CPXM2 Inibitori

I comuni inibitori della CPXM2 includono, ma non solo, la 1,10-fenantrolina CAS 66-71-7, la penicillamina CAS 52-67-5, il fosforamidon CAS 119942-99-3, il Marimastat CAS 154039-60-8 e il Batimastat CAS 130370-60-4.

Gli inibitori chimici della CPXM2 agiscono principalmente attraverso il sequestro degli ioni metallici che sono essenziali per l'attività enzimatica della proteina. La CPXM2, in quanto carbossipeptidasi, necessita di uno ione zinco nel suo sito attivo per catalizzare la scissione degli aminoacidi dalla terminazione carbossilica delle proteine. Gli agenti chelanti come l'EDTA e la 1,10-fenantrolina sono abili nel legare gli ioni metallici, riducendo così la disponibilità di zinco per la CPXM2, con conseguente inibizione della sua attività. La D-Penicillamina, con le sue proprietà chelanti dei metalli, funziona in modo simile legandosi allo ione zinco, indispensabile per la funzione catalitica di CPXM2. Phosphoramidon e Marimastat, entrambi noti inibitori delle metalloproteasi, possono legarsi allo ione zinco nel sito attivo di CPXM2, bloccandone l'attività enzimatica. Analogamente, anche Batimastat e Ilomastat possono inibire CPXM2 chelando lo ione zinco del sito attivo, impedendo così l'elaborazione enzimatica dei substrati da parte di CPXM2.

Altri inibitori, come il captopril, benché noti principalmente per l'inibizione dell'enzima di conversione dell'angiotensina (ACE), possono interagire con CPXM2 attraverso il suo gruppo sulfidrilico che lega lo zinco. Questa interazione inibisce efficacemente CPXM2 interferendo con lo ione zinco nel suo sito attivo. TAPI-0 e TAPI-1, inibitori della famiglia delle metalloproteasi ADAM, sono in grado di inibire la CPXM2 con un meccanismo simile di chelazione dello zinco. L'NNGH, un inibitore a base di idrossammati, ha come bersaglio le metalloproteasi e può inibire l'attività enzimatica della CPXM2 coordinandosi con lo ione zinco nel sito attivo.