Date published: 2025-9-7

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ALLM (Calpain Inhibitor) (CAS 136632-32-1)

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Nomi alternativi:
N-Acetyl-L-leucyl-L-leucyl-L-methioninal; Calpain inhibitor II
Applicazione:
ALLM (Calpain Inhibitor) è un inibitore peptidico aldeidico, permeabile alle cellule, di calpaine e catepsine.
Numero CAS:
136632-32-1
Purezza:
≥95%
Peso molecolare:
401.56
Formula molecolare:
C19H35N3O4S
Solo per uso in Ricerca. Non previsto per Uso Diagnostico o Terapeutico.
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L'ALLM, noto anche come inibitore II della calpaina, è un peptide aldeide sintetico che agisce come inibitore della calpaina, una famiglia di proteasi cisteiniche calcio-dipendenti coinvolte in una serie di processi cellulari, tra cui il rimodellamento citoscheletrico, la proliferazione cellulare e l'apoptosi. L'azione inibitoria di ALLM è fondamentale per la ricerca sulla regolazione dell'attività della calpaina e sul suo ruolo nell'omeostasi cellulare e nella fisiopatologia. Impedendo l'attività proteolitica della calpaina, ALLM aiuta a chiarire le vie attraverso le quali la calpaina contribuisce a determinate condizioni di salute. È particolarmente utile negli studi che mirano a comprendere i segnali regolati dal calcio che portano all'attivazione della calpaina e ai conseguenti effetti sulle proteine del substrato. La ricerca con ALLM si estende anche all'indagine di altri meccanismi di regolazione legati alla calpaina e alle loro implicazioni per la funzione e la sopravvivenza delle cellule.


ALLM (Calpain Inhibitor) (CAS 136632-32-1) Referenze

  1. Purificazione e caratterizzazione di una tiolo-proteasi attivata dal Ca(2+) di Drosophila melanogaster.  |  Pintér, M., et al. 1992. Biochemistry. 31: 8201-6. PMID: 1525160
  2. Gli inibitori della calpaina prevengono la morte delle cellule neuronali e migliorano i disturbi motori dopo una lesione del midollo spinale indotta da compressione nei ratti.  |  Arataki, S., et al. 2005. J Neurotrauma. 22: 398-406. PMID: 15785234
  3. Inibizione della calpaina e azione dell'insulina in cellule muscolari umane in coltura.  |  Logie, LJ., et al. 2005. Mol Genet Metab. 85: 54-60. PMID: 15862281
  4. Il ruolo delle proteasi Ca(2+)-dipendenti (calpaine) nella proteolisi post mortem e nella tenerezza della carne.  |  Koohmaraie, M. 1992. Biochimie. 74: 239-45. PMID: 1610937
  5. Effetti dei detergenti sull'attività della proteinasi neurale attivata dal Ca(2+) (calpaina) in tessuti neurali e non neurali: uno studio comparativo.  |  Banik, NL., et al. 1992. Neurochem Res. 17: 797-802. PMID: 1641062
  6. [L'inibizione della calpaina I previene il rimodellamento strutturale indotto dal pacing nella fibrillazione atriale canina.]  |  Li, WM., et al. 2007. Zhonghua Xin Xue Guan Bing Za Zhi. 35: 132-6. PMID: 17445406
  7. L'inibizione della calpaina I previene il rimodellamento strutturale atriale in un modello canino di fibrillazione atriale.  |  Xue, HJ., et al. 2008. Chin Med J (Engl). 121: 32-7. PMID: 18208663
  8. L'inibizione della proteolisi mediata da calpaina della protein chinasi C aumenta l'attività litica delle cellule NK umane.  |  Shenoy, AM. and Brahmi, Z. 1991. Cell Immunol. 138: 24-34. PMID: 1913839
  9. L'ipossia intermittente degrada HIF-2alfa attraverso le calpaine con conseguente stress ossidativo: implicazioni per le morbilità indotte dalle apnee ricorrenti.  |  Nanduri, J., et al. 2009. Proc Natl Acad Sci U S A. 106: 1199-204. PMID: 19147445
  10. La m-calpaina antagonizza l'iperattivazione di RhoA e la disfunzione della barriera endoteliale in condizioni di shear disturbato.  |  Miyazaki, T., et al. 2010. Cardiovasc Res. 85: 530-41. PMID: 19752040
  11. Effetto inibitorio delle aldeidi di- e tripeptidiliche su calpaine e catepsine.  |  Sasaki, T., et al. 1990. J Enzyme Inhib. 3: 195-201. PMID: 2079636
  12. Gli inibitori della calpaina stimolano le funzioni dei fagociti attraverso l'attivazione dei recettori del formil peptide umano.  |  Fujita, H., et al. 2011. Arch Biochem Biophys. 513: 51-60. PMID: 21723247
  13. Gli inibitori della calpaina presentano un'attività inibitoria della metalloproteinasi-2 della matrice.  |  Ali, MA., et al. 2012. Biochem Biophys Res Commun. 423: 1-5. PMID: 22575511
  14. Vie calcio-calpaina dipendenti regolano la vescicolazione nelle cellule mammarie maligne.  |  Taylor, J., et al. 2017. Curr Cancer Drug Targets. 17: 486-494. PMID: 27799031
  15. Metodo di produzione rapido con aumento della resa di vescicole extracellulari di elevata purezza ottenute utilizzando un peptide con dominio di targeting mitocondriale esteso.  |  Lim, KM., et al. 2022. J Extracell Vesicles. 11: e12274. PMID: 36239712

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Nome del prodottoCodice del prodottoUNITÀPrezzoQuantitàPreferiti

ALLM (Calpain Inhibitor), 5 mg

sc-201268
5 mg
$140.00

ALLM (Calpain Inhibitor), 25 mg

sc-201268A
25 mg
$380.00