EG408191 Attivatori
I comuni attivatori di EG408191 includono, ma non solo, N-Etilmaleimide CAS 128-53-0, ML-792 CAS 1644342-14-2, Camptothecin CAS 7689-03-4, α-Iodoacetamide CAS 144-48-9 e Nutlin-3 CAS 548472-68-0.
Semp2l1, una peptidasi 2-like SUMO/sentrina specifica, emerge come regolatore critico coinvolto nell'attività di endopeptidasi SUMO-specifica, nella destabilizzazione delle proteine e nella regolazione dell'ubiquitinazione delle proteine. La sua prevista localizzazione nel citosol e l'associazione con i pori nucleari sottolineano il suo coinvolgimento dinamico nei processi cellulari. L'attivazione di Semp2l1 è regolata da una serie di modulatori chimici che influenzano in modo intricato la sua attività di endopeptidasi SUMO-specifica, orchestrando le risposte cellulari relative alla stabilità e all'ubiquitinazione delle proteine.
Il ruolo previsto di Semp2l1 nell'attivare l'attività endopeptidasica SUMO-specifica lo posiziona come un attore chiave nell'intricato mondo delle modificazioni post-traslazionali. L'attivazione diretta da parte di sostanze chimiche come N-etilmaleimide, ML-792 e iodoacetamide, attraverso l'inibizione dell'attività di desumoilazione, evidenzia la reattività del gene a specifiche indicazioni chimiche. I meccanismi di attivazione indiretta, che coinvolgono agenti come camptothecin, nutlin-3 e pevonedistat, evidenziano l'intricata relazione tra Semp2l1 e le vie di risposta al danno al DNA o di neddilazione, influenzando ulteriormente la sua attività di endopeptidasi SUMO-specifica. L'interazione delle cascate di segnalazione innescate da sostanze chimiche come la curcumina, il JQ1 e la talidomide evidenzia la natura multiforme dell'attivazione di Semp2l1, che riflette il suo ruolo nel nucleo e la sua influenza sulla destabilizzazione delle proteine e sulla regolazione dell'ubiquitinazione. In conclusione, l'attivazione di Semp2l1 è strettamente legata alla modulazione dell'attività dell'endopeptidasi SUMO-specifica, alla destabilizzazione delle proteine e alla regolazione dell'ubiquitinazione delle proteine. L'ampia gamma di modulatori chimici dimostra l'adattabilità del gene a vari contesti cellulari, posizionandolo come attore centrale nell'orchestrazione dinamica delle modificazioni post-traslazionali e delle risposte cellulari relative alla stabilità delle proteine.
| Nome del prodotto | CAS # | Codice del prodotto | Quantità | Prezzo | CITAZIONI | Valutazione |
|---|---|---|---|---|---|---|
N-Ethylmaleimide | 128-53-0 | sc-202719A sc-202719 sc-202719B sc-202719C sc-202719D | 1 g 5 g 25 g 100 g 250 g | $22.00 $68.00 $210.00 $780.00 $1880.00 | 19 | |
L'N-Etilmaleimide, un composto reattivo ai tioli, attiva direttamente Semp2l1 inibendo la sua attività di desumoilazione, promuovendo l'attività dell'endopeptidasi SUMO-specifica. Questo aumenta la destabilizzazione delle proteine e regola l'ubiquitinazione delle proteine. | ||||||
ML-792 | 1644342-14-2 | sc-507423 | 10 mg | $390.00 | ||
ML-792, un inibitore selettivo di SENP2, attiva direttamente Semp2l1 inibendo la sua attività di desumoilazione. Questo aumenta l'attività dell'endopeptidasi SUMO-specifica, promuovendo la destabilizzazione delle proteine e regolando l'ubiquitinazione delle proteine. | ||||||
Camptothecin | 7689-03-4 | sc-200871 sc-200871A sc-200871B | 50 mg 250 mg 100 mg | $57.00 $182.00 $92.00 | 21 | |
La camptotina attiva indirettamente Semp2l1 inducendo un danno al DNA, innescando la segnalazione ATM. Questo attiva Semp2l1 nel nucleo, promuovendo l'attività dell'endopeptidasi SUMO-specifica e influenzando la destabilizzazione della proteina. | ||||||
α-Iodoacetamide | 144-48-9 | sc-203320 | 25 g | $250.00 | 1 | |
L'α-Iodoacetamide, un agente alchilante, attiva direttamente la Semp2l1 inibendo la sua attività di desumoilazione, potenziando l'attività endopeptidasi SUMO-specifica. Questo promuove la destabilizzazione delle proteine e regola l'ubiquitinazione delle proteine. | ||||||
Nutlin-3 | 548472-68-0 | sc-45061 sc-45061A sc-45061B | 1 mg 5 mg 25 mg | $56.00 $212.00 $764.00 | 24 | |
Nutlin-3 attiva indirettamente Semp2l1 stabilizzando p53, innescando una cascata che regola Semp2l1 nel nucleo. Questo aumenta l'attività dell'endopeptidasi SUMO-specifica, promuovendo la destabilizzazione delle proteine e la regolazione dell'ubiquitinazione. | ||||||
MLN 4924 | 905579-51-3 | sc-484814 | 1 mg | $280.00 | 1 | |
MLN 4924, un inibitore dell'enzima attivante NEDD8, attiva direttamente Semp2l1 inibendo il percorso di neddilazione. Questo aumenta l'attività dell'endopeptidasi SUMO-specifica, influenzando la destabilizzazione della proteina e la regolazione dell'ubiquitinazione. | ||||||
Curcumin | 458-37-7 | sc-200509 sc-200509A sc-200509B sc-200509C sc-200509D sc-200509F sc-200509E | 1 g 5 g 25 g 100 g 250 g 1 kg 2.5 kg | $36.00 $68.00 $107.00 $214.00 $234.00 $862.00 $1968.00 | 47 | |
La curcumina attiva Semp2l1 inibendo l'attività di HDAC, promuovendo la sua localizzazione nucleare. Questo aumenta l'attività dell'endopeptidasi SUMO-specifica, influenzando la destabilizzazione delle proteine e la regolazione dell'ubiquitinazione. | ||||||
(±)-JQ1 | 1268524-69-1 | sc-472932 sc-472932A | 5 mg 25 mg | $226.00 $846.00 | 1 | |
JQ1 attiva indirettamente Semp2l1 inibendo BRD4, innescando una segnalazione a valle che aumenta l'attività dell'endopeptidasi SUMO-specifica. Questo influenza la destabilizzazione delle proteine e la regolazione dell'ubiquitinazione. | ||||||
Thalidomide | 50-35-1 | sc-201445 sc-201445A | 100 mg 500 mg | $109.00 $350.00 | 8 | |
La talidomide attiva Semp2l1 modulando la segnalazione NF-κB, promuovendo la sua localizzazione nucleare. Questo aumenta l'attività dell'endopeptidasi SUMO-specifica, influenzando la destabilizzazione delle proteine e la regolazione dell'ubiquitinazione. | ||||||
Cisplatin | 15663-27-1 | sc-200896 sc-200896A | 100 mg 500 mg | $76.00 $216.00 | 101 | |
Il cisplatino attiva indirettamente Semp2l1 inducendo un danno al DNA, innescando la segnalazione ATM. Questo attiva Semp2l1 nel nucleo, promuovendo l'attività dell'endopeptidasi SUMO-specifica e influenzando la destabilizzazione delle proteine. | ||||||