L'Helicobacter pylori (H. pylori), un batterio Gram-negativo che colonizza lo stomaco umano, è stato oggetto di un ampio esame scientifico, soprattutto a causa della sua associazione con i disturbi gastrici, tra cui l'ulcera peptica e il cancro gastrico. La sua capacità di sopravvivere e prosperare nell'ambiente acido e inospitale dello stomaco è affidata a proteine note come proteine da shock termico (HSP). Questi chaperoni molecolari assicurano il corretto ripiegamento, la stabilizzazione e l'attività delle proteine, soprattutto in condizioni di stress. Nel contesto dell'H. pylori, le HSP sono fondamentali per gestire le condizioni di stress poste dall'ambiente acido dello stomaco.
Gli inibitori che hanno come bersaglio le HSP di H. pylori rappresentano una classe di composti chimici ideati per interrompere i meccanismi di risposta adattativa del batterio. Prendendo di mira questi chaperoni molecolari, questi inibitori possono interrompere l'equilibrio che il batterio ha stabilito con il suo ospite, portando a potenziali sfide per la sua sopravvivenza. Il meccanismo d'azione di questi inibitori spesso prevede il legame con le HSP, bloccandone l'attività e, in alcuni casi, portandole alla degradazione. Esempi di tali composti sono la geldanamicina e i suoi derivati come il 17-AAG, che hanno come bersaglio la HSP90, una proteina da shock termico ben caratterizzata. Anche il radicicol, un altro composto di questa categoria, si lega alla tasca di legame dell'ATP della HSP90, rendendola inattiva. La specificità e l'affinità di legame di questi inibitori possono variare, ma il loro obiettivo primario rimane costante: interrompere l'attività funzionale delle HSP e, di conseguenza, influenzare la sopravvivenza e la persistenza di H. pylori nella sua nicchia specializzata. Le interazioni e le vie molecolari interessate da questi inibitori sono tuttora oggetto di ricerca, e gettano luce sull'intricata danza delle interazioni ospite-patogeno.
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| Nome del prodotto | CAS # | Codice del prodotto | Quantità | Prezzo | CITAZIONI | Valutazione |
|---|---|---|---|---|---|---|
Geldanamycin | 30562-34-6 | sc-200617B sc-200617C sc-200617 sc-200617A | 100 µg 500 µg 1 mg 5 mg | $38.00 $58.00 $102.00 $202.00 | 8 | |
Si lega a Hsp90 e ne interrompe la funzione. Questa proteina chaperone è necessaria per il corretto ripiegamento di molte proteine clienti, molte delle quali sono coinvolte nella crescita e nella sopravvivenza delle cellule. La geldanamicina interferisce con questo processo, portando alla degradazione delle proteine client. | ||||||
17-AAG | 75747-14-7 | sc-200641 sc-200641A | 1 mg 5 mg | $66.00 $153.00 | 16 | |
Un derivato della geldanamicina. Si lega in modo specifico a Hsp90, causando la degradazione proteasomica delle proteine client che sono essenziali per la sopravvivenza e la proliferazione delle cellule tumorali. Questo porta all'inibizione della crescita e all'apoptosi. | ||||||
17-DMAG | 467214-20-6 | sc-202005 | 1 mg | $201.00 | 8 | |
Un altro derivato della geldanamicina. Inibisce l'Hsp90 legandosi alla sua tasca di legame con l'ATP, impedendo l'interazione con la proteina cliente e portando alla sua degradazione. | ||||||
Radicicol | 12772-57-5 | sc-200620 sc-200620A | 1 mg 5 mg | $90.00 $326.00 | 13 | |
Si lega alla tasca di legame dell'ATP di Hsp90, inibendo la sua attività di chaperone. Ciò comporta la destabilizzazione e la degradazione delle proteine clienti. | ||||||
NVP-AUY922 | 747412-49-3 | sc-364551 sc-364551A sc-364551B sc-364551C sc-364551D sc-364551E | 5 mg 25 mg 100 mg 250 mg 1 g 5 g | $150.00 $263.00 $726.00 $1400.00 $2900.00 $11000.00 | 3 | |
Inibisce Hsp90 legandosi al suo dominio N-terminale che lega l'ATP. Questa interruzione provoca la degradazione delle proteine client che dipendono da Hsp90 per la loro stabilità. | ||||||
Ganetespib | 888216-25-9 | sc-364496 sc-364496A | 10 mg 250 mg | $268.00 $1020.00 | ||
Si lega al dominio N-terminale di Hsp90, inibendone la funzione di chaperone. Questo porta alla degradazione di numerose proteine clienti che svolgono un ruolo nella segnalazione, nella proliferazione e nella sopravvivenza delle cellule. | ||||||
AT13387 | 912999-49-6 | sc-364415 sc-364415A | 10 mg 50 mg | $555.00 $1606.00 | ||
Si lega a Hsp90, interrompendo la sua attività di chaperone. Questa azione provoca la degradazione di diverse proteine clienti, molte delle quali svolgono un ruolo nella crescita e nella sopravvivenza delle cellule tumorali. | ||||||
BIIB 021 | 848695-25-0 | sc-364434 sc-364434A | 5 mg 25 mg | $128.00 $650.00 | ||
Si lega in modo specifico e inibisce il chaperone molecolare Hsp90, che può provocare la degradazione proteasomica delle proteine di segnalazione oncogeniche, l'inibizione della proliferazione delle cellule tumorali e l'apoptosi nelle popolazioni di cellule tumorali sensibili. | ||||||