cathepsin L Inibitori
I comuni inibitori della catepsina L includono, ma non solo, la calpeptina CAS 117591-20-5, l'emisolfato di leupeptina CAS 55123-66-5, l'ALLM (inibitore della calpaina) CAS 136632-32-1, l'E-64-d CAS 88321-09-9 e l'E-64 CAS 66701-25-5.
Gli inibitori della catepsina L sono una classe di piccole molecole o biologici progettati per colpire e inibire l'attività della catepsina L, un membro della famiglia degli enzimi cisteina-proteasi. La catepsina L è una proteasi lisosomiale con un ruolo cruciale nella degradazione delle proteine all'interno delle cellule. Il meccanismo d'azione degli inibitori della catepsina L ruota attorno alla loro capacità di legarsi al sito attivo dell'enzima, impedendogli di scindere le proteine substrato. L'inibizione dell'attività della catepsina L è essenziale per comprendere il ruolo dell'enzima in processi quali la presentazione dell'antigene, il turnover delle proteine e il rimodellamento della matrice extracellulare. I ricercatori utilizzano gli inibitori della catepsina L come strumenti preziosi per esplorare queste funzioni, spesso in colture cellulari o modelli animali. Questi inibitori sono indispensabili per studiare l'impatto della catepsina L sui processi cellulari e la sua rilevanza in malattie come il cancro, l'osteoporosi e i disturbi autoimmuni. Inoltre, lo sviluppo di inibitori specifici e potenti della catepsina L è essenziale per comprendere le complessità delle vie proteolitiche.
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| Nome del prodotto | CAS # | Codice del prodotto | Quantità | Prezzo | CITAZIONI | Valutazione |
|---|---|---|---|---|---|---|
Calpeptin | 117591-20-5 | sc-202516 sc-202516A | 10 mg 50 mg | $119.00 $447.00 | 28 | |
La calpeptina agisce come inibitore selettivo della catepsina L, caratterizzato dalla capacità di formare interazioni stabili con il sito attivo dell'enzima. La sua struttura unica facilita specifiche interazioni idrofobiche ed elettrostatiche, che possono alterare la conformazione dell'enzima. Le analisi cinetiche rivelano che la calpeptina presenta un'inibizione competitiva, influenzando le dinamiche di legame con il substrato e l'efficienza catalitica complessiva della catepsina L. Questa modulazione evidenzia il suo ruolo intricato nelle vie proteolitiche. | ||||||
Leupeptin hemisulfate | 103476-89-7 | sc-295358 sc-295358A sc-295358D sc-295358E sc-295358B sc-295358C | 5 mg 25 mg 50 mg 100 mg 500 mg 10 mg | $72.00 $145.00 $265.00 $489.00 $1399.00 $99.00 | 19 | |
L'emisolfato di leupeptina è un potente inibitore della catepsina L, che si distingue per la sua capacità di impegnarsi in specifiche interazioni non covalenti con il sito attivo dell'enzima. La stereochimica unica di questo composto consente una maggiore affinità di legame, influenzando la stabilità conformazionale dell'enzima. Gli studi cinetici indicano che l'emisolfato di leupeptina opera attraverso un meccanismo di inibizione mista, influenzando sia l'affinità con il substrato sia il tasso di turnover, modulando così in modo intricato l'attività proteolitica. | ||||||
ALLM (Calpain Inhibitor) | 136632-32-1 | sc-201268 sc-201268A | 5 mg 25 mg | $140.00 $380.00 | 23 | |
L'ALLM, un inibitore selettivo della calpaina, presenta interazioni uniche con la catepsina L grazie alla sua capacità di formare complessi stabili con il sito attivo dell'enzima. La sua conformazione strutturale promuove un'elevata affinità di legame, che altera la dinamica e la stabilità dell'enzima. Le analisi cinetiche rivelano che ALLM funziona tramite inibizione competitiva, influenzando il riconoscimento del substrato e l'efficienza catalitica, regolando così finemente i processi proteolitici all'interno degli ambienti cellulari. | ||||||
E-64-d | 88321-09-9 | sc-201280 sc-201280A | 1 mg 5 mg | $70.00 $275.00 | 37 | |
E-64-d è un potente inibitore della catepsina L, caratterizzato dalla capacità di formare legami covalenti con il residuo di cisteina del sito attivo dell'enzima. Questo legame irreversibile modifica la conformazione dell'enzima, portando a una significativa riduzione dell'attività proteolitica. Studi cinetici indicano che E-64-d presenta un meccanismo d'azione unico, bloccando efficacemente l'accesso al substrato e alterando la via catalitica dell'enzima, influenzando così il turnover e l'omeostasi proteica cellulare. | ||||||
E-64 | 66701-25-5 | sc-201276 sc-201276A sc-201276B | 5 mg 25 mg 250 mg | $275.00 $928.00 $1543.00 | 14 | |
L'E-64 agisce come inibitore selettivo della catepsina L, impegnandosi in un'interazione unica con il sito attivo dell'enzima. Formando un legame covalente stabile con il residuo di cisteina, E-64 induce un cambiamento conformazionale che interrompe la normale funzione dell'enzima. Questa alterazione non solo impedisce il legame con il substrato, ma modifica anche la cinetica di reazione dell'enzima, influenzando in ultima analisi il paesaggio proteolitico all'interno delle cellule e influenzando varie vie metaboliche. | ||||||
ALLN | 110044-82-1 | sc-221236 | 5 mg | $134.00 | 20 | |
L'ALLN è un potente inibitore della catepsina L, caratterizzato dalla capacità di formare un complesso reversibile con l'enzima. Questa interazione altera la specificità del substrato dell'enzima e ne modula l'efficienza catalitica. Influenzando la dinamica dell'attività proteolitica, ALLN può spostare l'equilibrio del turnover proteico e delle vie di degradazione, influenzando così l'omeostasi cellulare e la regolazione delle cascate di segnalazione intracellulare. | ||||||
Tebufenozide | 112410-23-8 | sc-280110 | 100 mg | $200.00 | ||
La tebufenozide è un inibitore non peptidico e reversibile che ha come bersaglio la catepsina L legandosi al sito attivo dell'enzima e impedendo la scissione del substrato. | ||||||
Z-FA-FMK | 197855-65-5 | sc-201303 sc-201303A | 1 mg 5 mg | $125.00 $365.00 | 19 | |
Z-FA-FMK è un inibitore selettivo della catepsina L, noto per il suo legame irreversibile al sito attivo dell'enzima. Questa modifica covalente interrompe la funzione proteolitica dell'enzima, portando a una significativa diminuzione della sua attività. La struttura unica del composto consente interazioni specifiche con l'enzima, influenzando la cinetica di elaborazione del substrato e alterando l'attività complessiva della proteasi negli ambienti cellulari. Il suo meccanismo evidenzia l'intricato equilibrio della regolazione proteolitica. | ||||||
Chymostatin | 9076-44-2 | sc-202541 sc-202541A sc-202541B sc-202541C sc-202541D | 5 mg 10 mg 25 mg 50 mg 100 mg | $153.00 $255.00 $627.00 $1163.00 $2225.00 | 3 | |
La chimostatina è un potente inibitore della catepsina L, caratterizzato dalla capacità di formare interazioni non covalenti con il sito attivo dell'enzima. Questo legame selettivo altera la conformazione dell'enzima, modulando efficacemente la sua attività proteolitica. Le caratteristiche strutturali uniche del composto facilitano interazioni molecolari specifiche che influenzano l'affinità con il substrato e la cinetica di reazione, incidendo così sulla dinamica delle vie di degradazione delle proteine. Il suo ruolo nella regolazione delle proteasi sottolinea la complessità della proteolisi cellulare. | ||||||
Cathepsin L inhibitor Inibitore | 167498-29-5 | sc-3132 | 5 mg | $122.00 | 15 | |
Gli inibitori della catepsina L presentano un meccanismo d'azione unico, stabilizzando la forma inattiva dell'enzima attraverso specifiche interazioni idrofobiche ed elettrostatiche. Questo legame interrompe la triade catalitica dell'enzima, portando a una significativa diminuzione dell'attività proteolitica. Gli inibitori possono anche influenzare la flessibilità conformazionale dell'enzima, influenzando il riconoscimento e l'elaborazione del substrato. La loro distinta architettura molecolare consente un targeting selettivo, evidenziando l'intricato equilibrio dell'attività delle proteasi nell'omeostasi cellulare. | ||||||