CPB Inibitori

Gli inibitori comuni della CPB includono, ma non solo, la benzamidina CAS 618-39-3, il fenilmetilsolfonilfluoruro CAS 329-98-6, la L-lisina CAS 56-87-1, il TPCK CAS 402-71-1 e l'aprotinina CAS 9087-70-1.

Gli inibitori chimici della CPB possono essere caratterizzati dalla loro capacità di agganciarsi al sito attivo della proteina e di alterarne la funzione attraverso vari meccanismi. La benzamidina, ad esempio, è un inibitore reversibile che compete con i substrati naturali per il sito attivo della CPB, impedendo l'idrolisi dei legami peptidici, azione fondamentale di questa serina proteasi. Analogamente, il fenilmetilsulfonilfluoruro (PMSF) e il diisopropilfluorofosfato (DFP) agiscono modificando covalentemente il residuo di serina essenziale nel sito attivo della CPB. Questa modifica è stabile per il PMSF e risulta nella fosforilazione del residuo di serina per il DFP, entrambi portando all'inibizione funzionale dell'attività enzimatica di CPB. Inoltre, l'Nα-p-Tosil-L-lisina clorometilchetone (TLCK) e l'Nα-p-Tosil-L-fenilalanina clorometilchetone (TPCK) sono noti per il loro legame irreversibile a questo residuo di serina cruciale, con il TLCK che ha come bersaglio le serin-proteasi simili alla tripsina e il TPCK che ha come bersaglio le proteasi simili alla chimotripsina, impedendo così a CPB di agganciare i suoi substrati.

Gli inibitori α1-Antitripsina e Aprotinina esercitano il loro effetto inibitorio sulla CPB legandosi direttamente al suo sito attivo, impedendo alla proteina di interagire con i suoi substrati specifici. Questi inibitori, come il polipeptide Aprotinina, formano complessi stabili che determinano il blocco dell'attività proteolitica della CPB. D'altra parte, gli inibitori sintetici come il Gabexato mesilato, il Nafamostat mesilato e il Camostat mesilato si legano reversibilmente al sito attivo della CPB, determinando l'inibizione della funzione dell'enzima. Questi inibitori sintetici sono noti per la loro ampia specificità verso le serina-proteasi, influenzando così l'attività della CPB impedendo la scissione dei legami peptidici. Infine, gli inibitori a base di peptidi, come Leupeptin e Antipain, interagiscono con la CPB legandosi in modo covalente al residuo di serina all'interno del sito attivo, offrendo così un'inattivazione temporanea o permanente della funzione proteolitica della proteina, rispettivamente. Questi inibitori ottengono il loro effetto ostacolando l'accesso dei substrati naturali al sito attivo della CPB, garantendo l'inibizione della sua attività enzimatica.