Gli inibitori della glucosio sintasi (Gl Syn) sono una classe specializzata di composti chimici che interferiscono con il processo enzimatico responsabile della sintesi del glucosio negli organismi. Questi inibitori sono specificamente mirati e ostacolano l'attività della glucosio sintasi, un enzima fondamentale nella conversione del glucosio-6-fosfato in amido e altri polimeri di glucosio. Bloccando questa funzione enzimatica, gli inibitori della Gl Syn svolgono un ruolo critico nella regolazione e nella riduzione della sintesi di glucosio, con implicazioni di vasta portata in varie vie metaboliche. L'inibizione della glucosio sintasi altera l'equilibrio del glucosio e dei suoi polimeri all'interno delle cellule, portando a cambiamenti nei processi di immagazzinamento e utilizzo dell'energia. Questi composti sono spesso studiati per il loro potenziale di modulazione dei livelli di glucosio in diversi organismi, offrendo spunti di riflessione sui meccanismi di controllo metabolico a livello cellulare.
Da un punto di vista chimico, gli inibitori della Gl Syn possono variare ampiamente nella struttura, comprendendo una serie di strutture molecolari che condividono la caratteristica comune di essere in grado di legarsi al sito attivo della glucosio sintasi o di interferire con il legame con il suo substrato. Questo legame spesso comporta un alto grado di specificità: gli inibitori imitano i substrati naturali o agiscono come modulatori allosterici che inducono cambiamenti conformazionali nell'enzima, rendendolo inattivo. La diversità strutturale di questi inibitori consente un'ampia ricerca sulle loro affinità di legame, sui meccanismi d'azione e sul potenziale di regolazione fine dell'attività enzimatica. Gli studi si concentrano spesso sulla cinetica dell'inibizione enzimatica, esplorando come questi composti possano essere ottimizzati per ottenere una maggiore efficacia nella soppressione della sintesi del glucosio. La comprensione della precisa interazione tra gli inibitori della Gl Syn e la glucosio sintasi è fondamentale per far progredire le conoscenze in campo enzimologico e nella regolazione metabolica.
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Nome del prodotto | CAS # | Codice del prodotto | Quantità | Prezzo | CITAZIONI | Valutazione |
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L-α-Aminoadipic acid | 1118-90-7 | sc-202200 sc-202200A | 50 mg 250 mg | $19.00 $31.00 | ||
L'acido L-α-aminoadipico è un intermedio chiave nella via biosintetica della lisina, che presenta interazioni uniche con gli enzimi coinvolti nel metabolismo degli aminoacidi. I suoi gruppi carbossilici facilitano il legame a idrogeno, influenzando la cinetica di reazione e la stabilità nei processi biochimici. La stereochimica del composto contribuisce al suo ruolo nelle vie metaboliche, consentendo specifiche interazioni enzima-substrato che guidano la sintesi di biomolecole essenziali. Le sue caratteristiche di solubilità aumentano ulteriormente la sua reattività in vari ambienti biochimici. | ||||||
L-Methionine [R,S]-Sulfoximine | 15985-39-4 | sc-207806 | 1 g | $388.00 | ||
La L-metionina [R,S]-Sulfoximina è un composto notevole nella chimica dello zolfo, caratterizzato dal suo gruppo funzionale sulfoximina, che ne aumenta la reattività grazie a proprietà uniche di donazione di elettroni. Questo composto presenta interazioni molecolari distinte, in particolare con i nucleofili, facilitando diversi percorsi di reazione. La sua configurazione stereochimica influenza la cinetica delle reazioni, consentendo trasformazioni selettive. Inoltre, la sua solubilità in solventi polari ne favorisce la partecipazione a vari ambienti chimici, aumentando la sua versatilità nelle applicazioni sintetiche. | ||||||
DL-2-Aminoadipic acid | 542-32-5 | sc-255121 sc-255121A | 1 g 5 g | $69.00 $223.00 | ||
L'acido DL-2-aminoadipico è un composto unico nella chimica degli amminoacidi, che si distingue per la doppia funzionalità di ammina e acido carbossilico. Questa struttura consente di creare intricati legami a idrogeno e interazioni elettrostatiche, influenzando la sua reattività nella sintesi dei peptidi. Il composto partecipa a diverse vie metaboliche, evidenziando il suo ruolo nelle reazioni di transaminazione. La sua capacità di formare complessi stabili con ioni metallici ne aumenta ulteriormente la reattività, rendendolo un attore chiave nei processi biochimici. | ||||||
Glufosinate-ammonium | 77182-82-2 | sc-235254 sc-235254A sc-235254B sc-235254D | 100 mg 25 g 100 g 1 kg | $42.00 $62.00 $132.00 $1234.00 | 8 | |
La fosfinotricina agisce come inibitore della glutammina sintetasi imitando il glutammato, il substrato dell'enzima. | ||||||
Bialaphos Sodium Salt | 71048-99-2 | sc-280620 sc-280620A | 100 mg 500 mg | $450.00 $992.00 | 1 | |
Il bialafos è un prodotto naturale che nelle piante viene convertito in fosfinotricina, inibendo così la glutammina sintetasi. | ||||||
Azaserine | 115-02-6 | sc-29063 sc-29063A | 50 mg 250 mg | $306.00 $906.00 | 15 | |
L'azaserina è un analogo della glutammina e agisce come inibitore degli enzimi che utilizzano la glutammina, compresa la glutammina sintetasi. | ||||||
Acivicin | 42228-92-2 | sc-200498B sc-200498C sc-200498 sc-200498D | 1 mg 5 mg 10 mg 25 mg | $102.00 $408.00 $642.00 $1275.00 | 10 | |
L'acivicina è un analogo della glutammina in grado di inibire gli enzimi coinvolti nel metabolismo della glutammina, compresa la glutammina sintetasi. | ||||||
Clioquinol | 130-26-7 | sc-201066 sc-201066A | 1 g 5 g | $44.00 $113.00 | 2 | |
Il cliochinolo può chelare il rame, un cofattore necessario per l'attività della glutammina sintetasi, riducendone potenzialmente l'attività. | ||||||
6-Diazo-5-oxo-L-norleucine | 157-03-9 | sc-227078 sc-227078A sc-227078B sc-227078C | 5 mg 25 mg 100 mg 250 mg | $82.00 $285.00 $908.00 $2152.00 | ||
Il DON è un analogo della glutammina che inibisce vari enzimi che utilizzano la glutammina, tra cui la glutammina sintetasi. | ||||||
L-Lysine | 56-87-1 | sc-207804 sc-207804A sc-207804B | 25 g 100 g 1 kg | $93.00 $258.00 $519.00 | ||
È stato dimostrato che livelli elevati di lisina riducono l'espressione degli enzimi coinvolti nell'assimilazione dell'ammoniaca, tra cui la glutammina sintetasi. |