cathepsin B Inibitori
Gli inibitori comuni della catepsina B includono, a titolo esemplificativo ma non esaustivo, S-Nitrosoglutatione (GSNO) CAS 57564-91-7, peptide inibitore della catepsina, emisolfato di leupeptina CAS 55123-66-5, ALLM (inibitore della calpaina) CAS 136632-32-1 ed E-64-d CAS 88321-09-9.
La catepsina B è una cisteina proteasi lisosomiale che svolge un ruolo fondamentale nella degradazione delle proteine all'interno delle cellule. I lisosomi sono organelli legati alla membrana e pieni di enzimi idrolitici, che fungono da unità digestive primarie all'interno delle cellule, demolendo proteine, polisaccaridi, lipidi e acidi nucleici. La catepsina B, in particolare, contribuisce alle attività proteolitiche di questi organelli, garantendo il corretto ricambio dei componenti intracellulari. Oltre al suo ruolo nella degradazione delle proteine lisosomiali, la catepsina B è coinvolta in vari processi fisiologici, tra cui l'elaborazione degli ormoni peptidici, la presentazione degli antigeni e il rimodellamento della matrice. La sua attività è strettamente regolata attraverso meccanismi quali l'attivazione dello zimogeno, gli inibitori proteici endogeni e la compartimentazione all'interno dei lisosomi. Le interruzioni nella regolazione dell'attività della catepsina B possono avere implicazioni per l'omeostasi cellulare e l'integrità dei tessuti.
Gli inibitori della catepsina B sono una classe di composti chimici studiati per colpire e modulare l'attività della catepsina B. Questi inibitori possono agire attraverso diversi meccanismi. Alcuni possono legarsi direttamente al sito attivo dell'enzima, bloccando la sua funzione proteolitica e impedendogli di scindere i suoi substrati. Altri potrebbero interferire con il processo di attivazione dello zimogeno della catepsina B, garantendo che l'enzima rimanga nella sua forma inattiva. Inoltre, alcuni inibitori possono essere progettati per interrompere l'interazione tra la catepsina B e i suoi substrati o cofattori, compromettendo la funzione dell'enzima.
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| Nome del prodotto | CAS # | Codice del prodotto | Quantità | Prezzo | CITAZIONI | Valutazione |
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Chymostatin | 9076-44-2 | sc-202541 sc-202541A sc-202541B sc-202541C sc-202541D | 5 mg 10 mg 25 mg 50 mg 100 mg | $153.00 $255.00 $627.00 $1163.00 $2225.00 | 3 | |
La chimostatina è un inibitore selettivo della catepsina B, caratterizzato dalla capacità unica di formare legami idrogeno e interazioni idrofobiche nel sito attivo dell'enzima. Questo composto altera efficacemente la conformazione dell'enzima, portando a una significativa riduzione della sua attività proteolitica. Gli studi cinetici indicano che la chimostatina mostra un'inibizione lenta e dipendente dal tempo, consentendo un'esplorazione dettagliata del ruolo della catepsina B nei processi cellulari e nelle vie proteolitiche. | ||||||
Antipain, Dihydrochloride | 37682-72-7 | sc-291907 sc-291907A | 5 mg 25 mg | $62.00 $214.00 | 2 | |
Antipain, diidrocloruro, agisce come potente inibitore della catepsina B, mostrando un meccanismo d'azione distintivo grazie alla sua capacità di interagire con la triade catalitica dell'enzima. Questo composto si impegna in specifiche interazioni elettrostatiche che stabilizzano il complesso enzima-inibitore, bloccando efficacemente l'accesso al substrato. Le analisi cinetiche rivelano un profilo di inibizione competitiva, fornendo spunti di riflessione sulle dinamiche regolatorie delle vie proteolitiche influenzate dall'attività della catepsina B. | ||||||
Odanacatib | 603139-19-1 | sc-364675 sc-364675A sc-364675B | 5 mg 25 mg 250 mg | $214.00 $974.00 $1943.00 | 2 | |
Pur essendo principalmente un inibitore della catepsina K, Odanacatib può inibire la catepsina B, con conseguente riduzione dell'attività proteolitica. | ||||||
CA-074 methyl ester | 147859-80-1 | sc-214647 | 5 mg | $332.00 | 7 | |
CA-074 estere metilico è un inibitore selettivo della catepsina B, caratterizzato dalla capacità unica di formare legami covalenti con il sito attivo dell'enzima. Questa interazione altera la conformazione dell'enzima, portando a una significativa riduzione dell'attività proteolitica. Il composto presenta una cinetica di reazione distinta, dimostrando un'inibizione dipendente dal tempo che evidenzia il suo potenziale di modulazione delle vie enzimatiche. La sua specificità per la catepsina B sottolinea il suo ruolo nell'influenzare la proteolisi cellulare. | ||||||
Calpain Inhibitor XII | 181769-57-3 | sc-300318 sc-300318A | 1 mg 5 mg | $130.00 $539.00 | ||
L'inibitore della calpaina XII è un potente modulatore della catepsina B, che si distingue per la sua capacità di stabilire interazioni non covalenti con il sito attivo dell'enzima. Questo legame altera la dinamica dell'enzima, determinando una marcata diminuzione della sua funzione proteolitica. Il composto presenta una cinetica di reazione unica, caratterizzata da una rapida insorgenza dell'inibizione, che suggerisce un meccanismo competitivo. La sua affinità selettiva per la catepsina B svolge un ruolo cruciale nella regolazione dei processi proteolitici intracellulari. | ||||||
Calpain Inhibitor VI | 190274-53-4 | sc-293979 sc-293979A | 1 mg 5 mg | $82.00 $306.00 | 5 | |
L'inibitore di calpaina VI è un antagonista selettivo della catepsina B, con un'affinità di legame unica che stabilizza l'enzima in una conformazione inattiva. Questo composto influenza la dinamica conformazionale dell'enzima, interrompendo efficacemente l'accesso al substrato. Il suo profilo cinetico rivela un'inibizione lenta e dipendente dal tempo, indicativa di un meccanismo di modulazione allosterica. Le caratteristiche strutturali del composto facilitano interazioni specifiche che mettono a punto l'attività proteolitica all'interno dei percorsi cellulari. | ||||||
Mu-Phe-hPhe-FMK | sc-364674 | 1 mg | $268.00 | |||
Mu-Phe-hPhe-FMK agisce come un potente inibitore della catepsina B, caratterizzato dalla capacità di formare legami covalenti con il sito attivo dell'enzima. Questo legame irreversibile altera l'efficienza catalitica dell'enzima, portando a una significativa riduzione dell'attività proteolitica. L'esclusiva struttura peptidica del composto aumenta la selettività, consentendo una precisa modulazione del ruolo della catepsina B nelle vie di degradazione intracellulare, influenzando così l'omeostasi cellulare e il turnover proteico. | ||||||
Z-L-Abu-CONH-ethyl | sc-301995 sc-301995A | 1 mg 5 mg | $120.00 $471.00 | 3 | ||
Lo Z-L-Abu-CONH-etil presenta un meccanismo d'azione distintivo come inibitore della catepsina B, sfruttando il suo gruppo carbonilico elettrofilo per sferrare un attacco nucleofilo al residuo di cisteina del sito attivo dell'enzima. Questa interazione dà luogo a un complesso acilico-enzimatico stabile, bloccando efficacemente l'accesso al substrato. Le caratteristiche strutturali del composto promuovono una maggiore affinità di legame, facilitando l'inibizione selettiva e la modulazione delle vie proteolitiche, che possono avere un impatto sui processi cellulari e sulla dinamica delle proteine. | ||||||
E-64-c | 76684-89-4 | sc-201278 sc-201278A | 1 mg 5 mg | $101.00 $392.00 | 3 | |
E-64-c funziona come un potente inibitore della catepsina B grazie alla sua capacità unica di formare un legame covalente con il sito attivo dell'enzima. La natura elettrofila del composto gli consente di colpire selettivamente il gruppo tiolico della cisteina, portando alla formazione di un intermedio tioestere stabile. Questa interazione non solo interrompe l'attività catalitica dell'enzima, ma ne altera anche la dinamica conformazionale, influenzando la sua interazione con vari substrati e percorsi cellulari. | ||||||
8-Hydroxy-5-nitroquinoline | 4008-48-4 | sc-233708 sc-233708A sc-233708B | 5 g 100 g 500 g | $50.00 $90.00 $334.00 | 1 | |
L'8-idrossi-5-nitrochinolina è nota per inibire la catepsina B, riducendone l'attività proteolitica e potenzialmente l'espressione. | ||||||