actinonina può inibire la Meprina A legandosi al suo sito attivo, bloccando così l'accesso al substrato e la successiva proteolisi. | ||||||
1,10-Phenanthroline | 66-71-7 | sc-255888 sc-255888A | 2.5 g 5 g | $23.00 $31.00 | ||
La 1,10-fenantrolina chela gli ioni metallici e può inibire le metalloproteasi come la Meprina A, legando gli ioni di zinco essenziali nel sito attivo dell'enzima, inibendo così la sua attività proteolitica. | ||||||
Batimastat | 130370-60-4 | sc-203833 sc-203833A | 1 mg 10 mg | $175.00 $370.00 | 24 | |
Batimastat è un inibitore della metalloproteasi di matrice ad ampio spettro. Data la somiglianza strutturale dei siti attivi, può inibire Meprin A legandosi allo ione zinco nel suo sito attivo, impedendo al substrato di accedere al dominio catalitico dell'enzima. | ||||||
Marimastat | 154039-60-8 | sc-202223 sc-202223A sc-202223B sc-202223C sc-202223E | 5 mg 10 mg 25 mg 50 mg 400 mg | $165.00 $214.00 $396.00 $617.00 $4804.00 | 19 | |
Il Marimastat, come il Batimastat, è un inibitore sintetico delle metalloproteasi di matrice e può inibire in modo simile la Meprina A chelando lo ione zinco nel suo sito attivo, rendendo l'enzima inattivo. | ||||||
GM 6001 | 142880-36-2 | sc-203979 sc-203979A | 1 mg 5 mg | $75.00 $265.00 | 55 | |
Ilomastat è un inibitore della metalloproteasi di matrice in grado di inibire la funzione proteolitica della Meprina A occupando il sito attivo e impedendo la catalisi zinco-dipendente. | ||||||
Phosphoramidon | 119942-99-3 | sc-201283 sc-201283A | 5 mg 25 mg | $195.00 $620.00 | 8 | |
Il fosforamidon è un inibitore della metalloproteasi che può inibire la Meprina A interagendo con il sito attivo e bloccando l'attività idrolitica della molecola d'acqua legata allo zinco, essenziale per la scissione del legame peptidico. | ||||||
TAPI-1 | 171235-71-5 | sc-222337 | 1 mg | $656.00 | 15 | |
Il TAPI-1, con azione simile al TAPI-0, può inibire la Meprina A interferendo con il suo sito attivo e inibendo la funzione della proteasi impedendo il legame e l'idrolisi del substrato. | ||||||
TAPI-2 | 187034-31-7 | sc-205851 sc-205851A | 1 mg 5 mg | $280.00 $999.00 | 15 | |
Il TAPI-2, un altro analogo della serie TAPI, può inibire la Meprina A legandosi al sito attivo dell'enzima, ostacolando così l'attività proteolitica dell'enzima sui suoi substrati. | ||||||
Doxycycline-d6 | 564-25-0 unlabeled | sc-218274 | 1 mg | $16500.00 | ||
La doxiciclina, sebbene sia principalmente un antibiotico, è nota per inibire le metalloproteasi. Può inibire la Meprina A legandosi allo ione metallico nel sito attivo, impedendo la scissione proteolitica dei substrati da parte dell'enzima. | ||||||