Date published: 2025-12-19

00800 4573 8000

SCBT Portrait Logo
Seach Input

Helicobacter pylori HSP Inibitori

I comuni inibitori dell'HSP dell'Helicobacter pylori includono, a titolo esemplificativo, la geldanamicina CAS 30562-34-6, il 17-AAG CAS 75747-14-7, il 17-DMAG CAS 467214-20-6, il Radicicol CAS 12772-57-5 e l'NVP-AUY922 CAS 747412-49-3.

L'Helicobacter pylori (H. pylori), un batterio Gram-negativo che colonizza lo stomaco umano, è stato oggetto di un ampio esame scientifico, soprattutto a causa della sua associazione con i disturbi gastrici, tra cui l'ulcera peptica e il cancro gastrico. La sua capacità di sopravvivere e prosperare nell'ambiente acido e inospitale dello stomaco è affidata a proteine note come proteine da shock termico (HSP). Questi chaperoni molecolari assicurano il corretto ripiegamento, la stabilizzazione e l'attività delle proteine, soprattutto in condizioni di stress. Nel contesto dell'H. pylori, le HSP sono fondamentali per gestire le condizioni di stress poste dall'ambiente acido dello stomaco.

Gli inibitori che hanno come bersaglio le HSP di H. pylori rappresentano una classe di composti chimici ideati per interrompere i meccanismi di risposta adattativa del batterio. Prendendo di mira questi chaperoni molecolari, questi inibitori possono interrompere l'equilibrio che il batterio ha stabilito con il suo ospite, portando a potenziali sfide per la sua sopravvivenza. Il meccanismo d'azione di questi inibitori spesso prevede il legame con le HSP, bloccandone l'attività e, in alcuni casi, portandole alla degradazione. Esempi di tali composti sono la geldanamicina e i suoi derivati come il 17-AAG, che hanno come bersaglio la HSP90, una proteina da shock termico ben caratterizzata. Anche il radicicol, un altro composto di questa categoria, si lega alla tasca di legame dell'ATP della HSP90, rendendola inattiva. La specificità e l'affinità di legame di questi inibitori possono variare, ma il loro obiettivo primario rimane costante: interrompere l'attività funzionale delle HSP e, di conseguenza, influenzare la sopravvivenza e la persistenza di H. pylori nella sua nicchia specializzata. Le interazioni e le vie molecolari interessate da questi inibitori sono tuttora oggetto di ricerca, e gettano luce sull'intricata danza delle interazioni ospite-patogeno.

VEDI ANCHE...

Nome del prodottoCAS #Codice del prodottoQuantitàPrezzoCITAZIONIValutazione

Geldanamycin

30562-34-6sc-200617B
sc-200617C
sc-200617
sc-200617A
100 µg
500 µg
1 mg
5 mg
$38.00
$58.00
$102.00
$202.00
8
(1)

Si lega a Hsp90 e ne interrompe la funzione. Questa proteina chaperone è necessaria per il corretto ripiegamento di molte proteine clienti, molte delle quali sono coinvolte nella crescita e nella sopravvivenza delle cellule. La geldanamicina interferisce con questo processo, portando alla degradazione delle proteine client.

17-AAG

75747-14-7sc-200641
sc-200641A
1 mg
5 mg
$66.00
$153.00
16
(2)

Un derivato della geldanamicina. Si lega in modo specifico a Hsp90, causando la degradazione proteasomica delle proteine client che sono essenziali per la sopravvivenza e la proliferazione delle cellule tumorali. Questo porta all'inibizione della crescita e all'apoptosi.

17-DMAG

467214-20-6sc-202005
1 mg
$201.00
8
(1)

Un altro derivato della geldanamicina. Inibisce l'Hsp90 legandosi alla sua tasca di legame con l'ATP, impedendo l'interazione con la proteina cliente e portando alla sua degradazione.

Radicicol

12772-57-5sc-200620
sc-200620A
1 mg
5 mg
$90.00
$326.00
13
(1)

Si lega alla tasca di legame dell'ATP di Hsp90, inibendo la sua attività di chaperone. Ciò comporta la destabilizzazione e la degradazione delle proteine clienti.

NVP-AUY922

747412-49-3sc-364551
sc-364551A
sc-364551B
sc-364551C
sc-364551D
sc-364551E
5 mg
25 mg
100 mg
250 mg
1 g
5 g
$150.00
$263.00
$726.00
$1400.00
$2900.00
$11000.00
3
(1)

Inibisce Hsp90 legandosi al suo dominio N-terminale che lega l'ATP. Questa interruzione provoca la degradazione delle proteine client che dipendono da Hsp90 per la loro stabilità.

Ganetespib

888216-25-9sc-364496
sc-364496A
10 mg
250 mg
$268.00
$1020.00
(0)

Si lega al dominio N-terminale di Hsp90, inibendone la funzione di chaperone. Questo porta alla degradazione di numerose proteine clienti che svolgono un ruolo nella segnalazione, nella proliferazione e nella sopravvivenza delle cellule.

AT13387

912999-49-6sc-364415
sc-364415A
10 mg
50 mg
$555.00
$1606.00
(0)

Si lega a Hsp90, interrompendo la sua attività di chaperone. Questa azione provoca la degradazione di diverse proteine clienti, molte delle quali svolgono un ruolo nella crescita e nella sopravvivenza delle cellule tumorali.

BIIB 021

848695-25-0sc-364434
sc-364434A
5 mg
25 mg
$128.00
$650.00
(0)

Si lega in modo specifico e inibisce il chaperone molecolare Hsp90, che può provocare la degradazione proteasomica delle proteine di segnalazione oncogeniche, l'inibizione della proliferazione delle cellule tumorali e l'apoptosi nelle popolazioni di cellule tumorali sensibili.