LOC150935 Inibitori

Gli inibitori comuni della LOC150935 includono, ma non solo, la benzamidina CAS 618-39-3, il fenilmetilsolfonilfluoruro CAS 329-98-6, l'E-64 CAS 66701-25-5, l'emisolfato di leupeptina CAS 55123-66-5 e la Bestatina CAS 58970-76-6.

Gli inibitori chimici di LOC150935 possono essere classificati in base al tipo di attività proteasica che sono noti per inibire. La benzamidina e il fenilmetilsulfonilfluoruro (PMSF) sono entrambi inibitori delle serina-proteasi, il che suggerisce che se LOC150935 presenta un'attività serina-proteasica, sarebbe suscettibile all'inibizione da parte di queste sostanze chimiche. La benzamidina opera come inibitore competitivo, interagendo con il sito attivo della proteasi e impedendo l'accesso al substrato. Il PMSF, invece, inattiva irreversibilmente le serina-proteasi formando un legame covalente con il residuo di serina all'interno del sito attivo dell'enzima, bloccandone così in modo permanente la funzione. Analogamente, l'E-64 e la Leupeptina fungono da inibitori delle proteasi cisteiniche. L'E-64 si lega irreversibilmente al residuo attivo di cisteina, rendendo l'enzima inattivo. La leupeptina, invece, ha un raggio d'inibizione più ampio, in quanto si rivolge sia alla cisteina che alla serina proteasi attraverso un legame reversibile, che può impedire l'attività proteolitica di LOC150935 se funziona come uno dei due tipi di proteasi.

Altri inibitori sono la Pepstatina A e la Bestatina, che inibiscono rispettivamente le proteasi aspartiche e le aminopeptidasi. La peptatina A si lega ai residui aspartati del sito attivo delle proteasi aspartiche, inibendo potenzialmente LOC150935 se appartiene a questa classe di proteasi. La bestatina interferisce con l'attività delle aminopeptidasi legandosi al sito attivo, il che inibirebbe LOC150935 se fosse un'aminopeptidasi. Per le metalloproteasi, il fosforamidone può inibire la loro attività chelando lo ione metallico essenziale. Se LOC150935 è una metalloproteasi, questo bloccherebbe la sua funzione enzimatica. Un'ulteriore specificità si riscontra con inibitori come la chimostatina, che è selettiva per le serin-proteasi simili alla chimotripsina, l'aprotinina, che forma un complesso stechiometrico con gli enzimi simili alla tripsina, e il marimastat, che ha come bersaglio le metalloproteasi della matrice legandosi agli ioni metallici nel sito attivo. Ognuno di questi inibisce LOC150935 solo se condivide l'attività proteolitica corrispondente a quella dell'inibitore. Infine, la calpastatina offre un meccanismo di inibizione che coinvolge cambiamenti conformazionali; inibisce specificamente gli enzimi simili alla calpaina impedendo l'accesso al substrato.