hnRNP UL2 può influenzare l'attività di questa proteina attraverso una serie di vie biochimiche. Il resveratrolo, noto per potenziare l'attività di SIRT1, può portare alla deacetilazione di proteine, tra cui hnRNP UL2, alterando la sua attività nell'elaborazione dell'RNA. La spermidina attiva l'autofagia tramite l'AMPK, che può promuovere la degradazione delle proteine che inibiscono l'hnRNP UL2, aumentandone indirettamente l'attività. La forskolina, attivando l'adenilil ciclasi, aumenta i livelli di cAMP, che a sua volta attiva la PKA. La PKA può quindi fosforilare i substrati coinvolti nello splicing dell'RNA, tra cui hnRNP UL2, potenziando il suo ruolo nell'elaborazione del pre-mRNA. La ionomicina, aumentando i livelli di calcio intracellulare, può attivare le protein chinasi calcio-dipendenti, che possono fosforilare hnRNP UL2 e aumentare la sua attività di legame con l'RNA.
Altri attivatori chimici, PEP-005 attiva la PKC, che potrebbe fosforilare hnRNP UL2 e modulare la sua funzione negli eventi di elaborazione dell'RNA. La tricostatina A e l'acido anacardico alterano entrambi la struttura della cromatina e l'espressione genica, il che potrebbe influenzare la disponibilità di substrati di RNA per hnRNP UL2. Mentre la tricostatina A inibisce le istone deacetilasi, aumentando potenzialmente l'attività di hnRNP UL2 modificando la conformazione della cromatina, l'acido anacardico inibisce le istone acetiltransferasi, facilitando probabilmente l'interazione di hnRNP UL2 con i substrati di RNA. La caffeina, inibendo le fosfodiesterasi, attiva indirettamente le vie cAMP-dipendenti e può portare all'attivazione della PKA, che potrebbe fosforilare hnRNP UL2. La curcumina inibisce NF-κB, influenzando l'espressione di proteine che interagiscono con hnRNP UL2, probabilmente migliorandone la funzione. Il bisfenolo A interagisce con i recettori degli estrogeni e potrebbe creare un ambiente favorevole all'attività di hnRNP UL2. Infine, la thapsigargina interrompe i depositi di calcio nel reticolo endoplasmatico e può attivare le protein-chinasi che possono fosforilare hnRNP UL2, influenzando così il suo ruolo nello splicing dell'RNA.
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Schermo:
Nome del prodotto | CAS # | Codice del prodotto | Quantità | Prezzo | CITAZIONI | Valutazione |
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Resveratrol | 501-36-0 | sc-200808 sc-200808A sc-200808B | 100 mg 500 mg 5 g | $60.00 $185.00 $365.00 | 64 | |
Il resveratrolo attiva SIRT1, che a sua volta può deacetilare e influenzare l'attività delle proteine coinvolte nell'elaborazione dell'RNA, come hnRNP UL2. L'aumento dell'attività di SIRT1 può portare all'attivazione di hnRNP UL2, promuovendo il suo ruolo nel metabolismo dell'mRNA. | ||||||
Spermidine | 124-20-9 | sc-215900 sc-215900B sc-215900A | 1 g 25 g 5 g | $56.00 $595.00 $173.00 | ||
La spermidina facilita l'autofagia attraverso l'attivazione di AMPK. L'autofagia può portare alla degradazione selettiva delle proteine che regolano negativamente hnRNP UL2, aumentando così l'attività di hnRNP UL2. | ||||||
Forskolin | 66575-29-9 | sc-3562 sc-3562A sc-3562B sc-3562C sc-3562D | 5 mg 50 mg 1 g 2 g 5 g | $76.00 $150.00 $725.00 $1385.00 $2050.00 | 73 | |
La forskolina attiva l'adenililciclasi, aumentando i livelli di cAMP e attivando la PKA. La PKA può fosforilare vari substrati coinvolti nello splicing dell'RNA, potenzialmente potenziando l'attività di hnRNP UL2, che partecipa all'elaborazione del pre-mRNA. | ||||||
Ionomycin | 56092-82-1 | sc-3592 sc-3592A | 1 mg 5 mg | $76.00 $265.00 | 80 | |
La ionomicina aumenta i livelli di calcio intracellulare, che può attivare le protein chinasi calcio-dipendenti. Queste chinasi possono fosforilare proteine come hnRNP UL2, aumentando potenzialmente la sua attività di legame all'RNA e modulando la sua funzione nel metabolismo dell'RNA. | ||||||
Ingenol 3-angelate | 75567-37-2 | sc-364214 sc-364214A | 1 mg 5 mg | $189.00 $734.00 | 3 | |
PEP-005 attiva la protein chinasi C (PKC), che potrebbe fosforilare e regolare le proteine che legano l'RNA, tra cui hnRNP UL2. L'attivazione della PKC può portare ad una maggiore attività di hnRNP UL2 negli eventi di elaborazione dell'RNA. | ||||||
Trichostatin A | 58880-19-6 | sc-3511 sc-3511A sc-3511B sc-3511C sc-3511D | 1 mg 5 mg 10 mg 25 mg 50 mg | $149.00 $470.00 $620.00 $1199.00 $2090.00 | 33 | |
La tricostatina A inibisce le istone deacetilasi (HDAC). L'inibizione delle HDAC può alterare la struttura della cromatina e l'espressione genica, aumentando potenzialmente la disponibilità di substrati di RNA per hnRNP UL2, promuovendo così la sua attività funzionale. | ||||||
5-Azacytidine | 320-67-2 | sc-221003 | 500 mg | $280.00 | 4 | |
La 5-azacitidina inibisce le metiltransferasi del DNA, il che potrebbe portare a cambiamenti nella struttura della cromatina e nel paesaggio trascrizionale. Questo potrebbe migliorare l'accesso di hnRNP UL2 ai substrati di RNA, promuovendo indirettamente la sua attività nel metabolismo dell'RNA. | ||||||
Anacardic Acid | 16611-84-0 | sc-202463 sc-202463A | 5 mg 25 mg | $100.00 $200.00 | 13 | |
L'Acido anacardico inibisce le istone acetiltransferasi (HAT), che possono alterare la dinamica della cromatina e influenzare l'interazione di hnRNP UL2 con i substrati di RNA, potenzialmente aumentando la sua funzionalità nei percorsi di elaborazione dell'RNA. | ||||||
Caffeine | 58-08-2 | sc-202514 sc-202514A sc-202514B sc-202514C sc-202514D | 5 g 100 g 250 g 1 kg 5 kg | $32.00 $66.00 $95.00 $188.00 $760.00 | 13 | |
La caffeina attiva indirettamente i percorsi cAMP-dipendenti inibendo le fosfodiesterasi, che possono portare all'attivazione della PKA. La PKA può fosforilare hnRNP UL2, potenzialmente migliorando le sue attività di legame con l'RNA e di regolazione. | ||||||
Curcumin | 458-37-7 | sc-200509 sc-200509A sc-200509B sc-200509C sc-200509D sc-200509F sc-200509E | 1 g 5 g 25 g 100 g 250 g 1 kg 2.5 kg | $36.00 $68.00 $107.00 $214.00 $234.00 $862.00 $1968.00 | 47 | |
La curcumina è nota per inibire NF-κB, che può regolare l'espressione di varie proteine, comprese quelle che possono interagire con hnRNP UL2. Una riduzione dell'attività di NF-κB potrebbe portare a una maggiore funzione di hnRNP UL2, alterando le sue interazioni proteina-proteina. |